Peptídeos 2

Peptídeos 2

1. Modificações pós-traducionais

   • Formação de pontes dissulfeto
     • Uma estrutura proteica adquire atividade bioquímica quando duas cisteínas se ligam através de pontes dissulfeto
     • Pontes dissulfeto mantém a conformação e conferem resistência física aos peptídeos e proteínas
     • Proteínas com função extracelular apresentam pontes dissulfeto
     • A estrutura da imunoglobulina G é estabilizada por pontes dissulfeto
     • Vantagens: as cadeias podem deslizar sobre a outra sem romper a ponte, além de determinar a flexibilidade da estrutura proteica
   • Só acontece na presena de cisteína
   • Desempenham papel especial na estrutura da insulina
     • Insulina
       • É estabilizada por pontes dissulfeto intracadeia
       • Produzida por células beta do pâncreas, determina a captação de glicose sanguínea através de receptores específicos

2. Oxidação ou Redução de Cisteínas

   • Mudança na conformação proteica e na atividade da proteína

3. Metilação e acetilação de aminoácidos

   • Ligação de acetil e metil a aminoácidos
   • Ocorre no Retículo Endoplasmático da célula, onde recebem modificações através de enzimas e ficam ativas

4. Fosforilação de aminoácidos

   • Ligação de fosfato inorgânico na estrutura de um aminoácido
   • Apenas a tirosina, a serina e a treonina são fosforilados, pois possuem OH no grupo R
   • São fosforilados fora do ribossomo
   • O ATP além de fornecer energia, também regula a atividade da proteína
   • Quando acaba a atividade da proteína, entra água e libera fósforo, pois a fosfatase entra em ação
   • Quando inicia a atividade da proteína, a quinase entra em ação

5. Glicosilação de aminoácidos

   • Glicoforina é a proteína que dá a tipagem sanguínea, portanto, essa se faz por reconhecimento dos carboidratos, que é o que diferencia os outros tipos sanguíneos

6. Ligação de grupos prostéticos

   • Compostos químicos que não são aminoácidos
   • Metaloproteinases: cliva a proteína que é ligadora de metal e só ativa na presença de metal