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Description
Flashcards by enrique bentata, updated more than 1 year ago
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Created by enrique bentata
over 3 years ago
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| Question | Answer |
| Enrique Farfán Bentata Bioquímica FMVZ | Tarea resumen Clase 10 Enzimas |
| ¿Qué son las enzimas? | Son proteínas, mayormente, que sirven como catalizadores orgánicos e inorgánicos, esto quiere decir que aceleran las reacciones químicas pero sin afectarlas |
| Partes de la enzima | Apoenzima Cofactor Holoenzima |
| Apoenzima | Es la parte proteica de la enzima, no puede hacer su función si no se encuentra con un cofactor |
| Cofactor | Es la parte no proteica de la enzimas, es un ion metálico o un compuesto orgánico, se une a la apoenzima |
| Holoenzima | Es una enzima que ya esta completa y activa, ya puede realizar sus funciones, esta compuesta por una apoenzima y un cofactor |
| Tipos de enzimas y su reacción | Oxidorreductasas: oxido-reducción Transferasas: transferencia de grupos Hidrolasas: reacciones de hidrólisis |
| Tipos de enzimas y su reacción | Liasas: ruptura o corte de grupos para dobles enlaces Isomerasas: interconversión de isómeros Ligasas: unión de sustratos por hidrolisis del ATP |
| Elementos de una enzima | Sitio activo: es la parte en donde se une el sustrato a la enzima para la reacción Sitio alostérico: es la arte en la que se pueden unir activadores que modifican |
| Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría de la llave y cerradura | Esta teoría propone que la enzima ya tiene un espacio en el sitio activo exacto para el sustrato específico |
| Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría del ajuste inducido | Esta teoría dice que el espacio en el sitio activo no esta predefinido sino que este se modifica después de la interacción inicial para poder unirse |
| Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría conformacional y de desplazamiento de poblaciones | Esta teoría consiste en que la enzima existe como un conjunto de conformaciones nativas en equilibrio dinámico por lo que el sustrato solo selecciona la indicada y desplaza el equilibrio hacia ella |
| Energía libre de Gibbs | Esta nos indica cuando una reacción es espontanea, nos dice cuando se hace algo sin ayuda o si conlleva un trabajo |
| Tipos de reacciones | Exergónicas: liberan energía como resultado de la reacción, es espontanea Endergónicas: requiere energía, no es espontanea |
| Energía de activación | Es la energía que se necesita para que se inicie la reacción, las enzimas hacen que esta energía sea menor |
| Estado de transición | Es el momento en el cual la ruptura o formación de enlaces puede darse hacia S y P |
| Sitio activo | Es una hendidura tridimensional, une al sustrato por enlaces débiles |
| Cinética enzimática | Es el estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas |
| Factores que modifican la velocidad de las reacciones | Enzima Sustrato Temperatura pH |
| Cinética que se da en las enzimas no alostéricas | Cinética de Michaelis-Menten |
| Ecuación de Michaelis-Menten | Explica como varia la velocidad de reacción con respecto a la concentración del sustrato |
| KM | Es la constante de Michaelis-Menten, es diferente en cada enzima e independiente del sustrato, describe la interacción enzima-sustrato y su afinidad |
| Niveles de KM | Si la KM es pequeña, hay una afinidad elevada de la enzima-sustrato Si la KM es grande, hay una afinidad baja de la enzima-sustrato |
| Mecanismos de inhibición de enzimas no alostéricas | Inhibición reversible e inhibición irreversible |
| Inhibición reversible | Es la unión NO covalente de proteínas o moléculas pequeñas a la enzima |
| Inhibición irreversible | Es la unión covalente de las moléculas en el sitio activo de la enzima |
| Tipos de inhibición reversible | Competitiva Acompetitiva Mixta (no competitiva) |
| Inhibición competitiva | Es cuando el inhibidor y el sustrato compiten por el sitio activo, solo uno puede unirse. Su Vmax no cambia y la Km aumenta |
| Inhibición acompetitiva | Es cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato (ES), disminuye la Vmax y la KM |
| Inhibidor mixto | Es cuando se une el inhibidor a la enzima y al complejo ES, la Vmax disminuye y la KM aumenta |
| Inhibición irreversible | Es cuando el inhibidor reacciona con residuos del sitio activo, pueden ser fármacos o iones metálicos |
| Enzimas alostéricas | Regulan el flujo a través de las rutas metabólicas, no tienen la cinética Michaelis-Menten y tienen un sitio alostérico |
| Diferencia en la grafica de una enzima alostérica y una no alostérica | En las enzimas no alostéricas la curva de su grafica es una hipérbola y en las enzimas alostéricas es una curva sigmoidea |
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