Flashcards
ENZIMAS
Cards in this deck (10)
- 1Definición de enzimaSon proteínas con función catalítica (biocatalizadores) que actúan de la siguiente forma:
-Aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas mediante la disminución de la energía de activación
-Se liberan y recuperan al final de la reacción sin alterar las variables termodinámicas de estado como la entalpía - 2Estructura de una enzimaLa región de la enzima por la que se une al sustrato se conoce como centro activo. Del centro activo depende la especificidad de la enzima puesto que posee una configuración complementaria a la del sustrato. Esto se conoce como llave-cerradura.
Algunas enzimas (holoenzimas) no son proteínas exclusivamente , sino que la parte proteica (apoenzima) se asocia a componentes no proteicos (cofactor enzimático) que pueden ser de diferente naturaleza tales como cationes metálicos o moléculas orgánicas más complejas (coenzimas) - 3Clasificación de las enzimas-Hidrolasas: Rotura de enlaces mediante agua
-Liasas: Rotura sin intervención de agua
-Transferasas: Transferencia de radicales o grupos funcionales
-Isomerasas: Transformación de moléculas en sus isómeros
-Oxidorreductoras: Oxidación- reducción
-Ligasas: Formación de enlace entre dos moléculas con hidrólisis de ATP - 4Etapas de las reacciones catalizadas 1º etapaEl sustrato (S) se une a la apoenzima (E) de forma específica formando el complejo enzima-sustrato (ES).
La teoría de la «llave-cerradura», , se considera esencialmente correcta, aunque se ha probado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato. Este proceso, se denomina de «ajuste o acoplamiento inducido». La unión es reversible. - 5Etapas de las reacciones catalizadas 2º etapaUna vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.
ES → E+P - 6Etapas de las reacciones catalizadas 3º etapaEl producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.
- 7Regulación de la actividad enzimática Concentración de sustrato y pH-Concentración de sustrato: El aumento de la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción hasta el punto de saturación
pH: La variación del pH por encima o debajo del valor óptimo de cada enzima, provoca un descenso de la velocidad de reacción por dificultar la unión del sustrato al centro activo. Un pH extremo podría causar la desnaturalización de la enzima - 8Regulación de la actividad enzimática Temperatura-Una temperatura por encima o por debajo del valor óptimo de cada enzima provoca un descenso de la velocidad de reacción. Una temperatura extrema, podría causar la desnaturalización de la enzima
- 9Regulación de la actividad enzimática Inhibidores enzimáticos (sustancias que anulan o disminuyen la actividad enzimática)-Irreversible: El inhibidor establece enlaces covalentes con la enzima impidiendo de manera definitiva su actividad. Es característica de algunos venenos.
-Reversible: El inhibidor establece enlaces débiles con la enzima por lo que se puede disociar de ella permitiendo de nuevo su actividad. Pueden ser de dos tipos: Competitiva y no competitiva - 10Inhibición reversibleCompetitiva: Inhibidor y sustrato compiten por el centro activo de la enzima. La enzima puede unirse al inhibidor por similitud con el sustrato
No competitiva: El inhibidor se une a la enzima generando una modificación en el centro activo que impide al sustrato unirse y por tanto que se lleve a cabo la reacción
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- Flashcards on ENZIMAS, created by ALICIA RODRIGUEZ TIMON on 14/05/2022.
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- ALICIA RODRIGUEZ TIMON
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