Flashcards
TBL1
Cards in this deck (11)
- 1Factores que estabilizan la forma desoxi de la hemoglobina1.- La unión al BPG
2.- Puentes salinos entre aminoácidos ácidos y básicos
3.- puentes salinos que incluyen al carbamato del extremo amino - 2Que pasa cuando se une el oxígeno a la hemoglobina-cambio en la estructura cuaternaria, del estado T a R. Los dos dímeros αβ rotan 15° el uno con respecto al otro
- 3Porque la hemoglobina fetal se une con más intensidad al oxígeno que la hemoglobina adultaLa hemoglobina fetal presenta dos cadenas α y dos ɣ
Debido a que por un cambio en el lugar de unión al 2,3-BPG, la afinidad hacia este es más débil. Por lo tanto, la afinidad de la hemoglobina fetal para unirse al oxígeno es mucho mayor que el de la madre. - 4Cuál es la función del 2,3-BPGEste se une fuertemente al estado T de la hemoglobina (desoxihemoglobina) y lo estabiliza de tal manera que disminuye su afinidad hacia el oxígeno
- 5Que es el efecto Bohr y cuál es su fundamento químicoRelación entre el aumento en la concentración de dióxido de carbono o el descenso del pH en la sangre y el descenso de afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
- 6Que ocurre al aumentar la concentración de iones hidrógeno (disminución el pH)Ocurre la protonación de los extremos aminos y de determinados residuos de histidina. Esto disminuye la afinidad de la hemoglobina hacia el oxígeno.
- 7Que ocurre al aumentar la concentración de CO2Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno mediante 2 formas:
1.- El CO2 se convierte en ácido carbónico, este se disocia y disminuye el pH en el interior de los glóbulos rojos
2.-El CO2 se une a los extremos amino de la hemoglobina para formar carbamatos (tienen carga negativa). Estos participan en las interacciones del puente salino y estabilizan la forma T (desoxihemoglobina). - 8En que condiciones se libera el 90% de la capacidad transportadora máxima de oxígenoCuando el pH disminuye a 7,2 (en el músculo) en presencia de CO2 a una presión parcial de 40 torr.
- 9Que es lo que se aprecia en la imagenEl grupo hemo. Está formado por la protoporfirina (componente orgánico) el cual
consta de 4 anillos de pirrol; y un átomo central de hierro.
Tanto la hemoglobina como la mioglobina se unen al oxígeno por los grupos hemo - 10Que es lo que hace el carbamatoEl CO2 reacciona con los grupos aminos terminales y forma carbamato. Este estabiliza la forma T
- 11Nombre y función2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG). Es un regulador alostérico. Se une al centro de la desoxihemoglobina (forma T) ya la estabiliza. Reduce la afinidad hacia el oxígeno y provoca su liberación.
