Flashcards
Enzimas
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- 1As enzimas podem ser originadas por dois tipos de moléculas. Quais? Desses dois grupos, um deles é minoritário e tem propriedades específicas. Refira-o e aponte as características.As enzimas, à excepção de um pequeno número de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, são todas proteícas.
- 2De que depende a atividade catalítica das enzimas proteícas?Depende da integridade da sua conformação proteíca que permite que uma determinada reação seja catalisada.
- 3Como se sabes, as enzimas têm diversas denominações. Porquê?As enzimas são classificadas segundo a reação que catalisam. Muitas enzimas têm o sufixo "-ase" juntamente com o nome do seu SUBSTRATO ou com a PALAVRA QUE DESCREVE A SUA ATIVIDADE.
- 4Indique as 6 classes de enzimas reconhecidas mundialmente. Fale sucintamente sobre elas.1. Oxirredutase - Reações de transferência de eletrões
2. Transferases: Reações de transferência de grupos funcionais
3. Hidrolases - Reações de transferência de grupos funcionais para a água
4. Liases - Adição de elementos às diplas ligações ou formação de duplas por meio de remoção de elementos
5. Isomerases - Transferência de grupos funcionais dentro da mesma molécula para forma isómeros
6. Ligases - Formação de ligações químicas por meio de reações de condensação acopladas à quebra de ATP - 5Qual o objetivo principal de uma enzima?Fornecer um ambiente específico onde uma dada reação é energeticamente mais favorável.
- 6As enzimas afetam ___1___ mas nunca ___2___.1. A velocidade da reação
2. O seu equilibrio - 7Define #estado de transição".Barreira energética entre o substrato e o produto que representa a energia necessária para o alinhamento dos produtos químicos a reagir, formação de cargas transitórias e instáveis, rearranjo de ligações e outras transformações necessárias para que a reação ocorra.
- 8O que é necessário para superar a barreira energética? O que acontece após?Para superar a barreira energética é necessário que as moléculas sejam excitadas até um nível de energia superior. Após a excitação acontece a reação.
- 9Qual o nome dado à diferença entre os níveis de energia do estado fundamental e do estado de transição?Energia de ativação.
- 10O que faz um catalizador?Aumenta a velocidade da reação, diminuindo a energia de ativação.
- 11Que nome é dado à região de ligação do substrato? Quais são as suas características?Centro ativo. Este é complementar a todo ou parte do substrato (que vai ser convertido e produto).
- 12O que acontece quando se dá a ligação da enzima ao substrato?O substrato é ativo, verificando-se imediatamente alterações químicas. Contudo, a reação é transitória, já que quando a reação termina, formam-se os produtos e a enzima é libertada intacta.
- 13Como se denominam os dois modelos que explicam a ligação entre a enzima e o substrato?Modelo chave-fechadura e modelo forma induzida.
- 14Explicite o modelo chave-fechadura.O centro ativo da enzima é rígido, daí que o substrato tenha de ser perfeitamente complementar de modo a puder encaixar-se, partindo do pressuposto que a estruturas são rígidas.
- 15Explique o modelo da forma induzida.Existe uma interação dinâmica entre a enzima e o substrato. Assim, o substrato ao ligar-se à enzima, induz uma mudança estrutural na mesma, formando um centro ativo complementar ao substrato. Este modelo é baseado na flexibilidade das estruturas e permitiu explicar a atividade de várias enzimas que atuam sobre vários substratos.
- 16Qual é um dos principais fatores que influencia a velocidade de uma reação catalisada?A concentração do substrato. Como o susbtrato vai sendo consumido, é difícil estudar os efeitos dessa concentração.
- 17V0, ou velocidade inicial, varia em função do tempo mas também depende da concentração de substrato. Explique o raciocínio.Quando a enzima está perante um quantidade baixa de substrato, a velocidade aumenta quase linearmente. Quando a concentração é elevada, o valor de V0 é baixo.
- 18O que é a velocidade máxima de uma reação catalisada por uma enzima?Há um ponto a partir do qual não existem alterações significativas na velocidade, designado por Vmax. A partir dessa altura, todos os centros ativos ficam ocupados, assim, por mais que a concentração do substrato aumente, a velocidade deixe de aumentar por haver saturação enzimática.
- 19Para que haja formação de produto na reação catalisada existem dois equilíbrios no meio. Represente-os
- 20Qual a reação mais lenta? Qual o significado?A segunda. É esta reação que determina a velocidade da reação, assim a velocidade da reação global depende da concentração de ES.
- 21Escreva a equação de Michaelis-Menten em função de V0.
- 22Escreva a equação de Michaelis-Menten em função de Vmax.
- 23Escreva a equação de Lineweaver-Burk.
- 24Em relação à equação de Lineweaver-Burk, indique o declive, a ordenada em Oy e a ordenada em Ox.
- 25Qual a diferença entre inibição reversível e irreversível?A inibição reversível envolve uma ligação não covalente que pode destruída, deixando a proteína funcional. Na inibição irreversível as ligações são covalentes, o que implica que a enzima fique permanentemente destruída e inativa.
- 26Quais os tipos de inibição reversível que podem ocorrer? Descreva-os.-Inibição competitiva: Composto semelhante ao substrato liga-se ao centro ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato.
-Inibição não-competitiva: O inibidor não tem uma estrutura semelhante à do substrato mas liga-se a um local diferente do centro ativador.
-Inibição anti-competitiva: O inibidor não compete com o substrato mas é capas de se ligar ao complexo enzimático ES. - 27Defina as variações na constante de Michaelis e na velocidade máxima para cada tipo de inibição irreversível.
- 28O que são enzimas alostéricas?São enzimas que mudam a sua configuração quando se ligam a um modulador.
- 29As enzimas alostéricas têm ___1___ para além do normal centro ativo. Os ___1___ são locais onde o ___2___ se liga de forma a regular a enzima. As enzima alostéricas ___3___ são enzimas em que o ___2___ é um metabolito ___4___ do substrato.1. Sítios reguladores
2. Modulador
3. Homotrópicas
4. Diferente - 30Distinga cofatores e coenzimas.Enquanto os cofatores são iões metálicos que ORIENTAM o substrato para o centro ativo, as coenzimas são moléculas orgânicas que se ligam temporariamente durante a catálise enzimática.
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- Vestibular Bioquimica (Enzimas) Flashcards on Enzimas, created by Nádia Albino on 06/02/2016.
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