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cami.avila.06 Spanish

Mapa mental sobre proteínas: aminoácidos, clasificación, nivel estructural y funciones

Mapa mental: proteínas

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  1. móleculas orgánicas formadas por la uníon de aminoácidos. Los aminoácidos son monómeros costituidos por átomos de carbono,hidrógeno,oxígeno,nitrógeno.

  2. considerados como los principales aportadores de aminoácidos esenciales a la dieta ejemplos: carnes rojas,blancas lácteos,huevo,legumbres estas últimas deben combinarse para complemetar sus aportes

  3. según su composición química podemos clasificar simples u holoproteínas se encuentran cosntituidas por aminoácidos sin incluir moléculas de origen no proteico

    • proteínas complejas o heteroproteínas compuestas por una parte proteica y otra parte de la naturaleza no proteica
      • proteínas de origen alimentario sus características físicas y químicas dependen de su estructura y de la funcíon que desempeñen en el alimento
  4. nivel estructural

    • estructura primaria: nivel básico de organización estructural,corresponde a la secuencia específica de aminoácidos determinada genéticamente se unen mediante enlaces peptídicos para construir la cadena polipeptídica
      • estructura secundaria: corresponde a la disposición espacial de las cadenas de aminoácidos,existen dos tipos hélice y lámina las cuales se originan gracias a la formacíon de puentes de hidrógeno entre aminoácidos cercanos a la cadena polipeptídica
        • estructura terciaria: consiste en el plegamiento sobre sí misma de la estructura secundaria, permitiendo la disposición tridimensional de cadena polipeptídica , se mantiene gracias a la interacciones hidrofóbicas y enlace disulfuro ,que son uniones débiles que se establecen entre los grupos radicales de los aminoácidos que conforman la cadena polipeptídica
          • estructura cuaternaria: es el nivel más complejo de organizacíon estructural de las proteínas y corresponde a la únion de dos o más cadenas polipetídicas con estructura terciaria mediante uniones débiles tales como puentes de hidrógeno ,interacciones hidrofóbicas y enlace disulfuro
            • desnaturalizacíón: el aumento de temperatura, cambios en el ph, exposición a la luz UV pueden causar rompimiento de las uniones débiles que se mantienen estable la estructura cuaternaria y/o terciaria de las proteínas haciendo que estas pierdan su conformación . Sin embargo ,los enlaces peptídicos que mantienen unidos a los aminoácidos se mantiene intactos
  5. funciones

    • plástica: su resistencia y flexibilidad frente a estímulos mecánicos que puedan afectarlas
      • catalizadora : facilitan la ocurrencia de las reacciones químicas
        • transportadora:actuar como transportadora de moléculas a través de la membrana celular desde el exterior hacia el interior hacia el interior y viceversa
          • inmunitaria :ejercen su efecto defendiendo al organismo de agente físicos y biológicos extraños
            • contractil: las proteínas actinas y miosina forman estructuras capaces de contraerse y generar el movimiento de los músculos
              • energética : se pueden oxidar para generar energía sin embargo en condiciones normales solo una pequeña cantidad de este macronutriente se utiliza.
  6. aminoacido

    • unidades básicas de moléculas proteicas se encuentran uos nidentre sí mediante un tipo especial de enlace covalente llamado enlace peptídico
  7. patologias asocioadas a la ingesta de proteinas y aminoacidos

    • -enfermedad al gluten o celiaca -fenilcetonuria

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