ENZIMAS

ENZIMAS

1. reações químicas = dependem da existência de uma determinada enzima

   • na maioria são proteínas que atuam como catalisadores biológicos = aceleram reações químicas no corpo
     • enzimas são muito específicas e não são consumidas nas reações
   • catalisador
     • acelera a velocidade de ocorrência de uma reação química
       • proporcionar certa quantidade de energia a fim de favorecer o encontro e a colisão (entre moléculas) para que ocorra uma reação química entre 2 substâncias orgânicas que estejam na mesma solução
     • energia
       • necessária pra quebrar ligações químicas entre os átomos de cada substância
         • favorecendo a ocorrência de outras ligações químicas e a síntese de uma nova substância
       • energia de ativação
         • reação química ocorra
           • uma enzima age diminuindo a energia de ativação = facilita a ocorrência da ativação e aumenta a sua velocidade
         • nas catálises enzimáticas, os reagentes são chamados de SUBSTRATOS (S)
           • enzimas são específicas pra determinado substrato e catalisam somente um tipo de reação
             • especificadade ocorre = enzima apresenta sítio ativo (presente na superfície) que se encaixa em determinado substrato
           • complexo enzima-substrato se transforma em enzima-produto
             • instável que logo se desfaz
               • liberando os produtos (P) da reação e enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reação
                 • S + E ↔️ ES ↔️ EP ↔️ P + E
             • porção proteíca = apoenzima
               • não proteica = cofator
                 • quando um cofator é uma molécula orgânica é chamado de COENZIMA
               • Temperatura
                 • velocidade de uma reação enzimática tende a aumentar com a elevação da temperatura
                   • mas em uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui
                     • aumento da temperatura = maior agitação das moléculas = maiores chances de elas se chocarem
                       • se for ultrapassada certa temperatura = agitação muito intensa = ligações que formam a enzima se rompem = desnaturação
                 • cada enzima existe uma temperatura ótima (ponto ótimo) na qual a velocidade da reação é máxima
                   • nossas enzimas = 37 graus
                     • bactéria vulcânica = 70 graus
                   • pH (potencial hidrogeniônico = escala de pH vai de 0 a 14
                     • mede a concentração de íons de hidrogênio em um meio
                       • valor 7 = neutro
                         • próximos a 0 = ácidos
                           • próximos a 14 = básicos ou alcalinos
                     • aumento da quantidade de substrato = aumento da velocidade de reação
                       • a chance de o substrato encontrar a enzima é maior
                         • ponto de saturação = todos os sítios das enzimas já estão ocupados, a adição de mais substrato deixa de promover maior velocidade de reação
                       • aumento da quantidade de enzima = aumento da velocidade da reação, desde que haja substrato suficiente
                         • atividade das enzimas prejudicada = inibidores enzimáticos
                           • inibidor estabelece ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica
                             • 2 tipos = reversível e irreversível
                           • Reversível
                             • inibidor e enzima se unem por ligações fracas
                               • podem ser rompidas, fazendo que a enzima retorme sua atividade posteriormente
                                 • TEM 2 TIPOS
                             • Inibição competitiva
                               • substâncias que competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima
                                 • estrutura muito semelhante á do substrato
                                   • se unem reversívelmente ás enzimas, o que inativa a catálise
                                     • se aumentar a concentração de substrato = entrará em contato com o sítio ativo, revertendo a inibição
                               • Inibição não competitiva
                                 • liga-se á enzima numa região diferente do sítio ativo
                                   • ligação inibidor com a enzima = não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração na sua estrutura
                                     • o que impossibilita a formação do produto da reação
                                       • se aumentar a concentração de enzima = reverte a inibição
                                         • novas enzimas podem ligar-se aos substratos para a formação de produto
                                 • Inibição irreversível
                                   • inibidor se une a enzima por meio de ligações fortes
                                     • provoca alteração da estrutura
                                       • torna inativa de modo permanente