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Flashcards

Enzimas

Júlia Vaz de Assis Medicina Português 15 flashcards

Flashcards do conjunto (15)

  1. 1Enzimas são proteínas especializadas, mas há uma excessão. Qual é?A ribosina, é uma enzima de RNA
  2. 2Diferencie sítio ativo de sítio alostéricoO sitio ativo é o local de ligação do substrato. Já o sítio alostérico é onde a atividade da enzima é modulada (quem modula é o cofator/coenzima)
  3. 3Por que as enzimas apresentam alta especificidade?Porque elas possuem uma sequência rígida de aminoácidos e se mudar a sequência/propriedades, muda a atividade enzimática
  4. 4Complete a frase: Os cofatores são substâncias ___ As coenzimas são substâncias ___1- inorgânicas, como íons metálicos e magnésio
    2- orgânicas, como as vitaminas
  5. 5O que é uma holoenzima?É a junção de uma apoenzima e uma coenzima, ou seja, uma apoenzima ativada
  6. 6O que é uma apoenzima?É uma enzima inativada, pois precisa de um cofator/coenzima ligada para exercer sua função
  7. 7O que é o modelo chave fechadura?É quando o substrato encaixa perfeitamente no sítio ativo
  8. 8O que é a teoria do encaixe induzido?O substrato não encaixa perfeitamente no sítio de ligação e causa uma mudança conformacional na enzima
  9. 9Qual nomenclatura das enzimas nós usamos?A recomendada, que possui o sufixo ase (lipase, amilase)
  10. 10De acordo com a classificação das enzimas, caracterize-as: Oxi-redutase Transferase Hidrolase Liase Isomerase LigaseOxi-redutase: transfere elétrons de uma molécula a outra, faz redução
    Transferase: realizam transferência de grupos funcionais ativos do substrato para o produto
    Hidrolase: catalisa reação de hidrólise, quebra o substrato em dois produtos liberando água ou utiliza água
    Liase: quebra ligação covalente (duplas ou triplas)
    Isomerase: catalisam arranjo espacial de um substrato
    Ligase: liga dois substratos formando um produto
  11. 11Quais são os fatores que afetam a atividade enzimática?Temperatura, pH, concentração de enzima e concentração de substrato
  12. 12O que é uma inibição irreversível?É quando o inibidor se liga ao sítio ativo da enzima por ligação covalente, impedindo a ligação do substrato
  13. 13Cite um exemplo de inibição irreversívelinibição da acetilcolinesterase por organofosforados (inseticidas) - o inibidor se liga ao sítio ativo da acetilcolinesterase, impedindo que o substrato se ligue a enzima e deixando por muito tempo a acetilcolina na fenda sináptica porque ela não está sendo degradada pela acetilcolinesterase, causando uma super estimulação do sistema somático e parassimpático (consequências: miose, sudorese, rigidez)
  14. 14O que é uma inibição reversível?Impede que o substrato seja transformado em produto, as ligações são do tipo ponte de hidrogênio, dipolo dipolo etc (mais fracas)
  15. 15Quais os tipos de inibição reversível? Caracterize-osCompetitiva e não competitiva
    Competitiva: o inibidor é semelhante ao substrato, por isso ele se liga facilmente à
    enzima
    Não competitiva: por não serem semelhantes ao substrato, os inibidores se ligam ao sitio alostérico, causando uma mudança conformacional no sítio ativo e impedindo a ligação do substrato

Informações

Descrição
Medicina FlashCards sobre Enzimas, criado por Júlia Vaz de Assis em 07-05-2024.
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