Mapa mental
Parte 4 - ENZIMAS
Conteúdo do mapa
Parte 4 - ENZIMAS
São PROTEÍNAS
- São catalisadoras, ou seja, que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações na sua estrutura no final da reação
- Contém um SÍTIO ATIVO
- que é uma fenda na superfície da enzima, que se complementa com a estrutura do substrato, PERMITE A LIGAÇÃO COM O SUBSTRATO, facilitando quimicamente a velocidade da reação.
- MODELO DE CHAVE FECHADURA
- O sítio de ligação contém resíduos de aminoácidos arranjados em superfície tridimensional complementar, que reconhece o substrato e se liga por interações químicas.
- MODELO DE ENCAIXE INDUZIDO
- O substrato se liga e a enzima sofre alteração de conformação, ENCAIXE INDUZIDO, reposiciona as cadeias de aminoácidos e aumenta a interação de ligações geralmente com grupos funcionais, promovendo a reação.
- MODELO DE CHAVE FECHADURA
- ENZIMA + SUBSTRATO
- COMPLEXO DE ESTADO TRANSITÓRIO
- formação de PRODUTO
- Para ocorrer a reação o substrato precisa ser ativado. O nível de energia que ocorre no complexo de transição é maior do que o nível de energia do substrato ou do produto
- ENERGIA DE ATIVAÇÃO
- É a diferença de nível de energia do substrato no início da reação e no complexo de transição, ou seja quanto maior a energia de ativação mais lenta é a reação. A enzima permite que a reação ocorra rapidamente, oferece uma rota alternativa de reação com uma menor energia livre de ativação.
- ENERGIA DE ATIVAÇÃO
- ENZIMA LIVRE
- FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE REAÇÃO
- Ph
- efeito sobre a ionização do sítio ativo (concentração de H+)
- valores extremos de pH podem desnaturar a enzima
- o pH ótimo para aumentar a velocidade da reação varia de acordo com a enzima
- Temperatura
- temperatura ótima entre 35 a 40oC
- Concentração de substrato
- a velocidade aumenta com a concentração de substrato até uma velocidade máxima, que é quando ocorre saturação, pelo substrato, de todos os sítios de ligação disponíveis nas enzimas presentes.
- Ph
- COMPLEXO DE ESTADO TRANSITÓRIO
- local onde a reação acontece, tem arranjo tridimensional, com ângulos apropriados para o substrato se encaixar
- Local onde muitas enzimas contém os GRUPOS FUNCIONAIS
- que é uma fenda na superfície da enzima, que se complementa com a estrutura do substrato, PERMITE A LIGAÇÃO COM O SUBSTRATO, facilitando quimicamente a velocidade da reação.
- Contém um SÍTIO ATIVO
- São catalisadoras, ou seja, que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações na sua estrutura no final da reação
São essenciais para a vida, praticamente todas as reações do organismo precisam de enzimas, sem elas, nosso metabolismo seria incompatível com a vida
- EXEMPLOS: transmissão nervosa, contração cardíaca, digestão de alimentos
são específicas para seu substrato
- algumas enzimas que catalisam a mesma reação são diferentes geneticamente, com alterações na sequência de aminoácidos, elas agem em tecidos diferentes, no mesmo substrato
- São as ISOENZIMAS ou ISOZIMAS
- ex.: creatina-cinase ( CK ) com diferenças nas cadeias em CK1, CK2 e CK3. No encéfalo age a CK1, no músculo esquelético a CK3 e no músculo cardíaco a CK3 e CK2
- São as ISOENZIMAS ou ISOZIMAS
- algumas enzimas que catalisam a mesma reação são diferentes geneticamente, com alterações na sequência de aminoácidos, elas agem em tecidos diferentes, no mesmo substrato
muitas enzimas requerem COFATORES, que fornecem GRUPOS FUNCIONAIS
- Cofatores são compostos NÃO proteicos que participam do processo catalítico
- COENZIMAS
- MOLÉCULAS ORGÂNICAS NÃO PROTEICAS, em geral, nos humanos, são sintetizadas a partir de VITAMINAS
- Exemplo: Coenzima A sintetizada a partir da vitamina pantotenato
- Exemplo: NAD+ sintetizada pela vitamina Niacina e FAD. São Coenzimas envolvidas em reações de oxirredução, vitais para a formação de ATP
- MOLÉCULAS ORGÂNICAS NÃO PROTEICAS, em geral, nos humanos, são sintetizadas a partir de VITAMINAS
- ÍONS METÁLICOS
- COENZIMAS METÁLICAS
- COENZIMAS
- Grupos funcionais tem o tamanho, a forma e as propriedades certas
- Cofatores são compostos NÃO proteicos que participam do processo catalítico
INIBIDORES
- São compostos que diminuem a velocidade da reação enzimática
- INIBIDORES COVALENTES
- formam ligações fortes com grupos funcionais no sítio catalítico
- exemplos: Organofosforados, inseticidas, AAS
- formam ligações fortes com grupos funcionais no sítio catalítico
- ANÁLOGOS E COMPOSTOS DO ESTADO TRANSITÓRIO
- Se ligam com mais força à enzima, do que os substratos ou produtos
- Exemplos: Penicilina, Alopurinol (tratamento gota, inibe enzima xantina-oxidase)
- Exemplo: Metais pesados como Mercúrio, Chumbo, Alumínio ou Ferro
- Se ligam com mais força à enzima, do que os substratos ou produtos
- INIBIDORES COVALENTES
- São compostos que diminuem a velocidade da reação enzimática
Informações
- Descrição
- Bioquímica Mapa Mental sobre Parte 4 - ENZIMAS, criado por Cristiane Dias em 22-03-2018.
- Criado por
- Cristiane Dias
- Visualizações
- 6
- Avaliação