Enzimas

Enzimas

1. Biomolécula que catalisa uma reação química específica

   • E + S ↔ ES ↔ EP → E + P

2. - Não afeta o equilíbrio da reação; - Permanecem inalteradas após a reação; - Alta eficiência e especificidade ao seu substrato; - Sensíveis ao meio; - ↑ da velocidade da reação em 109 a 1020 vezes.

3. Atividade enzimática

   • Medida da velocidade em que uma enzima converte substratos.

4. Nomenclatura

   • NOME RECOMENDADO
     • - Mais curto e mais usado no dia a dia; - Geralmente, usa-se o sufixo “ase”; - Ex.: hexoquinase, peptidase.
   • NOME SISTEMÁTICO
     • - Mais complexo; - Informações precisas sobre a função metabólica; - Ex.: ATP-Glicose-FosfoTransferase.
   • NOME USUAL
     • - Consagrado pelo uso; - Ex.: Tripsina, pepsina, ptialina.

5. Estrutura

   • Ativador: Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+
   • Coenzima
     • A maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
     • Transportadoras de hidrogênio
     • Transportadoras de grupos químicos
     • Molécula orgânica complexa. NAD+
   • Sítio ativo
     • Região específica onde há ligação da enzima ao substrato
     • Ocupa uma parte relativamente pequena do volume da enzima; São fendas ou frestas; A especificidade de ligação depende do arranjo precisamente definido dos átomos no sítio catalítico; Os substratos são ligados ao sítio por atrações múltiplas (interações iônicas, pontes de H, Efeitos hidrofóbicos e pontes dissulfeto).
     • Modelo chave-fechadura

6. Funcionamento

   • ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO (∆G)
     • - Energia necessária para levar um mol de substância até o seu estado de transição; - ↑ energia de ativação: mais difícil a reação; - Catalisadores: reduzem a energia livre → reação mais rápida;

7. Fatores que afetam a velocidade da reação

   • CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
     • A velocidade da reação é aumentada quanto mais substrato houver, até um momento em que a curva estaciona.
   • TEMPERATURA
     • A velocidade da reação é aumentada com o aumento da temperatura, até o pico da velocidade ser atingido.
       • A temperatura ótima para o funcionamento das enzimas humanas é entre 35 e 40 °C
   • pH
     • As enzimas possuem faixas de pH em que atuam. pH’s extremos levam a desnaturação enzimática.

8. Inibição enzimática

   • Reversível
     • Competitiva
       • Inibidores possuem estrutura molecular muito semelhante ao substrato; - Complexo enzima-inibidor → ausência de produto.
     • Não competitiva
       • - Inibidor não se liga a enzima, tampouco impede a ligação enzimática com o substrato; - Ligação com o complexo enzima-substrato - Complexo enzima-substrato inativo; - Ausência de reação enzimática.
   • Irreversível
     • Modifica covalentemente a enzima

9. Regulação alostérica

   • Algumas enzimas são reguladas por efetores (ou moduladores) que se ligam a um outro sítio, podendo inibir ou aumentar a atividade enzimática

10. Isoenzimas

    • Enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas tem a mesma (ou semelhante) função catalítica
      • - Úteis no diagnóstico de algumas doenças cardíacas; - Creatina-cinase (CK) → isoenzima CK2 (MB); - O aparecimento dessa isoenzima é específico para o infarto do miocárdio.
    • - Mutações no DNA; - Ajuste mais fino do metabolismo → necessidades particulares dos tecidos ou do período de desenvolvimento; - Úteis no diagnóstico de algumas doenças cardíacas.

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