Enzimas

Enzimas

1. características

   • proteínas globulares que funcionam como catalizadores biológicos
   • quase todas as funções biológicas são mantidas por reações químicas catalisadas por enzimas
   • aceleram as reações em condições fisiológicas
     • as moléculas do substrato precisam atingir um estado ativo para gerar o produto, assim as enzimas diminuem a energia de ativação, fornecendo um caminho mais rápido para a reação
   • atuam em pequenas concentrações
   • possuem especificidade em relação ao seu substrato

2. mecanismo da catálise enzimática

   • sítio ativo
     • local da enzima onde se encaixa o substrato
   • substrato
     • molécula que sofre ação da enzima,se tonando produto
   • complexo enzima-substrato (ES)
     • encaixe por ligações fracas entre a enzima e o substrato
   • produto
     • substância produzida na reação

3. classificaçaõ

   • oxi-redutases
     • transferência de hidrogênio
   • transferases
     • transferência de grupos específicos
   • hidrolases
     • reações de hidrólise
   • liases
     • adição de grupos à dupla ligação
   • isomerases
     • formação de isômeros
   • ligases
     • formação de ligações
       • C-C
       • C-S
       • C-O

4. proteína conjugada

   • é quando o sítio ativo da enzima possui componentes não protéicos
   • cofator
     • íons inorgânicos que podem ou não estar associados à estrutura da enzima
     • necessário para a ação catalítica da enzima
   • coenzima
     • substância inorgânica proveniente das vitaminas hidrossolúveis
   • holoenzima
     • enzima + grupo prostético
     • o cofator e a coenzima serão considerados como grupo prostético se estiverem ligados de maneira covalente à enzima

5. fatores que afetam a atividade enzimática

   • pH
   • temperatura
   • concentração da enzima
   • concentração do substrato
   • presença de inibidores
     • várias substâncias e seus metabólitos podem inibir a ativ. enzimática, entretanto a maioria dos inibidores age de forma reversível

6. inibição enzimática

   • reversível
     • inibição competitiva
       • o inibidor possui estrutura química semelhante à do substrato
         • inibidor e substrato competem pelo sítio ativo
       • depende da concentração do inibidor e do substrato
     • inibição não competitiva
       • inibidor pode se ligar à enzima livre ou ao complexo ES
       • a ligação do inibidor ocorre fora do sítio ativo
       • exemplo: metais pesados
     • inibição incompetitiva ou mista
       • o inibidor liga-se apenas ao complexo ES
       • a inibição ocorre poque uma fração do complexo ES é desviada, formando um complexo ESI inativo
   • irreversível
     • os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando à inativação definitiva
     • efeito muito tóxico ao organismo devido à inespecifidade
     • exemplo: aspirina inibe a enzima COX, que catalisa a primeira etapa da síntese de agentes inflamatórios

7. regulação da atividade enzimática

   • as vias metabólicas presentes nas células devem ser reguladas para responder às alterações fisiológicas (como o ciclo jejum)
   • mecanismos
     • controle da disponibilidade das enzimas
     • controle da atividade das enzimas
       • modificação covalente
       • regulação alostérica
         • enzimas alostéricas
           • presentes em quase todas as vias metabólicas
           • geralmente catalisam uma reação irreversível no início da via
           • normalmente são proteínas oligoméricas (mais de uma cadeia)
           • a atividade desse tipo de enzima é alterada pela ligação não covalente de metabólitos denominados moduladores ou efetores alostéricos, que se ligam ao sítio alostérico da enzima
             • modulador positivo
               • aumenta a velocidade
             • modulador negativo
               • diminui a velocidade