Proteínas

Proteínas

1. Aminoácidos possuem um grupo carboxilia (ácido) e grupo amina (básico) ligados ao carbono central.

   • A proteína apresenta funções estruturais (colágeno e queratina); de transporte (membrana celular); de transporte de gases (hemoglobina); de Proteção (anticorpos); contrátil (actina e miosina); regulatória (alguns hormônios) e catalizadora (enzimas)
     • Classificação dos aminoácidos e proteínas: •Cadeias laterais – GrupoR → Polaridade e Anfotericidade •Isomeria Óptica – Sistema DL → Dextrogiro e Levógiro •Tamanho da Cadeia Peptídica → Di, Tri, Oligo e Polipeptídeos •Número de Cadeias Polipeptídicas → monomérica e polimérica •Conformação espacial → primária, secundária, terciária e quartenária •Forma → fibrosas ou globulares •Composição → simples ou conjugadas
       • Classificação metabólica •Glicogênicos: podem ser transformados em glicose •Glicocetogênicos: podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos •Cetogênicos: podem se transformar em corposcetônicos
         • Classificação nutricional das Proteínas • Proteínas completas: apresentam todos os aminoácidos indispensáveis em quantidades adequadas ao crescimento e manutenção do organismo • Parcialmente incompletas: fornecem aminoácido sem quantidade suficiente apenas para a manutenção orgânica, como algumas proteínas provenientes de leguminosa • Totalmente incompletas: não fornecem aminoácidos indispensáveis em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo
   • Dispensáveis: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, asparagina
   • Indispenspáveis: fenilalanina, triptofano, valina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, lisina e selenocisteína
   • Condicionalmente indispensáveis: glicina, prolina, tirosina, serina, cisteína, cistina, taurina, arginina, histidina, glutamina
   • Todos aminoácidos, com exceção da glicina apresentam isomeria óptica, ouseja, possuem mesma fórmula molecular, mas se diferenciam pelo tipo de desviodo plano de luz polarizada, caracterizando um par de enantiômeros
     • Nosso organismo metaboliza os L aminoácidos

2. Macromoléculas (polímeros) formadas a partir de ligações peptídicas (covalentes) entre moléculas menores chamadas aminoácidos

3. PROTEÍNA: CADEIA POLIPEPTÍDICA COM MAIS DE 100 AMINOÁCIDOS

   • Estrutura das proteínas: *Monomérica: apenas uma cadeia polipeptídica. Ex.:Mioglobina. *Oligomérica: duas ou mais cadeia polipepAMINOÁCIDOSEstrutura tídicas. Ex.:hemoglobina.
     • As cadeias peptídicas se organizam em: Estrutura primária: sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas; Estrutura secundária: primeiro nível de enrolamento helicoidal promovido pela atração entre determinados átomos de aminoácidos próximos. Pode ser alfa-hélice e a beta-folha. Estrutura terciária: arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações entre aminoácidos mais distantes. Estrutura quaternária: duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.