Proteínas

Proteínas

1. Ligação peptídica

   • Ligações químicas que se estabelecem entre aminoácidos.Ocorre a ligação entre o grupo carboxílico de um aa e o grupo amino do aa adjacente.
   • Aminoácidos
     • Aminoácidos contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, alguns aa contém enxofre. Cada um dos aminoácidos utilizados para a síntese de proteínas tem a mesma estrutura geral um grupo ácido carboxílico, um grupo amino ligado ao carbono (alfa) em uma configuração L . A função biológica da proteína é ditada pela sequência dos aminoácidos.Dependendo do pH, o aminoácido pode comportar-se como ácido ou base.
     • Estrutura dos aa
       • Consiste em : grupo amino;grupo carboxílico;cadeia lateral R ( de dimensão e características variáveis),ligados a um carbono saturado.
       • Carbono- (alfa)
         • Átomo de carbono ( alfa) ligado de forma covalente  a um átomo de hidrogênio.
         • Grupo amino
           • Estrutura geral dos aminoácidos o grupo amino que contém, nitrogênio.
         • Hidrogênio
         • Ácido carboxílico
         • Cadeia Lateral
           • O que diferencia um aminoácido de outro é a cadeia lateral.
           • Apolares
             • ...cadeias laterais alifáticas (alanina,isoleucina, leucina,metionina, prolina e valina)
           • Aromáticas
             • ... ou aromáticas ( fenilalanina, triptofano e tirosina) 
             • Polares não carregados
               • Serina, treonina,asparagina,glutamina,glicina e cisteína
               • Polares carregados
                 • características hidrofílicas, como os aa polares carregados (ácido aspártico e glutâmico, que poderá ser alterada segundo vários fatores. determinará seu comportamento em soluções e sua disponibilidade para reagir com outros componentes presentes tanto dos alimentos quanto no trato gastrintestinal.
                 • Características hidrofílicas
                 • disponibilidade para reagir tanto nos alimentos quanto no trato gastrintestinal
                   • Composição nutricional
                     • AA essenciais
                       • São aqueles que o corpo não pode produzir ,oferecidos pela dieta.
                       • Não essenciais
                         • São produzidos pelo organismo em quantidade suficiente para atender demanda orgânica.
                         • Condicionalmente essenciais
                           • Em algumas situações clínicas, ocorre o aumento de seus requerimentos, como sua quantidade não é suficiente para atender a demanda, tornam-se condicionalmente essenciais.  
                         • Tirosina e cisteína
                       • Valina, leucina, lisina isoleucina,fenilalanina, triptofano,treonina,metionina e histidina.
                     • Síntese proteica
                       • A síntese proteica necessita que todos aa desse processo estejam disponíveis ao mesmo tempo.
                       • Funções específicas AA
                         • Triptofano
                           • Precursor da niacina( B3)e do neurotransmissor serotonina.
                         • Histidina
                           • Histamina
                         • Metionina
                           • Síntese de carnitina, precursor da cisteína.
                         • Fenilalanina
                           • Precursor da tirosina(tiroxina e epinefrina) e da melanina
                         • Glutamina
                           • Nutrição de enterócitos e células do SI, integridade da mucosa intestinal. 
                         • Arginina
                           • Síntese de ureia no fígado. 
                         • Arginina+glicina+metionina
                           • Creatinina
                             • Fosfato de creatina ( reservatório de energia muscular)
           • Características hidrofóbicas
             • Com base na capacidade de interação das cadeias laterais com água , os aa podem apresentar características hidrofóbicas, como os apolares com cadeias laterais alifáticas...
       • Cadeia Ramificada
         • Responsável pela polaridade da molécula. 
         • Isoleucina, leucina,valina
           • São aminoácidos da cadeia ramificada. - servem de substrato para síntese proteica; - melhoram massa muscular;- melhoram o balanço nitrogenado;- melhora a função imune.
           • Servem de substrato para síntese proteica, melhoram massa muscular, balanço nitrogenado e função imune
     • Selenocisteína
       • Novo aa recentemente descrito Selenocisteína, portanto, a combinação desses 21 aa em diferentes sequencias correspondem a formação da proteína.
   • Peptídeo
     • Polímero de aa unidos pela ligação peptídica. 
   • Dipeptídio
   • perda de uma molécula de água

2. Função

   • Servem como transportadoras de compostos hidrofóbicos no sangue, como moléculas de adesão celular que ligam as células umas às outras e à matriz celular, como canais iônicos através de membranas lipídicas e como enzimas que aumentam a taxa das reações bioquímicas.destacam-se: transporte de gases respiratórios, defesa imunológica, sistema de coagulação do sangue, sistema de complemento, transporte de substância diversas no sangue, fontes de energia, etc. A massa muscular é rica em proteínas, existem em grande quantidade também fora das células, seja no sangue( albumina, globulinas, etc)ou nos interstícios ( colágeno, elastina, etc). 
   • Catalizadoras
     • Transporte
       • Proteínas contráteis
         • Proteção
           • Hormonal
             • Insulina, glucagon
             • Estrutural
               • Colágeno, elastina
           • Imunoglobulinas,anticorpos
         • Actina e miosina
       • Transferrina, Hb,Mb,albumina
     • Enzimas

3. Digestão

   • A digestão de proteínas inicia-se no estômago pela ação da pepsina, enzima que age em pH ácido, propiciado pelo ácido clorídrico secretado pelas células parietais da mucosa gástrica. A pepsina é secretada na forma de pepsinógeno, ativado pelos prótons do ácido clorídrico. Ao atingir o jejuno, as proteínas são hidrolisadas pelas enzimas pancreáticas tripsina e quimotripsina. 
   • Estômago
     • Ácido clorídrico desnatura proteínas e a pepsina inicia a hidrólise.
     • Desnaturação
       • Agentes desnaturantes, como, por exemplo, o calor, destroem as estruturas secundárias, terciárias e quaternária das proteínas. A sequência de aminoácidos não é afetada. A proteína desnatura perde suas propriedades fisiológicas.  Ex; a coagulação da clara de ovo pelo calor.
       • Pepsina
       • Ph
         • A ação de diferentes agentes químicos ou físicos, como temperaturas, irradiações, pressão,solventes químicos, Ph e outros, tem por consequência a ruptura das interações que mantém as estruturas complexas que envolvem a cadeias polipeptídicas promovendo o desenrolamento da molécula e reduz a configuração original nativa a uma estrutura linear, dependendo do agente desnaturante utilizado e da intensidade do processo de desnaturação.
     • Intestino delgado
       • No lúmen intestinal, as enzimas delgado-pancreáticos digerem a proteína alimentar (endógena) e dipeptídios e tripeptídios; dipeptidases e tripeptidases na bordadura em escova das células da mucosa digerem dipeptídios e tripeptídios em aminoácidos.
       • Fígado
         • Mantém o balanço dos aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais, enzimas, lipoproteínas e albumina. Converte esqueleto em carbônico em glicose.
         • Sistema circulatório
           • Sangue, transporta aminoácidos absorvidos e proteínas sintetizadas.
           • Rim
             • Sintetiza ureia do excesso de nitrogênio e o elimina pela urina.
             • Intestino grosso
               • Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela flora intestinal.
         • Metabolismo
           • Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados  diretamente ao fígado pelo sistema porta.Esse órgão exerce um papel importante como modulador da concentração de aa plasmáticos.Cerca de 20% dos aa que entraram no fígado são liberados para a circulação sistêmica, cerca de 50% são transformados em ureia e 6% em proteínas plasmáticas. Os aa liberados na circulação sistêmica, especialmente os de cadeia ramificada ( isoleucina, leucina e valina), são de depois metabolizados pelos músculos esqueléticos, pelos rins e por outros tecidos.
           • Biossíntese
             • Cada célula tem a capacidade de sintetizar uma infinidade de proteínas. Essa síntese é realizada nos ribossomos a partir de um molde de RNA mensageiro que, por sua vez, é codificado pelo DNA.Portanto, a sequência de bases nitrogenadas ( purinas e pirimidinas) do DNA irá determinar a sequência de aminoácidos na proteína final.
           • Catabolismo
             • As proteínas intracelulares são hidrolisadas por catepsinas. Os aminoácidos resultantes serão transformados em substâncias com atividades farmacológicas ou utilizados como fonte de energia.O catabolismo de proteínas resume -se , portanto, no catabolismo de aminoácidos.  O fígado é o órgão regulador do catabolismo de aa essenciais, com exceção da cadeia ramificada, que são degradados principalmente pelo músculo esquelético.
             • Glicogetogênicos
               • Podem se transformar em glicose ou corpos cetônicos. Fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina.
               • Cetogênicos
                 • Podem se tornar em corpos cetônicos. Leucina e lisina.
                 • Glicogênicos
                   • Podem ser transformados em glicose: Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina
               • Podem se transformar em glicose
           • Catalizadores biológicos
             • Enzimas
               • Catalizadores em sistema biológicos.
               • Substrato
                 • Catalizadores enzimáticos se ligam a reagentes (substratos), convertem -nos em produtos.
                 • Co-fatores
                   • São compostos não- proteicos que participam do processo catalítico.
                   • Coenzimas
                     • São complexos de moléculas orgânicas não - proteicas que participam na catálise fornecendo grupos funcionais, muito semelhantes ás cadeias laterias dos aas   ex : vitaminas   
                   • Íons metálicos
                   • Coenzimas metálicas
               • Isoenzimas ou isozimas
                 • São enzimas que catalizam a mesma reação, mas diferem na estrutura primária e/ou na composição de suas subunidades.Agem em tecidos diferentes, porém no mesmo substrato. 
               • Ligação,conversão, liberação.
                 • Reações catalizadoras por enzimas tem 3 etapas básicas ligação, conversão e liberação. Embora as enzimas  possam ser modificadas durante a participação nessa sequência de reação, elas retornam a sua forma original no final. 
       • Enzimas proteolíticas
         • Digestibilidade
           • É a medida da porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pela enzima digestiva e absorvidas na forma de aa ou qq outro composto nitrogenado. Proteínas de origem animal - 90 á 95% Proteínas de origem vegetal: valores inferiores feijão 50 - 75% milho 67%
           • Hidrólise das proteínas
             • Quebra de uma molécula 
             • Simples
               • Quando resultam somente em aminoácidos.
             • Compostas
               • Quando liberam outros componentes orgânicos ou inorgânicos, designados por grupos prostéticos. 
           • Proteases
             • A conformação estrutural de uma proteína influencia sua hidrólise pelas proteases. Proteínas nativas hidrolisadas em menor proporção que proteínas parcialmente desnaturadas.
             • Estrutura das Proteínas
               • Primária
                 • A sequência de aminoácidos constitui a estrutura primária, que é a cadeia polipeptídica ou protéica. ( sendo que nessa sequência todos os resíduos de aas apresentam -se na configuração L.
                 • Secundária
                   • Tem forma de dupla hélice ou folha pregueada.É uma organização de aminoácidos no qual consiste em ligações intermoleculares ( ligação de hidrogênio) entra um resíduo de aminoácidos com outro. A cada 3,6 resíduos de aminoácidos ocorre um aponte de hidrogênios.Isso faz com que "enrole" a cadeia polipeptídica. EX: Colágeno
                   • Terciária
                     • Baseia -se no enovelamento tridimensional de um polipeptídeo. É a conformação espacial da proteína como um todo. Possíveis tipos de interação entre diferente resíduos de aminoácidos:  -> ponte de hidrogênio ->ponte de dissulfeto ->forças de Van der Waals  -Dipolo-dipolo -forças de London EX; mioglobina
                     • Quaternária
                       • Quando várias subunidades se associam, tem -se a estrutura quartenária.  Só existe quando uma proteína possui duas ou mais estruturas terciárias. Certas proteínas são compostas por mais de uma cadeia polipeptídica. A conformação espacial dessas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária.  Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam a estrutura secundária e terciária.    Ex: hemoglobina.
             • Enzimas digestivas
             • Fatores antinutricionais
               • São compostos naturalmente presentes em alimentos que interferem negativamente na atividade de determinadas enzimas digestivas.
               • Inibidores
                 • A maior parte de isolados e concentrados vegetais contém inibidores. Os inibidores impedem a completa hidrólise provenientes de plantas oleaginosas e leguminosas pelas proteases pancreáticas.
                 • Tripsina
                 • quimiotripsina
                 • Lectinas
                   • São glicoproteínas que se ligam ás células da mucosa intestinal e interferem na absorção de aminoácidos.
               • Taninos
                 • Proteínas vegetais também contém outros fatores antinutricionais, como tanino e fitato . Taninos que são produtos condensados de polifenóis, reagem covalentemente com grupamentos épsilon-amino dos resíduos de lisina., isso inibe a quebra dessa ligação peptídica catalisada pela tripsina.
               • Fitatos
       • Absorção AA
         • Peptídios
         • dipeptídios e tripeptídios
   • Imunoglobulina
     • Apenas no período neonatal que o intestino consegue absorver proteínas a forma integral (placenta , colostro)

4. Classificação

   • De acordo com a qualidade nutricional, as proteínas podem ser classificadas como completas, parcialmente completas e totalmente incompletas, dependendo da capacidade de fornecer  aminoácidos ao organismo. 
   • Proteínas completas
     • Apresentam todos os aas essenciais ao homem em quantidades adequadas a seu crescimento e manutenção são aquelas derivadas de:carne;leite(caseína);ovos(albumina);peixes; aves.
     • Parcialmente incompletas
       • Fornecem aas em quantidade suficiente apenas à manutenção do orgânica, são aquelas derivadas de: leguminosas; oleaginosas; cereais.
       • Totalmente incompletas
         • Não fornecem aas essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para manutenção do organismo.Ex: gelatina.
   • Biodisponibilidade
     • A  proporção do nutriente que realmente é utilizada pelo organismo.Refere-se a fração de qualquer nutriente ingerido que tem o potencial para suprir demandas fisiológicas em tecidos alvos.
   • Simples
     • Proteínas simples constituem-se apenas de aa formando a cadeia polipeptídica.
     • Conjugadas
       • As conjugadas têm um grupo prostético, isto é, um grupo que não é de natureza protéica. Exemplo de prote´nas conjugadas: glicoproteínas, lipoproteínas,nucleoproteínas, metaloproteínas, metaloporfirinoproteínas, etc...

5. Origem

   • Exógenas
     • Proveniente das proteínas ingeridas pela dieta.
   • Endógenas
     • Derivadas da degradação das proteínas celulares do próprio organismo.

6. São constituídas por unidades definidas de