Macromoléculas

Macromoléculas

1. Nucleótidos

   • componentes
     • Base nitrogenada
       • Purina: adenina y guanina
       • Piridimina: citosina, timina y uracilo
     • Azúcar pentosa
       • Ribosa (ADN) y desoxirribosa (ARN)
     • Grupo fosfato
   • funciones
     • Fuentes de energía ATP, Coefactores enzimáticos, Intermediarios metabólicos y bloques estructurales de ADN y ARN
   • Bases menores
     • Pueden tener modificaciones: metiladas, hidroximetiladas, glicometiladas y fosfatos en posición disinta a 5'
   • Fuentes de energía
     • son ribonucleótidos
   • Coefactores enzimáticos
     • Coenzima A: tiene adenina, ribosa, 2 fosfatos en 3' 5' y vitamina B5, NA+ (niacin): adenina, ác. nicotínico (vitamina B3) y desoxirribosa, FAD: adenina, ribosa, vitamina riboflavina (vitamina B2) y 2 nucleótidos
   • Intermediarios metabólicos GTP
     • Energía: se usa ATP, en muy pocas se utiliza GTP, activa sustratos en r(x) metabólicos: asociadas a la proteína G

2. Ácidos Nucleicos

   • Funciones
     • Almacena y transmite la información genética: ADN, Estructural: parte de ribosomas (ARN), Catalítica: ribosomas (ARN)
   • Características fisico-químicas
     • Son hidrófilos, son de naturaleza ácida, son muy estables, en disolución producen viscosidad
   • Estructura
     • I: orden de nucleótidos en cadena de una única banda, II: disposición helicoidal de doble banda, III: la toma cuando la disposición helicoidal se doble y retuerce. Permite su actividad biológica
   • Desnaturalización del ADN
     • Pequeños cambios en pH, temperatura y en la composición del nucleoplasma
   • Tipos de forma del ADN
     • Forma B: gira hacia la derecha, tiene dos surcos, da mas acceso a las proteínas que interacturan con secuencias específicas del ADN
     • Forma A: gira hacia la derecha, se encuentra en regiones de ARN doble banda y en híbridos de ARN y ADN y es más amplia y corta que la B
     • Forma Z: producida cuando se repiten de forma alterna la citocina y guanina, gira hacia la izquierda, los fosfatos están en zigzag y contiene solo un surco profundo en la hélice
   • Estructura del ARN
     • Es una banda simple, puede doblarse y formar puentes de hidrógeno consigo misma
   • Tipos de ARN
     • ARN mensajero: llevan la información hacia las proteínas
     • Estructural: es parte de una ribosoma
     • Enzimático (ribozimas): ARN con campacidad catalítica
     • ARN transferencia: lleva el aminoácido hasta el ribosoma
     • ARN nucleolar
     • ARN reguladores (microARN): este enseña la diferencia entre el ser humano y los animales
     • Ribonucleoproteínas pequeñas nucleolares
   • ARN pequeños
     • Longitud entre 19-25 necleótidos, clave en la regulación de procesos como la diferenciación, proliferación y la muerte celular, regulan la transcripción (inhiben la traducción, estabilizan el ARN, guian a la degradación)
     • Tipos
       • MicroARN, pequeños ARN de transferencia, modula el 30% de los genes modificando el ARN y solo pueden llevar a capo un heterosilenciamento

3. Carbohidratos

   • Tipos de enlace
     • Enlace químico
       • Covalentes: son los más fuertes que existen. C + otro elemento, Iónico: forman la cromatina (permite la mitósis), Metálicos: no existen en organismos vivos
     • Fuerzas de Van der Waals
     • Puentes de hidrógeno: H + F, N, O o Cl
     • Enlaces covalentes según tipo de molécula
       • Enl. Peptídicos: en las proteínas, los aminoácidos estan unidos por estos, enl. glicosídos: azúcares, enl. fosfodiéster: nucleótidos, enl. éster: el G. carboxilo está unido a una cadena carbonada por medio de este enlace.
   • Grupos funcionales
     • metilo, hidroxilo (presente en azúcares), carboxilo (dan la naturaleza ácida a una grasa), amino, fosfato (parte de los nucleótidos), carbonilo (en cada azúcar), sulfhidrilo
   • Esterosimería
     • Moléculas que solo difieren en la orientación tridimesional de sus átomos en el espacio
     • Tipos
       • Óprica: presentan las mismas propiedades fisicoquímicas, el C debe tener 4 grupos distintos unidos a el
       • Geométrica: producida gracias a la rigidez de la molécula, solo se presentan alquenos y compuestos cíclicos. SÍ tiene distintas propiedades fisicoquímicas
   • Azúcares simples (Monosacáridos)
     • Importancia mateabólica de 3-7 C, es reductora (dona e-)
   • Enlace glucosídico
     • Formado por una r(x)n entre el átomo de carbono C1 de un ázucar y el G.hidroxilo del otro ázucar
       • Clasificación
         • Monosacáridos
           • Pentosas: xilosa, ribosa y desoxirribosa
           • Hexosas: glucosa, fructuosa y galactosa
         • Oligosacáridos
           • Disacáridos: lactosa, maltosa y sacarosa
           • Trisacáridos: rafinosa
         • Polisacáridos: glucógeno, almidón, inulina, celulosa y quitina
           • Estructurales: celulosa: beta (1 a 4), quitina: enlaces beta-1,4, glucosaminoglicanos beta-1.4 y beta-1,3
           • Almacenamiento de energía: enlaces alpha (1 a 4), almidón y glucógeno
           • Inulina
             • Fructano que se encuentra en las raíces, tubérculos y rizomas de ciertas plantas fenerógamas como sustancia de reserva
             • Usos médicos: como esta no es degradable por las enzimas del organismo humano, mide el índice de filtración glomerular.
             • Usos terapéuticos: favorece a la absorción de calcio, mantiene la salud de la ósea
             • Otros usos: sola o en combinación con bacterias probióticas para tratar la enfermedad inflamatoria intestinal de la hipercolesterolemia (sigue en investigación)
           • Celulosa: molecula orgánica más abundante, formado por unidades de glucosa por enlaces beta(1 a 4)
             • En salud: fiebra dietética (aumenta el volumen de las heces), salvado de trigo 90%
           • Quitina: pared celular de hongos y exoesqueleto de atrópodos, formado por unidades de N-acetilglucosamina
             • Usos: cura heridas, espesante y estabilizador de alimetos, medicamento y fibra

4. Lípidos

   • Clasificación
     • Simples: ácidos grasos, terpenoides, carotenoides, esteroides y prostaglandinas
       • Ácidos grasos
         • Saturados: cada C tiene la mayorcantidad de H posible
         • Insaturados: doble enlace, menos H
           • trans: aumentan enfermedades cardiovasculares, cis: protegen el sistema circulatorio
       • Triacilgliceroles: forma en como el cuerpo guarda los ác. grasos, pueden venir en la dieta o ser creados por el mismo cuerpo
       • Eicosanoides: formados a partir de ác. grasos de tipo omega que son parte de la membrana celular
       • Esteroides: construidos alrededor de un esqueleto de cuatro anillos, el mas importante es el colesterol (sintetiza: ác. cólico, estrógenos, progesterona y testosterona
     • Compuestos: aciglicéridos, fosfoglicéridos, esfingolípidos, ceras y estéridos
       • Ceras: molécula de glicerol unida por enlaces tipo éster a 3 ác. grasos. Su función es de protección, aislamiento y lubricación
       • Esfingolípidos: formados con esfingosina enlazada a un ác. graso
   • Leucotrienos: intevienen en procesos como la quimiotaxis, edema y broncoconstrucción
   • Tromboxanos: moléculas que permiten que las plaquetas se unan , agregante plaquetario y vasoconstrictor
   • Glicesofosfolípidos (PIP3: fosfatil inositol trifosfato): acriva los componentes de señalización en sentido descendente, el más importante es la proteína quinasa AKT (activa las vías de señalización anabólicas en sentido descendente necesarias para el crecimiento y la supervivencia celular)
   • Vitaminas
     • Vit. A: visión, respuesta inmunitaria, formación y mantenimiento de piel, membranas, etc. Presente en hígado, zanahoria, etc. Deficiencia: ceguera nocturna
     • Vit. D: absorción de Ca y P. Presente en pescado, hígado, champiñones. Deficiencia: raquitismo
     • Vit. E: antioxidante, actividad inmune. Presente en aceites vegetales de maíz, nueces, hortalizas de hojas verdes, cereales. Deficiencia: aumenta riesgo cardiovascular
     • Vit. K: coagulante. presente en hortalizas de hoja verde, verduras (brócoli,), pescado, hígado, carne de res, huevos y cereales. Sintetizado por bacterias del tracto gastrointestinal

5. Aminoácidos

   • Clasificación según características químicas del Grupo R
     • No polares, polares con G.R no cargados, cargados y especiales
   • No polares
     • Aminoácidos (alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina [importante porque tiene S y sintetiza fosfocreatina y fosfatilcolina]), son hidrófobos (se agrupan a lo interno de las proteínas para evitar el agua)
       • alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilanina y triptófano
   • Polares sin carga: a pH fisiológico no están cargados
     • serina (sintesis de esfingolípidos), treonina, glutamina, asparagina y tirosina
   • Polares con carga: lisina, histidina (único aa que tiene un grupo ionizable en el G.R y puede donar o aceptar p+), asginina, asparato, glutamato
     • A pH fisiológico se cargan, son los más solubles, AA básicos
   • Amino. ácidos: aspartato y glutamato (neurotransmisor exitatorio)
   • Amino. Básicos: arginina (síntesis de fosfocreatina), lisina (síntesis de carnitina)
   • Amino. Especiales: glicina (único que no presenta esterosimería óptica), cisteina (II con S, único capaz de formar un enl. covalente con otro aminoácido) y prolina (ayuda a dar la forma globular en la proteína)

6. Proteínas

   • Funciones: estructural (forma tejidos, transmisión nerviosa, contracción muscular y motilidad celular), coagulación sanguínea, defensas inmunológicas, hormonas y moléculas reguladoras, catálisis de reacciones enzimáticas, transporte de vitaminas, minerales y oxígeno, antibióticos, venenos
   • Estructurales: son fibrosas y alargadas. Corresponden a la mayoría de materia estructural fuera de las células.
     • Colágeno y elastina (tejido conjuntivo) y queratina (piel, cabello y uñas)
   • Coagulación: actúan alrededor de 12 proteínas, calcio y fosfolípidos de membrana
   • Hormnonas peptídicas (menos de 50 AA)
     • Oxitocina (9 AA), hormona antidurética (vasopresina), hormona estimulante de los melanocitos, h. liberadora de tirotropina, h. liberadora de la gonadotropina
   • Hormonas proteicas (50 o + AA)
     • H. del crecimiento (somatrotopina), prolactina, h. paratiroidea, h. adrenocorticotropa, h. liberadora de la h. de crecimiento, insulina y glucagón
   • Enzimas: proteínas con capacidad catalítica
   • Glutiatión: péptido mas pequeño que produce el cuerpo. Función: mantiene las proteínas en estado reducido
   • Niveles de organización
     • Primaria: secuencia lineal de aa, brinda la información requerida para determinar la forma y función de la proteína
     • Secundaria
       • hélice aplha: toma la forma de cilindro. Se produce cada 3 aa.
       • Lámina beta: dos cadenas de aa en posición paralela gracias a los puntes de H
     • Terciaria: describe la conformación de la proteína, debe haber tanto aa polares como no polares
     • Dominios: pueden existir 2 o más módulos espacialmente diferenciados, se pliegan independientemente uno del otro
     • Cuaternaria: donde 2 o mas peptidos se unen
   • Plegamiento: le da la forma a la proteína y su función dependerá de la forma de esta
     • Chaperonas: reconocen de forma selectiva y unen secuencias cortas de aa hidrófobos con tendencia a exponerse en las proteínas no nativas, pero se ocultan en las que son nativas
   • Proteínas homólogas: dericadas de un ancentro común, secuencias y funciones son semejantes
     • Homólogo ortólogo: en especies din¿stintas, sus funciones son similares o idénticas
     • Homólogo parálago: misma especia, pero en distintos tejidos de estado de desarrollo (mioglobina y hemoglobina)