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Flashcards

Tema 8

Maricruz Mazzuchelli Barnés Bioquímica y Biología Molecular 1 Spanish 71 cards

Cards in this deck (71)

  1. 1EritrocitosTransporte de O2 y CO2 por sangre
    Síntesis de 2,3-BPG
    Protección estrés oxidativo
    Control osmótico (ATP-asas)
    Síntesis hemoglobina
  2. 2De dónde proceden los eritrocitosDe un complejo sistema de maduración de células pluripotentes
  3. 3Funciones de las células principalesDefensa inmunitaria (serie blanca)
    Coagulación (plaquetas)
    Transporte O2 (eritrocitos)
  4. 4Solubilidad del O2En H2O: 5 m/l
    En sangre: 200 m/l gracias a la hemoglobina
  5. 5Grupo hemoProtoporfirina IX + átomo Fe
    Unidos por 6 enlaces de coordinación
  6. 6¿De dónde viene el grupo hemo?Derivado del anillo de porfi riña con estructura rígida
  7. 7Porfirina4 anillos pentagonales pirrólicos (1 N) unidos por puentes de METENO con estructura plana y rígida, la cual puede alejar un ion metálico
  8. 8¿En qué se diferencian las porfirinas unas de las otras?En los sustituyentes que se unen a las cadenas
  9. 9¿Cómo es la unión del O2 al grupo hemo?Perpendicular, igual que la historían
  10. 10Enlaces del átomo de Fe4 con los átomos de N
    1 con el N de la histidina
    2 con una molécula de O2
  11. 11Formas del Fe (Preferencia)Fe2+ (estado oxidado) es más afín, ya que el Fe3+ no se puede unir
  12. 12¿Cuántas histidinas presenta la globina?2, una proximal (Fe) y otra distal (O2)
  13. 13Unión del grupo hemo a la globinaInteracciones covalentes e hidrofóbicas
  14. 14¿Cómo es el entorno de la unión del grupo hemo y la globina?Hidrofóbico debido a las cadenas laterales hidrofóbicas que rodean al grupo hemo
  15. 15¿Cómo es la estructura secundaria de la globina?Con la estructura primaria es muy conservada, presentan misma estructuras 2 y 3
  16. 16Nº de especies de mioglobinas23
  17. 17¿Cuántos a por mioglobina, y cuántos son invariables?153 aa, de los cuales 83 son invariables
    El resto son cambios conservativos
  18. 18¿Qué aa se deben conservar?Las histidinas proximal y distal
    Los aa de la cavidad del grupo hemo
    Los extremos amino y carboxilo terminales
  19. 19Distribución del 70% de los aa7 fragmentos alfa hélice en alfa-globina
    8 fragmentos alfa hélice en mio y B-globina
    6 fragmentos conectores
  20. 20Estructura terciaria de la globinaDominio alfa
  21. 21Posiciones histidinasDistal: F8
    Proximal: E7
  22. 22Estructura cuaternariaHemoglobina: 4 polipéptidos que Inter accionan 2 a 2
  23. 23Hemoglobina4 globina > 4 hemo > 4 Fe > 4 O2
  24. 24Hemoglobinas humanos98% Hg A1 (alfa1beta1 + alfa2beta2)
    2% Hg A2 (alfadelta)
  25. 25¿Por qué el transporte de O2 es más eficaz por hemoglobina que por otro transportador?Debido a la COOPERATIVIDAD
  26. 26Tipos de cooperatividadEn la unión y liberación de O2
    Secuencial/concentrada
  27. 27Estado tensoPoca afinidad por O2
  28. 28Estado relajadoAlta afinidad por O2
  29. 29COOPERATIVIDAD definiciónLa unión de O2 a una subunidad facilita la unión de O2
  30. 30Fe en dexosihemoglobinaEl Fe2+ está desplazado del plano ya que su diámetro es mayor
    His F8 tendrá un impedimento estérico
  31. 31Fe en oxihemoglobinaEl Fe2+ está encajado en el plano ya que le diámetro de su átomo es más pequeño al aceptar 2 e- del O2
    Se produce tensión que aplana al grupo hemo y His F8 alivia la tensión
  32. 32Efecto regulador O2Regulador positivo homotrópico
  33. 33Efecto regulador 2,3-BPGRegulador negativo heterotrópico
  34. 34¿Por qué el 2,3-BPG es más afín a la forma tensa?Porque la cavidad es más grande que la de la forma relajada
  35. 35¿Cuándo se sintetiza 2,3-BPG?Cuando hay bajas concentraciones de O2: Hipólita, montañas altas, fumadores…
  36. 36Estructura del 2,3-BPG3 átomos de C
    (1: carboxilo, 2 y 3: hidroxilos con P unidos)
  37. 37Ventaja de la síntesis de 2,3-BPG a bajas concentraciones de O2Se favorece la forma tensa y se produce mayor descarga de O2
  38. 38Relación de la Hg fetal y el 2,3-BPGNo se produce la unión debido a una variación en la His143 que cambia por serina
  39. 39¿Qué produce la mutación de la Hg fetal?Provoca que cuando la madre le ceda O2 al feto, su Hg la captará en vez de que se libere en los tejidos
  40. 40Otros reguladores heterotrópicos negativos de la hemoglobinaH+ o CO2
  41. 41HemoglobinopatíasFallos en la cadena de globina
    Hg aberrantes
  42. 42Origen de las hemoglobinopatíasCambio puntual de un aa
    Truncación
    Cambio pauta de lectura
    Talasemias
  43. 43Consecuencias de las hemoglobinopatíasEstados de anemia severa
    Cardipatías
    Muerte
  44. 44SicklingGlu x Val
    Eritrocitos en forma de hoz con mucha afinidad por el O2 por lo que no lo sueltan
  45. 45Hemoglobinopatía de hiroshimaHis x Asp (cadena B en 146)
    Aumenta afinidad por O2 y disminuye efecto Bohr
  46. 46Efecto bohrA pH bajo la hemoglobina se unirá al O2 con menos afinidad
  47. 47Hemoglobinopatía de hammersmithPhe x Ser (en 142)
    Pérdida del grupo hemo, ya que el bolsillo hidrofóbico se vuelve hidrofílico
  48. 48Hemoglobina falciformeCentro muy hundido debido a que la Hg es de tipo S provocada por la mutación Glu x Val
    Bolsillo hidrofóbico se hace muy insoluble
    Las hemoglobinas van encajando y forma una estructura de fibra insoluble de gran tamaño
  49. 49Estructura grupo hemo (cadenas laterales)2 ácidos propiónicos
    1 metilo
    1 eteno
  50. 50Precursores grupo hemoSuccinilCoA y glicina
  51. 51¿Dónde ocurre la síntesis del grupo hemo?Hígado y MO debido a la síntesis de eritrocitos
  52. 52Ictericias y porfirias causadas porFallo en la síntesis de grupos hemo
  53. 531 Delta-aminolevulínico sintasaSuccinilCoA + glicina —> delta-aminolevulinato (ALA)
  54. 542 PGB sintasa2 ALA —> porfobilinógeno
  55. 553 HMB sintasa4 porfobilinógenos —> hidroximetilbilano
  56. 564 UROS (Uroporfirinógeno III sintasa)Uroporfirinógeno III
    (Acetilo y propiónico)
  57. 575 URCD (Uroporfirinógeno III descarboxilasa)Coproporfirinógeno III
    (Acetilo descarboxilado o metilos)
  58. 586 CPO (Coproporfirinógeno oxidasa)Protoporfirinógeno IX
    (Vinilos)
  59. 59El protoporfirinógeno IX se convierte enGrupo HEMO con la unión del Fe por la ferroquelatasa
  60. 60Regulación de la síntesisALA sintasa se regula por retroinhibición (exceso de hemo inhibe)
    PGB sintasa y ferroquelatasa se inhiben por exceso de metales pesados
  61. 61PorfiriasExceso de porfirinas causadas por condiciones externas (toxicidad u otras) o defectos genéticos
  62. 62La bilirrubina procede de85% degradación Hg
    15% eritropoyesis ineficaz
  63. 63Proceso de la degradación del grupo hemo1. Hemooxigenasa
    2. Biliverdina reductasa
  64. 64Bilirrubina librePoco soluble se transporta al hígado con albúmina
  65. 65Bilirrubina conjugadaBilirrubina libre + a.glucurónico
    Es más soluble
  66. 66Uridina difosfatoglucuronil transferasaBilirrubina conjugada a la circulación sanguínea o se excreta en forma de bilis
  67. 67En la circulación sanguínea la bilirrubina conjugada se convierte en…Urobilinógeno que se reabsorbe y se excreta por orina o se excreta directamente por las heces
  68. 68IctericiasExceso de bilirrubina
  69. 69Ictericia prehepáticaHiperbilirrubinemia no conjugada
  70. 70Ictericia posthepáticaObstrucción del flujo biliar por lo que toda la bilirrubina conjugada vuelve a la sangre
  71. 71Deficiencia de UDP-glucoronil transferasaSíndrome de cilbent
    Síndrome de crigler-najjar

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1 Bioquímica y Biología Molecular Flashcards on Tema 8, created by Maricruz Mazzuchelli Barnés on 11/07/2021.
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