Aminoácidos

Aminoácidos

1. Polipeptídeos

   • Proteínas
     • Compostas principalmente por: Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e NITROGÊNIO
     • Podem ser divididas de acordo com a sua...
       • Função
         • CATALIZADORAS
           • Enzimas
             • Aumentam a velocidade das reações químicas por CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATOS, TEMPERATURA E PH
             • FORNECEM...
               • Controle de Velocidade
                 • PH
                   • O aumento da velocidade da reação em geral é observado à medida em que p ph vai de um nível muito ácido para o espectro fisiológico. A diminuição da velocidade da reação ocorre à medida que o ph vai do espectro fisiológico para um espectro muito básico.
                     • CURVA NA REGIÃO ÁCIDA
                       • Quando a curva está na região ácida, em geral reflete a ionização de grupos funcionais no sítio ativo (ou no substrato) pelo aumento do ph e a formação mais geral de pontes de hidrogenio importantes para a conformação da enzima
                     • CURVA NA REGIÃO BÁSICA
                       • A perda de atividade do lado básico com frequência reflete a ionização inapropriada de resíduos de aminoácidos na enzima
                 • Temperatura
                   • Desnaturação
                     • É a perda das estruturas primárias e secundárias da proteína quando as enzimas ultrapassam sua velocidade máxima (ultrapassam 37°C de temperatura) começa a ocorrer a desnaturação da proteína.
                   • A maioria das enzimas humanas funciona em uma temperatura de aproximadamente de 37°C, um aumento da temperatura aumenta a velocidade da reação por aumentar a energia vibracional dos substratos. A atividade máxima para a maioria das enzimas ocorre próxima a 37°C.
                 • Concentração de substrato
                   • A velocidade de todas as reações enzimáticas é dependente da concentração de substrato. A medida em que a concentração de substrato é aumentada a velocidade da reação aumenta proporcionalmente, porém se a enzima já está saturada com substrato a velocidade não pode ser mais aumentada
               • Especificidade
                 • É a capacidade da enzima de reagir apenas com determinado substrato (mecanismo chave-fechadura)
                   • O arranjo tridimensional de resíduos de aminoácidos específicos forma sítios(lugares) de ligação para os substratos. Uma enzima irá se ligar apenas com um determinado tipo de substrato por meio de interações hidrofóbicas, eletrostáticas ou pontes de hidrogênio
                     • 3 ETAPAS BÁSICAS: 1. Enzima + substrato; 2. Conversão do substrato ligado em produto ligado; 3. Liberação do produto
                       • ENZIMA + SUBSTRATO = PRODUTO (exemplo: Maltase + Maltose = Glicose)
                         • • Enzima
                         • • Substrato
                         • • Enzima sozinha
                     • MECANISMO ENCAIXE INDUZIDO A medida que o substrato se liga as enzimas formam uma alteração conformacional que reposiciona as cadeias dos aminoácidos no sítio ativo e aumenta o número das ligações de inteiração
                   • Sítio Ativo
                     • Fenda ou Fissura na enzima formada por uma ou mais regiões de cadeia polipeptídicas. É no sítio ativo que o substrato vai se encaixar
                     • Co- Fatores e Grupos Funcionais
                       • Ficam dentro do Sítio Ativo e participam da transformação das moléculas ligadas do substrato em produto
                       • Algumas Enzimas dependem de um Co-Fator que fornece um grupo funcional como...
                         • Tamanho
                         • Forma
                         • Propriedades Certas
                       • Divisão
                         • Coenzimas (moléculas orgânicas, em geral vitaminas)
                           • Coenzima A (pantotenato); Tiamina pirofosfato (tiamina); Piridoxal Fosfato (vitamina B6); NAD+ (niacina); FAD+ (vitamina B12) ; Coenzimas de Oxirredução (Vitamina E e Vitamina C)
                         • íons Metálicos
                           • Agem como eletrófilos (atraem e-); Auxiliam na ligação do substrato; Estabilizam ânios formados na ligação; Doam e aceitam elétrons nas reações de Oxirredução
                         • Coenzimas Metálicas
                       • Estrutura Enzimática
                         • RNAs
                           • Ribozimas
                         • Proteínas (99,9%)
                           • Conjugadas
                             • Co-Fator/coenzima + Apoenzima
                               • Holoenzima
                               • Apoenzima é a porção proteica da holoenzima,
                           • Simples
                             • Apoenzima
               • Regulação para as reações do corpo
                 • Sem o poder catalítico das enzimas reações envolvidas na transmissão nervosa, contração cardíaca e digestão de alimentos ocorreriam devagar demais para que existisse vida
             • Possuem INIBIDORES...
               • Inibidores Covalentes
                 • Ligações fortes com grupos funcionais
               • Análogos e compostos do estado transitório
                 • Se ligam a enzima com mais força do que substratos e produtos
               • Compostos que diminuem a velocidade da reação da enzima
         • TRANSPORTE
           • Transferrina; Hemoglobina; Mioglobina; Albumina
         • CONTRAÇÃO
           • Actina; Miosina
         • PROTEÇÃO
           • Imunoglobulinas; Anticorpos
         • HORMONAL
           • Insulina; Glucagon
         • ESTRUTURAL
           • Colágeno; Elastina
       • Estrutura
         • Primária
           • Aminoácidos Ligados entre si de FORMA LINEAR
         • Secundária
           • Estruturas de aminoácidos dobradas entre si mesmas que se formam em um polipeptídio devido as pontes de hidrogenios (ESTRUTURA HELICOIDAL)
             • Principais tipos de arranjo
               • a-Hélice
                 • Forma mais comum, a hélice forma uma espiral,sua principal força de estabilização é a ligação de hidrogênio
               • β pregueadas
                 • Envolve dois ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo
         • Terciária
           • FORMATO 3D da proteína (enovelamento tridimensional) mantido por pontes de hidrogênio e dissulfeto; POSSUI ATIVIDADE BIOLÓGICA
         • Quartenária
           • É a LIGAÇÃO entre duas ou mais ESTRUTURAS TERCIÁRIAS
       • Composição (abordagem nutricional)
         • Proteínas Completas
           • As proteínas completas apresentam todos os aminoácidos essenciais a um ser humano em quantidades adequadas ao seu crescimento e a manutenção de seu organismo
             • São encontradas...
               • Carne
               • Leite
               • Ovos
               • Aves
               • Peixes
         • Parcialmente Completas
           • Fornecem aminoácidos em quantidade suficiente apenas para a manutençao orgânica do organismo
             • São encontradas...
               • Leguminosas
               • Oleginosas
               • Cereias
         • Totalmente Incompletas
           • Não fornecem aminoácidos essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo
             • São encontradas...
               • Gelatina
         • O valor nutricional das proteínas depende da....
           • Composição em aminoácidos
           • Disponibilidade dos aminoácidos (Biodisponibilidade)
             • Quanto menor a complexidade da estrutura protéica mais fácil se torna a ação das enzimas digestivas (proteases), ou seja, maior é a biodisponibilidade de suas aminoácidos para o organismo.
           • Digestibilidade da proteína e Absorção dos aminiácidos
             • Porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de aminoácidos ou qualquer outro composto nitrogenado
               • Proteína animal 90-95%
               • Proteína Vegetal: Valores inferiores
                 • Feijão 50-75%
                 • Milho 67%
           • Ausência de toxidade e fatores antinutricionais
             • Compostos presentes em alimentos que interferem negativamente na atividade de determinadas enzimas digestivas. Diminuem a digestibilidade e a qualidade nutricional da proteína
               • Inibidores de tripsina; Inibidores de quimiotripsina; inibidores de lectinas; Taninos; Fitatos
     • Digestão
       • Inicia no estômago
         • Quando o pepsinogênio entra em contato com o HCl (ácido clorídrico) vira pepsína. HCL + Pepsina = desnaturação da proteína
         • Intestino Delgado
           • A região antro pilórica do estômago vai ser responsável por mandar um sinal para o intestino delgado que vai ativar as células que estimulam a secreção de Bicabornato de sódio (neutraliza o quimo ácido)
             • A proteína entra em contato com as proteases pancreáticas
             • Pâncreas secreta o tripsinogênio (forma inativa da enzima) pancreático no intestino
               • Enzima enteropeptidase ativa o tripsinogênio que vira tripsina
                 • Demais enzimas proteolíticas são ativadas pela tripsina (prócarcoxipeptidases viram carboxipeptidases, quimotripsinogênio vira quimotripsina)
           • Borda em escova
             • As endopeptidases agem nas ligações peptídicas e transformam peptídeos em aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos
               • os enterócitos fazem a absorção de aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos
             • Pool de aminoácido
               • Aminoácidos livres vão para a corrente sanguínea fazendo o pool de aminoácidos
       • Nós absorvemos quase toda a proteína ingerida
       • Aminoácidos livres não podem ser armazenados no organismo, o excesso vai ser eliminado na forma de uréia
   • Uma ou mais cadeias lineares de aminoácidos ligados em uma ordem específica que formam uma proteína

2. = 1 grupo Amino + 1 grupo Ácido + 1 Cadeia Lateral R

3. São encontrados apenas 20 aminoácidos no organismo humano que se dividem em...

   • Essênciais
     • Não são produzidos pelo nosso organismo São obtidos através dos alimentos
       • Arginina*
         • Condicionalmente Essencial (Não é necessária para o adulto, mas é necessária para o crescimento)
         • Síntese da UREIA (fìgado)
       • Fenilalanina
         • Precursor da TIROSINA; Precursor da MELANINA
       • Metionina
         • Síntese de CARNITINA; Precursor da CISTEÍNA
       • Lisina
       • Histidina
         • HISTAMINA
       • Treonina
       • Triptofano
         • Precursor da NIACINA (B3); Precursor do neurotransmissor da SEROTONINA
       • Isoleucina
         • Aminoácidos de Cadeira Ramificada
           • São SUBSTRATOS para síntazes; Melhoram MASSA MUSCULAR; melhoram BALANÇO NITROGENADO; melhoram FUNÇÃO IMUNE
       • Leucina
       • Valina
   • Não Essênciais
     • São produzidos pelo nosso organismo
       • Alanina
       • Ácido Aspartico / Aspartato
       • Asparagina
       • Ácido Glutâmico/ Glutamato
         • Neurotransmissor: GLUTAMATO e GABA
       • Serina
       • Cisteína
         • Condicionalmente Essencial
           • São aqueles que necessitam ser ingeridos por meio de uma fonte alimentar quando a sítese endogena não alcança a necessidade metabólica do organismo
       • Glutamina
         • NUTRE os ENTERÓCITOS e as CÉLULAS do S. IMUNE; PROTEGE A MUCOSA
       • Glicina
         • Se junta com a Arginina e com a metionina e forma a CREATININA (reservatório de energia muscular)
         • Neurotransmissor: GLICINA
       • Prolina
       • Tirosina
         • Neurotransmissor: DOPAMINA e NORADRENALINA

4. CLASSIFICAÇÃO METABÓLICA

   • GLICOGÊNICOS (podem virar glicose)
     • Alanina; Arginina; Metionina; Cisteína; Cistina; Histidina; Treonina; Valina
   • CETOGÊNICOS (podem virar corpos cetônicos)
     • Leucina; Lisina
   • GLICOCETOGÊNICOS (podem virar tanto glicose quanto em corpos cetônicos)
     • Fenilalanina; Tirosina; Triptofano; Isoleucina

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