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PROTEÍNAS

Marina Domingos Nutrição Portuguese

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PROTEÍNAS

Polímeros complexos compostos de aminoácidos (aa) unidos entre si
- 17% do peso corporal é proteínas
- AMINOÁCIDOS
  - NÃO há reserva de AA livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades p/ a síntese proteica celular será metabolizada.
  - Aminoácido é um composto orgânico que contém um grupo amina e um grupo carboxila. 20 (ou21) aa diferentes na formação das nossas proteinas corporais
    - NÃO há reserva de AA livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades p/ a síntese proteica celular será metabolizada.
    - ESTRUTURA
      - Podem ser encontrados 20/21 diferentes AA em proteínas
      - CADEIAS LATERAIS
        APOLARES, POLARES, DESPROVIDOS DE CARGAS, ÁCIDOS E BÁSICOS
        ESSENCIAIS
        Essenciais: NÃO PODEM SER SINTETIZADOS, DESTA FORMA DEVEM SER INGERIDOS.
        histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina
        OS 9 AAs  INDISPENSÁVEIS
        NÃO ESSENCIAIS
        Produzidos pelo organismo humano
        Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina
        CLASSIFICAÇÃO METABÓLICA E NUTRICIONAL
        NÃO há reserva de AA livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades p/ a síntese proteica celular será metabolizada.
        O contínuo estado de síntese e degradação de ptns (“TURNOVER”) é necessário p/ manter esse pool de AA.
        CONDICIONALMENTE ESSÊNCAIS
        Em algumas situações clínicas, ocorre o aumento dos seus requerimentos, como sua quantidade não é suficiente p/ atender a demanda.
        Alanina Ácido Aspártico Ácido Glutâmico Asparagina
      - 1º nutriente considerado essencial para o organismo
        Única que possui nitrogênio (16%), junto com: Enxofre; Fósforo; Ferro; Cobalto.
        Moléculas formadas a partir da ligação peptídica entre dois aas com uma ampla diversidade funcional
        1 - CLASSIFICAÇÃO QUANTO SUA FUNÇÃO
        CATALISADORAS
        3- CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - ABORDAGEM NUTRICIONAL
        Completas
        Derivadas de: Carne; Leite (caseína); Ovos (albumina); Peixes; Aves.
        Parcialmente completas
        Derivadas de: Leguminosas; Oleaginosas; Cereais.
        Totalmente incompletas
        Ex.: gelatina.
        TRANSPORTE
        CONTRAÇÃO
        PROTEÇÃO
        HORMONAL
        2 - ESTRUTURA
        Estrutura primária (estrutura mais simples)
        Sequência linear na qual os aas que constituem a cadeia estão unidos por ligações covalentes
        Estrutura secundária
        a-Hélice: Organização de aminoácidos no qual consiste em ligações intermoleculares
        Estrutura terciária
        Enovelamento trimendisional de um polipeptídeo
        Estrutura quaternária (estrutura mais complexa - hemoglobina)
        Formados por resíduos de aminoácidos ligados entre si por meio das chamadas LIGAÇÕES PEPTÍDICAS;
        PEPTÍDEOS
      - O carbono a (central) é um carbono assimétrico que pode existir na configuração L (de Levo ou esquerda) ou D (de dextro ou direita).
      - Ligações peptídicas
        o grupo carboxílico de 1 aa e o grupo amino do aaadjacente.
  - Classificação destino no metabólismo:
    - Glicogénicos
      - Podem ser transformados em glicose
    - Cetogênicos
      - Podem se transformar em corpos cetônicos
    - Glicocetogênicos
      - Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos
    - CADEIA RAMIFICADA - AACR
      - Servem de substrato para sintese proteica; melhoram massa muscular, melhoram o balanço nitrogenado, melhora função imune
  - FUNÇÕES
    - TRIPTOFANO
    - METIONINA
    - FENINALALANINA
    - ARGININA
    - HISTININA
    - ARGININA+GLICINA+METIONINA=CREATININA
    - GLUTAMINA
FATORES QUE AFETAM A DIGESTIBILIDADE DE PTN E O BIODISPONIBILIDADE DE AAS PARA O ORGANISMO
- O valor nutricional das proteínas depende:
  - da composição em aas, disponibilidade dos aas- conformação, digestibilidade de ptn e absorção dos aa, ausencia de toxidade e fatores antinutricionais
- AAS E PTNS DIGESTÃO E ABSORÇÃO
  - Processo do metabolismo se inicia a partir da digestão e absorção de nutrientes
    - Processo químico e mecânico Saliva Suco gástrico  Suco pancreático  Suco entérico  Bile
    - 1º inicio estomago
      - Pepsina
    - 2º lúmen intestinal
      - Enzimas proteolíticas - secretadas pelo pâncreas
    - 3º células de borda em escova do epitélio intestinal
      - Enzimas proteolíticas -secretadas pela mucosa do intestino delgado.
  - DIGESTÃO
    - As enzimas não são secretadas de forma ativa - pró -enzimas ou zimogênios
    - PERÍODO NEONATAL: o intestino consegue absorver proteínas na forma integral (imunoglobulinas)
      - Após este período é necessário que as proteínas sejam hidrolisadas á aa, di e tripeptídeos.
  - DIGESTÃO PROTEINAS
    - BICARBONATO: NEUTRALIZA O QUIMO ÁCIDO
    - ESTOMAGO
      - GASTRINA (hormônio)→ suco gástrico →pepsinogênio → PEPSINA → clivapp lig. peptídicas →OLIGOPEPTÍDEOS
    - INTESTINO DELGADO
      - COLECISTOCININA E SECRETINA (hormônios) → suco pancreático e bicarbonato de Na
    - Pâncreas → Proenzimas pancreáticas → tripsinogênio em tripsina, que ativa as demais.
    - JEJUNO
      - Borda em escova: peptidases transformam peptídeos em AA, di e tripeptídeos.
  - ABSORÇÃO
    - Absorção ocorre por toda parte mucosa intestinal, porém maior parte ocorre na porção superior do intestino delgado
- DIGESTIBILIDADE
  - É a medida da porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de AA ou qq outro composto nitrogenado.
- BIODISPONABILIDADE
  - Quanto menor a complexidade estrutural, mais fácil se torna a ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem de ligações peptídicas específicas, com consequente liberação de peptídeos e aas para o processo de absorção
  - Quanto menos complexa for a estrutura na qual se estabiliza a cadeia polipeptídica, mais fácil será o acesso das enzimas digestivas: AUMENTA  a disgestibilidade da PTN;  AUMENTA a biodisponibilidade de seus aas para o organismo.
  - A proporção do nutriente que realmente é utilizada pelo organismo.
- CONFORMAÇÃO ESTRUTURAL
  - ALTERAM A CONFORMAÇÃO ESPACIAL DAS PTNS A PARTIR DO ESTADO NATIVO
    - DESNATURAÇÃO
      - “desenrolamento da molécula” e diminui a configuração original nativa a uma estrutura linear.
      - FATORES ANTINUTRICIONAIS
        Compostos naturalmente presentes em alimentos, que interferem negativamente na atividade de determinadas enzimas digestivas:
  - Ação de diferentes agentes químicos ou físicos
    - Temperatura
    - Irradiação
    - Pressão
    - Solventes orgânicos
    - PH e outros
ENZIMAS
- Moléculas grandes que aumentam as velocidades das reações químicas sem que elas mesmas sofram nenhuma mudança.
  - CATALISADORES- SUBSTANCIA QUE ACELERA A VELOCIDADE DE CERTA REAÇÃO QUIMICA
  - ENZIMAS ------> PROTEINAS ESPECIALIZADAS
    - Enzimas - Substratos (ligações reversíveis)
      - •Específicas para seus substratos •Centrais em processos biológicos > Regulação •Atuam em sequência organizada •A atividade catalítica depende da integridade da conformação nativa da proteína •Muitas enzimas requerem cofatores: inorgânicos e orgânicos (Coenzimas)
  - 1- O organismo precisa se replicar 2- Precisa ser capaz de catalizar reações eficientemente e seletivamente
    - REAÇÕES CATALISADA POR ENZIMAS 3 ETAPAS: ligação de substrato: E+S <--> ES; conversão de substrato ligado em produto: ES <--> EP; liberação do produto: EP <--> E+P
      - ESPECIALIDADE
        ISOENZIMAS OU ISOZIMAS
        Enzimas que catalisam a mesma reação mas que diferem na sua estrutura primária e/ou na composição de sua subunidades
        Agem em diferentes tecidos mas no mesmo substrato.
        SÍTIO ATIVO
        Fenda ou fissura na enzima formada por 1 ou + regiões de cadeia polipeptídica
        Cofatores e grupos funcionais
        O encaixe induzido em geral é para repor grupos funcionais no sítio ativo: Promover reação; Melhora o sítio de ligação de um co-substrato; ou Ative uma subunidade adjance por meio de cooperatividade
        ESTADO TRANSITÓRIO
        A diferença de E entre o substrato e o complexo de estado transitório é chamada de energia de transição.
        GRUPOS FUNCIONAIS NA CATÁLISE:
        Coenzimas; Íons metalicos (Fe2+ Mg2+ ou Zn2+); Coenzimas metálicas (similares ao Fe2+ - heme na hemoglobina)
        GRUPOS FUNCIONAIS NAS CADEIAS LATERAIS DOS AAS
        Quase todos os aas polares participam diretamente na catálise de 1 ou + enzimas.
        COENZIMAS
        Complexos de moléculas orgânicas nãoprotéicas que participam na catálise fornecendo grupos funcionais,muito semelhantes às cadeias laterais dos aas.
        PH E TEMPERATURA ÓTIMOS
        Uma diminuição da velocidade da reação ocorre à medida que o pH vai do espectro fisiológico para um espectro muito básico.
        A maioria das enzimas humanas funciona otimamente em 1 T° de aproximadamente 37ºC.
        MECANISMOS AÇÃO DE INIBIDORES
        Inibidores são compostos que DIMINUI a velocidade de uma reação enzimática.
        Mecanismos de inibição se baseiam em mimetizar ou participar em uma etapa da reação catalítica.
        INIBIDORES COVALENTES
        Formam ligações covalentes ou ligações extremamente fortes com grupos funcionais no sítio catalítico ativo.
        DFP Aspirina Pelicina Alopurinol
        Metabolismo do Etanol
        O álcool é metabolizado em duas etapas até forma ácido acético:  Etanol -- ALCOOL DESIDROGENASE --> acetaldeído;   Acetaldeído -- ALDEÍDO DESIDROGENASE  --> ácido acético
        Etanol -- Álcool desidrogenase --> acetaldeído Acetaldeído -- aldeído desidrogenase --> ácido acético
        METAIS PESADOS
        Toxicidade por metais pesados: Mercúrio (Hg); Chumbo (Pb); Alumínio (AI); Ou Ferro (Fe) a 1 grupo funcional de uma enzima.
        Dissulfiram (Antabuse):
        Algumas enzimas dependem para atuarem, da presença de co-fatores que fornecem um grupo funcional com: o tamanho; a forma; e as propriedades certas.
        co-fatores são compostos não-protéicos que participam no processo catalítico.
        Função da alteração conformacional induzida do substrato, o encaixe induzido, em geral, é para repor grupos funcionais no sítio ativo de uma maneira que: Promova a reação; Melhore o sítio de ligação de um co-substrato; ou Ative uma subunidade adjacente por meio de cooperatividade
        Cada enzima em geral catalisa 1 reação bioquímica específica.

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Description: Nutrição Mind Map on PROTEÍNAS, created by Marina Domingos on 30/08/2018.
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