Aminoácidos

Aminoácidos

1. Os aminoácidos apresentam uma estrutura geral que consiste num grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e características variáveis, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser encontrados 20 diferentes aminoácidos em proteínas.

   • O aminoácido mais simples é a glicina em que R= H pelo que a glicina é o único aminoácido opticamente inactivo. Os restantes aminoácidos apresentam estereoisómeros verificando-se que é incorporado em proteínas o isómero levógiro (L). Dependendo do grupo funcional, as cadeias laterais podem ser alifáticas, aromáticas, ácidas (carga negativa) , básicas (carga positiva) ou polares.
     • Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente estereoisômeros L • Os resíduos de D-aminoácidos foram encontrados apenas em alguns peptídeos • Incluindo alguns peptídeos de paredes celulares bacterianas e certos antibióticos peptídicos
       • A união entre dois aminoácidos, forma um dipeptídeo, assim como três unem-se formando um tripeptídeo e assim sucessivamente, sendo que a união de vários aminoácidos irá dar origem a uma cadeia polipeptídica.
         • A metade dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo e vai suprir as necessidades celulares; aqueles que não são sintetizados precisam estar presentes na dieta e são chamados de aminoácidos essenciais e os aminoácidos não-essenciais aqueles que são sintetizados no organismo.
           • • A LIGAÇÃO PEPTÍDICA ocorre entre um GRUPAMENTO AMINO de um aminoácido com um GRUPAMENTO CARBOXILA de outro aminoácido
               • Ligação Peptídica

2. Peptídeos e proteínas

   • Os POLIPEPTÍDEOS que ocorrem biologicamente variam em tamanho de pequenos a muito grandes • Consistem em dois ou três a milhares de resíduos de aminoácidos • Unidos por LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
     • Nomenclatura
       • De acordo com o número de aminoácidos presentes na molécula, os peptídeos são classificados em: Dipeptídeo: formado por dois aminoácidos Tripeptídeo: formado por três aminoácidos Tetrapeptídeo: formado por quatro aminoácidos Oligopeptídeo: de 4 até 50 aminoácidos Polipeptídeo: formado por mais de 50 aminoácidos
         • A principal diferença entre peptídeos e proteínas. Um peptídeo pode ser formado pela união de dois aminoácidos e uma proteína só será formada por filamentos de polipeptídios, ou seja, as proteínas são polímeros e os peptídeos são os monômeros.
           • A caracterização de uma reação peptídica. União do grupo ácido do aminoácido com o grupo amina de outro aminoácido, com liberação de uma molécula de água.
   • Peptideos
     • As moléculas orgânicas chamadas de aminoácidos se juntam por meio de ligação covalente para formar os peptídeos. Então, peptídeos são biomoléculas composta por dois ou mais aminoácidos que se ligam.
       • PROTEÍNAS
         • são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas.
           • As proteínas podem ter milhares de resíduos de aminoácidos • Embora os termos “proteína” e “polipeptídeo” sejam algumas vezes intercambiáveis • As moléculas chamadas de polipeptídeos têm massas moleculares abaixo de 10.000 • E as chamadas de proteínas têm massas moleculares mais elevadas
             • Mesmo os menores peptídeos podem ter efeitos biologicamente importantes • Por exemplo, vários hormônios de vertebrados são peptídeos pequenos • Esses incluem a OCITOCINA (nove resíduos de aminoácidos), secretada pela GLÂNDULA NEURO-HIPÓFISE • Que estimula as contrações uterinas
               • Peptídeos biologicamente ativos
                 • Algumas proteínas consistem em apenas uma única cadeia polipeptídica • Porém outras, chamadas de proteínas multissubunidade, têm dois ou mais polipeptídeos associados de modo não covalente • A HEMOGLOBINA tem quatro subunidades polipeptídicas • DUAS CADEIAS α idênticas e DUAS CADEIAS β idênticas, todas as quatro mantidas unidas por interações não covalentes
                   • Muitas proteínas como a ribonuclease A e a quimiotripsina, contém apenas resíduos de aminoácidos • Por isso, são consideradas proteínas simples • Entretanto, algumas proteínas contém componentes químicos permanentemente associados além dos aminoácidos • São chamadas de PROTEÍNAS CONJUGADAS • A parte não aminoácido de uma proteína conjugada é normalmente chamada de GRUPO PROSTÉTICO
                     • Proteínas Conjugadas : Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. A porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de grupo prostético.
                       • Exemplos: • LIPOPROTEÍNAS contêm lipídeos, • GLICOPROTEÍNAS contêm grupos de açúcares • METALOPROTEÍNAS contêm um metal específico • Algumas proteínas contêm mais de um grupo prostético
                         • Estrutura de proteínas
                           • Estrutura Primária: É considerado o nível estrutural mais simples e o que possui mais relevância, visto que é dele que se deriva todo o arranjo espacial da molécula. Estrutura Secundária: Esse arranjo acontece por causa da rotação das ligações que estão presentes entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. As estruturas secundárias mais estudadas são a alfa-hélice e a beta-plana. Estrutura Terciária: É a maneira como determina molécula se constitui no espaço. As estruturas terciárias mais relevantes de uma proteína são as globulares e as fibrosas. Estrutura Quaternária: É a formação espacial da molécula estipulada por meio da interação entre distintas cadeias polipeptídicas de uma proteína. Vale salientar que apenas proteínas constituídas de duas ou até mais cadeias polipeptídicas podem apresentar a estrutura do tipo quaternária.
                             • são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. A porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de grupo prostético.
   • ENZIMAS
     • As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos.
       • As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuírem sua ENERGIA DE ATIVAÇÃO • Em uma reação espontânea, a energia dos produtos é menor do que a dos reagentes • Para se transformar no produto, o reagente deve passar por um estado intermediário, de maior energia • Assim, para reagir, as moléculas devem ter uma quantidade de energia que lhes permita atingir o estado reativo, chamado ESTADO DE TRANSIÇÃO
         • Como funcionam?
           • Cada enzima é específica para um tipo de reação. Ou seja, elas atuam somente em um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação.O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensional de ambos.A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominadasítio de ligação. Para isso,
             • Energia de ativação
               • A redução do valor da energia de ativação pode ser obtida pela presença de catalisadores • É o processo empregado pelos seres vivos para acelerar suas reações químicas • Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos encontrada no final da reação • E sem serem consumidos no processo
                 • sítio de ligação
                   • tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para o encaixe.. Eles se encaixam perfeitamente como chaves em fechaduras. A esse comportamento damos o nome de Teoria da Chave-Fechadura.
                     • Inibidores enzimáticos
                       • Inibição Enzimática A inibição enzimática é a redução da velocidade de uma reação enzimática provocada por uma molécula.
                         • Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A inibição inespecífica é aquela que o inibidor, como um agente desnaturante, diminui a atividade de todas as enzimas. Já a inibição específica, o inibidor diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas. Este tipo de inibição pode ser do tipo reversível ou irreversível.
                           • Inibição Competitiva
                             • A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.
                           • Inibição não competitiva Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
                             • Cofatores enzimáticos
                               • são substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas. Se um "cofator" for orgânico, recebe o nome de coenzima. As principais coenzimas são as vitaminas (substâncias orgânicas exógenas, necessárias em pequenas quantidades e de natureza química variável).
                                 • O estudo das reações enzimáticas e de uma série de propriedades das enzimas baseia-se em medidas da velocidade da reação • Que é diretamente proporcional à concentração do reagente • À medida que a reação se processa, a concentração do reagente diminui e a velocidade da reação também • Ou seja, a velocidade da reação varia ao longo do tem
                           • Inibição não competitiva

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