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Proteínas

The PacPac23 5 sem Spanish

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Proteínas

Aminoácidos
- Estructura
  - Carbono quiral
  - Grupo carboxilo COOH
  - Grupo Amino NH3
  - Cola Radical
- Monómero de las proteínas
  - 20/21
- Clasificación
  - Hidrofóbicos
    - Alifáticos
    - Aromáticos
  - Hidrofílicos (Polares)
  - Cargados negativos (Ácidos)
  - Cargados positivos (Terminación amina)
  - Esenciales
    - Se obtienen del alimento
  - No esenciales
    - Los produce el cuerpo
- Se identifican con 1 o 3 letras
Definición
- Clasificación
  - Composición
    - Holoproteínas Simples
      - Solo a.a
    - Heteroproteínas Conjugadas
      - Tienen un grupo prostético
        Glucoproteínas
        Lipoproteínas
        Metaloproteínas
        Fosfoproteínas
        Nlucleoproteínas
  - Propiedades
    - Fibrosas
      - Insolubles
    - Globulares
      - Solubles
- Cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos
  - Enlace Peptídico
    - NH4+COOH= COON+H2O
  - 2 Dipeptido 3 Tripeptido
  - +50 Proteína
  - -10 oligopéptido -50 polipéptido
- Biomolécula grande y compleja
Estructuras protéicas
- Primaria
  - Cadena lineal
    - insulina
- Secundaria
  - Helice Alfa
    - Puentes de hidrógeno verticales cada 4 a.a
  - Lamina Beta
    - Puentes de hidrógeno horizontal
- Terciaria
  - Se forman estructuras complejas por interacciones entre los a.a
- Cuarternaria
  - Varias cadenas peptidicas forman una estructura protéica
    - Hemoglobina
Funciones biológicas
- Estructural
  - Colágeno
- Hormonal
  - Insulina
  - Glucagón
- Transporte
  - Lipoproteínas
- Defensa
  - Anticuerpos
- Enzimas
  - Sintasas Catalasas
- Se encuentran en estado nativo (estructura correcta)
  - Si pierden su estructura se desnaturalizan
    - Por agentes físicos y químicos
Alimentos
- Disponibilidad de aminoácidos
  - Proteína animal
    - Pollo Carne Cerdo Huevo Leche
      - Todos
    - Grenetina
      - Falta Triptófano
  - Proteína vegetal
    - Granos
      - Falta lisina
    - Legumbres
      - Falta Metionina
    - Nueces
      - Falta lisina y triptófano
Metabolismo
- Digestión
  - Estómago
    - Pepsina
      - Rompe los enlaces peptídicos grandes
  - Intestino
    - Protesas pancreáticas
      - Rompe enlaces pequeños
        Dipéptidos y tripéptidos
- Absorción
  - Se absorbe en el yeyuno
  - En los enterocitos
    - Se degradan di y tripéptidos
- Anabolismo
  - La formación de proteínas requiere ATP
  - Las instrucciones para ensamblar proteínas están en el ADN en forma de codones
- Catabolismo
  - Proteínas
    - Recambio protéico
      - Las proteínas tienen una semivida
        Para evitar proteínas defectuosas
        Varía de horas a años
    - Degradación
      - Cuando la proteína cumple su semivida, se le agregan ubiquitinas y se llevan a los proteosomas
  - Aminoácidos
    - Los aminoácidos pueden convertirse en sustratos del ciclo de krebs para producir energía
      - A través de reacciones
        Transaminación
        Cetoglutarato-Glutamato
        Desaminación
        Glutamato - Cetoglutarato + NH4
        El amonio se convierte en urea a través del ciclo de la urea de krebs
        Descarboxilación
        COOH - CO2