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PROTEÍNAS

Mariana Gutiérrez Spanish

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PROTEÍNAS

Desnaturalización
- indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional
  - Agentes
    - Físicos
      - Temperatura
        El calor es el agente más frecuente empleado para la conservación y procesado de los alimentos
        Las proteínas sufren diversos grados de desnaturalización durante el procesado.
      - Presión hidrostática
        Afecta la conformación de las proteínas
        La desnaturalización de las proteínas inducida por la presión se debe fundamentalmente a que las proteínas son flexibles y compresibles.
      - Fuerzas de cizalla
        La desnaturalización se debe a la incorporación de burbujas de aire y la adsorción de las moléculas de proteína en la interfase aire-líquido..
    - Químicos
      - pH
        Las proteínas son más estables en su punto isoeléctrico que a ningún otro pH.
        A valores de Ph extremos, las fuertes repulsiones electrostáticas intermoleculares, determinan el hinchamiento y desplegamiento de las moléculas proteicas.
      - Disolventes orgánicos
        Afectan a la estabilidad de las interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno y las interacciones electrostáticas de las proteínas.
      - Solutos orgánicos
        Urea y clorhidrato de guanina,, inducen la desnaturalización de las proteínas
      - Detergentes
        Potentes desnaturalizantes
        El mecanismo de desnaturalización implica la fijación preferencial del detergente a la molécula proteína desnaturalizada
      - Sales caotrópicas
        El mecanismo por el que la sales afectan a la estabilidad estructural de las proteínas está relacionado con su capacidad relativa de fijar
- Fenómeno que implica la transformación de una estructura plegada, bien definida formada en condiciones fisiológicas, a un estado desplegado, en condiciones no fisiológicas.
Aminoácidos
- Unidad más simple de la estructura química de las proteínas
  - Propiedades fisicoquímicas
    - Estructura y clasificación
      - Aminoácidos derivados
        Productos de enlaces cruzados entre dos o más aminoácidos
        Proteínas conjugadas
      - 21 aminoácidos primarios unidos vía enlace amida
    - Estereoquímica
      - El átomo de carbono -a de todos los aminoácidos es asimétrico con una excepción
    - Propiedad ácido-base
      - Contiene un grupo carboxílico (ácido)
      - Grupo amina (básico)
        Se comportan como ácidos y bases por lo tanto son Anfolitos
    - Propiedad hidrofóbica
      - Exceso de energía libre de un soluto disuelto en agua
  - Reactividad química
    - Cada aminoácido presenta una reactividad de acuerdo a la naturaleza de su cadena lateral, y se refleja en la estabilidad o la reactividad de las proteínas.
      - Reacción con ninhidrina
        Se usa con frecuencia para cuantificar los aminoácidos
      - Reacción con O-ftaldialdehído
        Da un derivado muy fluorescente
Fuerzas implicadas
- Deformaciones estéricas
  - Perturbaciones de la geometría plana de la unidad peptídica y el estiramiento o el encogimiento de los enlaces, incrementan la energía libre de la molécula.
- Van der Waals
  - Interacciones dipolo-dipolo inducido y dipolo inducido-dipolo inducido, entre átomos neutros de las moléculas proteicas.
- Puentes de hidrógeno
  - Interacción de un átomo hidrógeno covalentemente unido a un átomo electronegativo con otro átomo electronegativo.
- Interacciones electrostáticas
  - Las proteínas ofrecen una carga neta negativa o positiva a pH neutro,. El pH al que la carga neta es cero es llamado pH isoeléctrico.
- Interacciones hidrofóbicas
  - Principal fuerza impulsora del plegamiento proteico
  - En las disoluciones acuosas, la interacción hidrofóbica entre los grupos apolares es el resultado de la interacción termodinámicamente desfavorable entre el agua y los grupos apolares.
- Enlaces disulfuro
  - Son los únicos enlaces cruzados covalentes de las cadenas laterales de los aminoácidos naturalmente presentes en las proteínas.
Estructura
- Primaria
  - Secuencia lineal en que los aminoácidos que la componen se unen de forma covalente, a través de enlaces amida
- Secundaria
  - Ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio, a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas fuerzas,.
    - Cuando las proteínas se disuelven en agua tienden a adquirir la estructura con la mínima energía libre, que en esas condiciones corresponde a su estado fisicoquímico más estable.
- Terciaria
  - Modo en que la cadena polipeptídica se dobla sobre sí misma para producir una estructura plegada y compacta, característica de las proteínas globulares.
- Cuaternaria
  - No necesariamente existe en todos los polipéptidos. Se refiere a la asociación de dos o más cadenas.
Propiedades funcionales
- Hidratación de proteínas
  - Las propiedades reológicas y texturales de los alimentos dependen de la interacción del agua con otros constituyentes de los alimentos
  - El agua modifica las propiedades fisicoquímicas de las proteínas
- Solubilidad
  - Las propiedades funcionales de las proteínas se ven frecuentemente afectadas por la solubilidad proteica
    - pH y solubilidad
      - A valores de pH inferiores o superiores a su punto isoeléctrico, las proteínas tienen cargas netas positivas o negativas.
    - Temperatura y solubilidad- solubilidad y temperatura
      - A pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de la mayor parte de las proteínas suele crecer con la temperatura entre 0°C y 40°C.
    - Disolventes orgánicos y solubilidad
      - La adición de disolventes orgánicos disminuye la permitividad de cualquier medio acuoso.
- Propiedades inferenciales
  - P. emulgentes
    - Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua, un emulsificante y energía, generalmente mecánica. Las proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceite-agua), debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia
      - índice de actividad emulsificante
        Las propiedades físicas y sensoriales de una emulsión estabilizada con proteínas dependen del tamaño de las gotas formadas y el total del área interfacial formada.
      - Capacidad emulsificante
        Es el volumen (mL) de aceite que puede ser emulsificado por gramo de proteína, en un ensayo en el que se añade aceite paulatinamente.
        Factores que influyen
        Hidrofobicidad
        pH
        Fuerza iónica
        Temperatura
        Azúcares
        Punto de fusión
      - Estabilidad de emulsión
        Las emulsiones estabilizadas por proteínas a menudo son estables por días y no se observa separación de la crema o de alguna fase aun si las emulsiones se encuentran almacenadas en condiciones ambientales.
  - P. espumantes
    - Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire).
      - La estabilidad de la espuma se refiere a la capacidad de la proteína para estabilizar la espuma contra la gravitación y el estrés mecánico
        Factores que influyen
        pH
        Sales
        Azúcares
        Lípidos
        Concentración de proteína
        Temperatura
- Fijación de flavor
  - Termodinámica
    - La adición de proteínas reduce la concentración de los compuestos del flavor
    - El mecanismo de fijación de los flavores a las proteínas depende del contenido de en agua de la muestra.
  - Factores que influyen
    - Temperatura
    - pH
    - Sales
    - Desnaturalización
- Viscosidad
  - Resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla.
- Gelificación
  - Transformación de una proteína en el estado “sol” a un estado “gel”, que se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de una estructura de red, cuyos mecanismos de formación pueden diferir considerablemente.
- Texturización
  - Transformación de una proteína desde el estado globular a una estructura física fibrosa.
Hidrolizados de proteínas
- Propiedades funcionales
  - Dependen del tipo de enzimas utilizadas en su preparación
- Alergenicidad
  - Se produce a consecuencia de la presencia de sitios antigénicos que son capaces de ligar la inmunoglobulina
- Péptidos amargos
  - Sabor amargo, que procede del amargor que imparten ciertos péptidos liberados durante la hidrólisis.
Propiedad nutricional
- Calidad proteíca
  - Está relacionada con su composición en aminoácidos esenciales y su digestibilidad. es ideal cuando contiene todos los aminoácidos esenciales en las porciones que permitan una velocidad de crecimiento óptima y una capacidad de mantenimiento también óptica.
- Digestibilidad
  - Proporción del nitrógeno del mismo que es absorbido tras su ingestión.
- Evaluación del valor nutritivo
  - Métodos biológicos
    - Se basan en la ganancia en peso o en la retención de nitrógeno
      - Caros
      - Tediosos
  - Métodos químicos
    - Se puede calcular el valor nutritivo de una proteína determinando su contenido en aminoácidos y comparando su riqueza en aminoácidos esenciales con la de una proteína patrón ideal.
  - Métodos enzimaticos ny microbianos
    - Proporcionan información sobre la digestibilidad de una determinada proteína y permiten detectar los cambios de la calidad nutritiva de las proteínas.
Modificación química y enzimática
- Modificaciones químicas
  - Acilación
  - Fosforilación
  - Alquilación
  - Sulfitolisis
  - Esterificación
- Modificaciones enzimáticas
  - Hidrólisis enzimática
  - Reacción plasteína
  - Entrecruzamiento