PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. ESTRUCTURA

   • proteínas adoptan una det. CONFIGURACIÓN ESPACIAL
     • PLEGAMIENTO
     • EST. SECUNDARIA
       • determinada por la posición en el espacio
         • Procede de la estructura primaria
       • PUENTES DE HIDRÓGENOS la estabilizan
       • más comunes
         • HÉLICES ALFA (a)
           • forma más simple
           • disposición HELICOIDAL
             • giro a la derecha (DESXTRÓGIRO)
             • 3 o 4 aminoácidos por vuelta de espiral
           • MUY estable
             • PUENTES DE HIDRÓGENO
               • Grupo C=O (aminoácido)
               • Grupo N-H (aminoácido enfrentado)
           • 7 enlaces por vuelta
             • estabiliza enormemente a la hélice
           • Cadenas laterales de AMINOÁCIDOS
             • sitúan FUERA del Helicoide
         • CONFORMACIÓN BETA (B)
           • disposición de ZIGZAG
           • péptidos diferentes o misma molécula
           • Láminas PLEGADAS (acordeón)
             • misma dirección
               • lámina PARALELA
             • distinta dirección
               • lámina ANTIPARALELA
             • PUENTES DE HIDRÓGENO
               • C=O y N-H (aminoácidos enfrentados)
             • cadenas laterales
               • alternan
                 • arriba
                 • abajo
     • EST. CUATERNARIA
       • varias cadenas aminoácidos
         • iguales o diferentes
         • PROTÓMEROS (terciaria)
           • unen formando
             • OLIGÓMEROS (cuaternaria)
       • Nº y naturaleza de subunidades
         • forma oscilación
       • enlaces
         • NO COVALENTES
           • PUNETES DE HIDRÓGENO
           • FUERZAS DE VAN DER WAALS
           • INTERACCIÓN HIDROFÓBICA
           • ATRACCIÓN ELECTROSTÁTICA
       • PROTÓMEROS
         • cadenas cortas
           • requiere paquetes pequeños de información
             • ADN
         • trabajo cooperaticvo
           • subunidades autoensamblan sin consumo energético
         • TIPOS
           • DÍMEROS
             • formados por cad. peptídica
           • TETRÁMEROS
             • 4 cad. peptídicas
           • PENTÁMEROS
             • 5 cad. peptídicas
           • POLÍMEROS
             • muchas cad. peptídicas
   • marca la función que va desempeñar laproteína
     • conformación de aminoácidos
   • EST. PRIMARIA
     • secuencia lineal de aminoácidos
       • forma la proteína
         • extremo N-t (AMINO) al C-t (CARBOXILO)
       • det. genéticamente
     • dependen el resto de las estructuras
       • función
     • mantiene estable
       • enlace PEPTÍDICO entre aminoácidos
         • entre 80-300 aminoácidos
   • EST. TERCIARIA
     • estructura secundari
       • estructura tridimensional
     • conformación nativa
       • proteína ya es activa
     • enlaces que estabilizan
       • formada por diferentes cadenas laterales
         • PUENTES DE HIDRÓGENO
         • INTERACCIÓN HIDROFÓBICA
         • ATRACCIÓN ELECTROSTÁTICA
         • FUERZAS DE VAN DER WAALS
         • PUENTES DISULFURO
           • cadenas laterales de CISTEÍNA
           • enlace más fuerte
             • carácter COVALENTE
     • tipos
       • FIBROSA
         • plegamiento ESCASO
           • mantiene estructura alargada
       • GLOBULARES
         • plegamiento EXCESIVO
           • de la est. secundaria
         • cadenas
           • POLARES
             • Hacia el INTERIOR
           • APOLARES
             • Hacia EXTERIOR
             • hacen SOLUBLE

2. CARACTERÍSTICAS

   • Gran importancia biológica en los seres vivos
     • desempeñan MUCHAS FUNCIONES
   • moléculas específicas (Especificidad)
     • se forman por polimerización de aminoácidos

3. AMINOÁCIDOS

   • constituyentes básicos
     • PÉPTIDOS DE LAS PROTEÍNAS
   • 20 proteicos
   • NO PROTEICOS
     • funciones metabolismo
   • carbono central / CARBONO ALFA
     • unido a
       • H del G. CARBOXILO (-COOH)
       • G. AMINO (-NH2)
       • RADICAL (R)
         • distinto en cada aminoácido
     • ALFA AMINOÁCIDOS
   • nomenclatura
     • Clásica (3 letras)
     • Actual (1 letra)
       • imprescindible en tratamiento bases de datos
   • CLASIFICACIÓN
     • NEUTROS
       • Polares
         • cadenas alifáticas
           • Bencenos
         • disminuye su solubilidad
       • Ph neutro
       • No cadenas laterales
         • No G. Carboxilo o Amino
       • Apolares
         • cad. laterales
           • G. hidrofílicos
             • aumenta solubilidad
     • BÁSICOS
       • cad. lateral --> G. Amino
         • carga positiva
     • ÁCIDOS
       • cad. lateral -->
         • otro G. Carboxilo
           • carga negativa
     • POR FUNCIÓN
       • ESENCIALES
         • organismo no sintetiza --> añadir por alimentación
       • NO ESENCIALES
         • organismo los produce
       • CONDICIONEALES
         • esenciales en momentos de enfermedad o estrés
           • requerimiento mayor a capacidad de producción
   • PROPIEDADES
     • ESTEROISOMERÍA
       • C ALFA
         • carbono asimétricos (menos en glicina)
       • configuraciones
         • LEVÓGIRO (L) (-)
           • G. AMINO (-NH2) a izquierda
         • DEXTRÓGIRO (D) (+)
           • G. AMINO (-NH") a derecha
     • CARÁCTER ANFÓTERO
       • en disol. ACUOSA
       • aminoácido actúa como
         • ÁCIDO O BASE (pH disol.)
           • G. CARBOXILO
             • puede ceder protones (H-)
             • ÁCIDO
           • G. AMINO
             • puede captar protones (H+)
             • BASE
       • AMINOÁCIDOS mantienen pH constante
         • CARACTER AMORTIGUADOR / TAMPÓN
           • descenso de H+ (básico)
             • -COOH libera protones --> -COO negativo
           • aumento de H+ (ácido)
             • -NH2 capta protones --> -NH3+
           • disol. acuosa neutra
             • aminoácidos se ionizan doblemente
               • forma dipolar

4. ENLACE PEPTÍDICO

   • unión aminoácidos --> POLÍMEROS
   • G. CARBOXILO terminal
     • reacciona con G. AMINO terminal (siguiente aminoácido)
     • enlace peptídico
       • deprende agua (H2O)
       • rotura por HIDRÓLISIS
   • át. enl. en mismo plano
     • 2 configuraciones
       • CIS
         • O (carboxilo) y H (amino)
           • mismo lado del enlace
       • TRANS
         • O (carboxilo) y H (amino)
           • lados opuestos del enlace
   • disposición de los átomos
     • en el mismo plano
     • doble enlace parcial
       • impide rotación
   • R amino y R carboxilo (cada uno en extremo del enlace)
     • alarga compuesto por POLIMERIZACIÓN
       • largas cadenas con
         • extremo N-terminal
         • extremo C-terminal
   • CARACTERÍSTICAS
     • ENL.COVALENTE tipo AMINA
       • carácter parcial de de doble enlace
         • impide la rotación alrederor
     • sitúan en el mismo plano manteniendo
       • distancias
       • ángulos fijos
   • PÉPTIDOS
     • compuestos formados por aminoácidos
       • enl. peptídico
     • según nº aminoácidos
       • OLIGOPÉPTIDO
         • nº monómeros
           • tripéptidos, dipéptidos...
         • no + de 10
       • POLIPÉPTIDOS
         • 10 - 100
       • PROTEÍNAS
         • + de 100
     • sust. naturales
       • HORMONAS
         • glucagón
         • vasopresina
         • oxitocina
         • endorfinas
         • insulina
       • ANTIBIÓTICOS
       • VENENOS

5. PROPIEDADES (PROT)

   • SOLUBILIDAD
     • globulares solubles
       • agua y disol. salinas
       • puentes de hidrógeno débiles con agua
         • al ionizarse los aminoácidos
       • PROTEÍNAS DISUELTAS
         • recubiertas por moléc. agua (capa SOLVATACIÓN)
     • fibrosas no solubles
     • permite la hidratación de seres vivos
   • ESPECIFICIDAD
     • FUNCIÓN
     • otros seres vivos
       • cada especie tiene prot. específicas
         • realizan = función
           • proteínas HOMÓLOGAS
       • incluso de la misma especie
     • provoca los rechazos (trasplantes)
       • por combinaciones de aminoácidos dadas en el ADN
   • DESNATURALIZACIÓN
     • conformación nativa de la proteína desaparece
       • DESNATURALIZACIÓN --> PÉRDIDA DE LA FUNCIÓN BIOLÓGICA
     • rompen enlaces que mantienen la estructura
       • conserva solo la EST. PRIMARIA
     • proteínas desnaturalizadas --> filamentos lineales y delgados
       • entrelazan para formar compuestos insolubles
     • AGENTES
       • CALOR
       • CAMBIO EN pH
       • cambio CONCENTREACIÓN
       • ALTA SALINIDAD
       • AGITACIÓN MOLECULAR

6. FUNCIONES

   • ESTRUCTURAL
     • FIBROSAS
       • estructuras celulares
   • ENZIMÁTICA
     • biocatalizadores
       • facilitan reacciones químicas
   • RESERVA
     • para aminoácidos
       • fin nutritivo
   • HOMEOSTÁTICA
     • mantener valores de pH
   • TRANSPORTE
     • unen a diversas sustancias
       • transportar o limitar paso
   • RECEPCIÓN Y TRANSMISIÓN DE SEÑALES
     • proteínas del exterior de la membrana
   • CONTRÁCTIL
     • estructuras contráctiles de movimiento y locomoción
   • DEFENSA
     • distintos mecanismos a distintos niveles
   • HORMOLANAL
     • funciones fisiológicas

7. CLASIFICACIÓN

   • HOLOPROTEÍNAS
     • una o varias cadenas de aminoácidos
     • GLOBULARES
       • forma esférica
       • michas uniones entre sí y gran actividad biológica
       • tipos
         • GLOBULINAS
         • ALBÚMINAS
         • ACTINA G
     • FIBROSAS
       • MIOSINA
       • QUERATINA
       • ELASTINA
   • HETEROPROTEÍNAS
     • aminoácidos + grupo prostético
     • GLUCOPROTEÍNAS
     • LIPOPROTEÍNAS
     • NUCLEOPROTEÍNAS
     • FOSFOPROTEÍNAS
     • CROMOPROTEÍNAS