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PROTEÍNAS

Manuela Lopera Inglês 35 flashcards

Flashcards do conjunto (35)

  1. 1FUNCIONALIDAD DE LAS PROTEÍNASDEPENDE DE:
    - Carga
    - Hidrofobicidad
    - Estados de agregación (como se conforma una proteína)
  2. 2ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASPRIMARIA: Secuencia de AA.
    SECUNDARIA: Plegamiento de los grupos y su afinidad.
    TERCIARIA: Plegamiento final de la proteína, formación de dominios.
    CUATERNARIA: Asociación de 2 o más estructuras terciarias.
  3. 3ESTRUCTURASALIMENTOS: Estructuras secundarias y terciarias.
    PÉPTIDOS: AA unidos entre sí. Se pueden obtener de hidrolisis de proteínas grandes.
  4. 4UNIONES: INTERACCIONES ELECTROESTÁTICASCompuestos que tienen signos diferentes, se atraen pero no se genera un enlace.
  5. 5UNIONES: PUENTES DE HIDRÓGENOUnidos por el hidrógeno a compuestos que son muy electronegativos.
    Se unen con oxígeno y nitrógeno.
    Se genera un enlace.
  6. 6UNIONES: HIDRÓFICASCompuestos hidrófobos, no polares.
    La proteína se dispersa en agua y se unen los compuestos que pueden interactuar con ella y los otros quedan separados.
  7. 7UNIONES: COMPUESTOS DIPOLO-DIPOLOCompuestos que tienen carga negativa y positiva, son polares.
    Son más débiles que un puente de hidrógeno.
    No hay enlace que los una.
  8. 8UNIONES: PUENTES DI SULFUROCon grupos tioles que tienen azufre.
    Se genera un enlace.
  9. 9LAS PROTEÍNAS SE PUEDEN DIVIDIR EN:- HOMOPROTEÍNA: Contiene solo AA. Albúmina, colágeno.
    - HETEROPROTEÍNA: Contiene una parte no proteína o grupo prostetico.
    Glucoproteínas: CHOS -> grupo prostetico.
    Lipoproteínas: Lípidos -> gp
    Fosfoproteínas: Grupo fosfato -> gp
    Hemoproteínas: Hemo -> gp
  10. 10GRUPOS DE PROTEÍNASFIBROSAS: Función estructural. Estructura secundaria, simple y repetitiva. Queratina, colágeno, fibra de seda.
    GLOBULARES: Proteínas biológicamente activas. Estructura terciaria compleja, generalmente con varios tipos de interacciones secundarias. Insulina, hemoglobina.
  11. 11REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS: DESNATURALIZACIÓNCambio estructural de las proteínas.
    Físicos: se desdobla.
    Químico: se rompen enlaces secundarios y quedan libres para reacciones.
    -> no implica pérdida del enlace peptídico.
    -> se afectan las interacciones no covalentes.
    Efectos: cambios en la solubilidad, en la capacidad de absorción de agua, mayor riesgo de ataque químico por exposición de otros enlaces, cambios en la viscosidad de las soluciones.
    -> cambio reversible: mecánico, después de cierto tiempo vuelve a su forma.
    -> cambio irreversible: agentes químicos, enzimáticos, ácidos.
    -> Tº: la alta tº desnaturaliza los enlaces porque se coagulan las estructuras. En tº fría pierde la estructura por cristales de hielo.
  12. 12REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS: COAGULACIÓNProteínas desnaturalizadas se unen para formar una masa sólida. Se forma una red tridimensional en la que todas las proteínas están unidas permanentemente.
    Agentes físicos: calor, frío, tto mecánico, presión, radiación-
    Agentes químicos: ácidos, bases, metales (sales).
    -> Mecánico: albúmina desnaturalizada por agitación forma una película alrededor de las celdas de aire.
    -> Mecánico: al batir y congelar una mezcla, las proteínas desnaturalizadas forman una película alrededor de las celdas de aire retenidas.
    -> Tto térmico: en los geles el calor desnaturaliza la molécula formando una red tridimensional que sostiene la fase acuosa interna.
  13. 13REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS: RACEMIZACIÓNLa proteína pasa de forma L a D con tratamiento severos (Tº y t).
    Se disminuye la calidad nutricional.
  14. 14PROPIEDADES FUNCIONALES: HIDRATACIÓNSolubilidad, disperción, absorción de agua, espesante, gelificante, viscosidad, formación de masa.
  15. 15PROPIEDADES FUNCIONALES: ESTRUCTURAL Y REOLÓGICAReológica: cacterísticas medibles de los alimentos.
    Elasticidad, cohesión, formación de redes tridimensionales, formación de fibras, viscosidad, gelificación.
  16. 16PROPIEDADES FUNCIONALES: SENSORIALColor, sabor, olor, textura, turbidez, arenosa.
  17. 17PROPIEDADES FUNCIONALES: SUPERFICIEEmulsificación, espumante, estabilización, formación de complejos lípidos-proteícos.
  18. 18RIEN: REQUERIMIENTOS DE ENERGÍA Y NUTRIENTES RES 3038 DE 2016AMDR: rango aceptable de distribución de macronutrientes.
    PROTEÍNA:
    -> Niños y adolescentes: 10% al 20%
    -> Adultos: 14% al 20%
  19. 19PROBLEMAS POR EXCESO DE PROTEÍNA-> Enfermedades cardiovasculares: Grasas sat, colesterol. Exceso de consumo alto en grasas y cal.
    -> Sobrecarga del organismo: Hígado y riñones. Amoníaco, urea, ácido úrico. Acumulación de ácido úrico en articulaciones.
    -> Cansancio y cefaleas: Exceso de amonio.
  20. 20VALOR BIOLÓGICOCapacidad de asimilación de las proteínas de los alimentos.
    -> Alimento animal más completo: Huevo 90% a 100% de su contenido es proteína.
    -> Leche: 80%.
    -> Cereales: Trigo (proteína: gluten) 50%.
  21. 21COMPOSICIÓN DE AA ESCENCIALESEl valor biológico es máximo cuando las proporciones de AA esenciales son las necesarias para satisfacer las demandas de nitrógeno (crecimiento, síntesis y reparación tisular).
  22. 22DIGESTIBILIDAD DE PROTEÍNASSerá 100 cuando el nitrógeno ingerido sea totalmente absorbido.
    *El contenido de nitrógeno en las heces representa la cantidad no absorbida.
  23. 23PROTEÍNA COMPLETAS E INCOMPLETASCOMPLETAS: Las que contienen AA esenciales en concentración suficiente para cubrir los requerimientos nutricionales. Carnes, huevos, lácteos, leche.
    INCOMPLETAS: Proteínas deficientes en uno o más AA esenciales. (AA limitante: el más deficiente).
  24. 24AA ESENCIALESLos que el cuerpo no es capaz de sintetizar.
    VAlina
    LEucina
    MEtionina
    ISOleicina
    FEnilalanina
    LIsina
    TRIptofano
    TREonina
  25. 25AA EN LEGUMINOSAS Y CEREALES *Por cada porción de leguminosa, una porción de cereales para equilibrar.LEGUMBRES
    AA es bajo: Metionina, cisteína. triptófano.
    AA es alto: Lisina, treonina.
    CEREALES
    AA es bajo: Lisina, isoleucina.
    AA es alto: Cisteína, metionina, treonina, triptófano.
    FRUTOS SECOS
    AA es bajo: Cisteína, isoleucina.
    AA es alto: Metionina, triptófano.
    VEGETALES
    AA es bajo: Císteína, metionina, isoleucina.
    AA es alto: Lisina, triptófano.
  26. 26PÉPTIDOS BIOACTIVOS: QUÉ SONSecuencias de AA inactivos en el interior de la proteína precursora, que ejercen determinadas actividades biológicas tras su liberación mediante hidrólisis química o enzimática.
    Ingredientes potenciales que promueven la salud del consumidor.
  27. 27PÉPTIDOS BIOACTIVOS: GENERALIDADES- Contiene de 3 a 20 AA.
    - Liberados en proceso industrial o durante la digestión gastrointestinal.
    - Efecto sobre los sístemas cardiovascular, digestivo, nervioso, inmunológico.
    - Atraviesan el epitelio intestinal y llegan a los tejidos periféricos vía circulación sistémica.
    - Actúan como vasorreguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales y neurotransmisores.
    - Origen animal (leche, productos lácteos, carne) y vegetal (soya, maíz, trigo, arroz, cebada)
  28. 28PÉPTIDOS BIOACTIVOS: TIPOS: ANTITROMBÓTICOSAA como arginina (AG), glicina (gly), asparagina (asp). El fibrinógeno es el responsable de la unión de las plaquetas (coagulos), esta secuencia de AA esta relacionada con la inhibición del fibrinógeno.
  29. 29PÉPTIDOS BIOACTIVOS: TIPOS: ANTIBACTERIANOSRelacionado con la transferrasa (hierro), relacionado con el crecimiento de bacterias, secuestran el hierro y no dejan que interactúe con las bacterias.
  30. 30PÉPTIDOS BIOACTIVOS: TIPOS: ANTIOCOLESTEROLÉMICOSBaja relación de Met/Gli, Lis/Arg, alto contenido de AA hidrofóbicos.
  31. 31PÉPTIDOS BIOACTIVOS: TIPOS: ANTIOBESIDAD Y ANTITUMORALPéptidos largos
  32. 32PÉPTIDOS BIOACTIVOS: TIPOS: ANTIOXIDANTESAlta cantidad de histidina y AA hidrofóbicos. Las sustancias que más se oxidan: AG porque reciben el oxígeno.
  33. 33DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS: FASE GÁSTRICAEn el estómago las pepsinas por HCL se hidrolizan en polipéptidos y AA.
  34. 34DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS: FASE LUMEN INTESTINALHidrolizadas por tripsina, quimotripsina, elastasa, carbopeptidasa A y B.
    -> AA libres: entran libres por cotransporte de Na+, pasan a capilares sanguíneos.
    ->Dipeptidos, tripeptidos, oligopeptidos entran por transporte activo secundario mediante un gradiente de H+. En el citoplasma son hidrolizados a AA libres, pasan a capilares sanguíneos.
  35. 35—

Informações

Descrição
FlashCards sobre PROTEÍNAS, criado por Manuela Lopera em 28-03-2022.
Criado por
Manuela Lopera
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