PROTEÍNAS

Página 1

GENERALIDADES

Macromoléculas, polímeros de aminoácidos.

Varían en tamaño y complejidad.

Compuestas por CHON, con posibilidades de tener S, P, Fe, Zn y Mo

Tienen funciones muy variadas: enzimas, trasporte, contráctiles, con acción hormonal, estructurales, de reserva.

Tipos:

1. Simples: Constituidas únicamente por aminoácidos

2. Conjugadas: Constituidas por aminoácidos + grupos prostéticos (glucop, lipop, nucleop, fosfop, metalop)

Página 2

AMINOÁCIDOS: Bloques estructurales

La polimerización se da cuando el grupo carboxilo de uno, se une al amino de otro por medio de ENLACE PEPTÍDICO: Es fuerte y rígido pero admite puentes de hidrógeno por el oxígeno y el nitrógeno presentes.

* Cuando es NH3 es "normal", la PROLINA tiene NH2 que le da mucha más estabilidad

* La R determina la interacción con solventes, es decir, la polaridad o no polaridad

1. AMINOÁCIDOS POLARES: Son hidrofílicos. Pueden ser cargados (+ básicos, - ácidos) y no cargados Ej: Histidina(+), Ácido glutámico(-) y Cistina

2. AMINOÁCIDOS APOLARES: Son hidrofóbicos. Responsables de las proteínas tipo canal. Ej: Leucina

Algunos aminoácidos tienen carga y eso les permite tener carácter iónico (las proteínas tienen carácter polianiónico-->MUY NEGATIVO)

Pueden comportarse como ácido o como base dependiendo del pH del medio que lo rodee y de su cte de disociación (pKa):

- A pH bajo (ácido) es catión

- A pH alto (básico) es anión

- A pH intermedio es anión

* Los 4 substituyentes alrededor del carbono alfa se pueden arreglar de dos formas: Estereoisómeros o configuración L y D. Todos los aminoácidos que forman las proteínas corresponden a la configuración L.

El carbono alfa ya está saturado (tiene todos los enlaces) pero sus cadenas laterales son los que forman puentes de hidrógeno

Debido a su carácter ácido (COOH) y básico (NH3) a la vez tiene a misma facultad del agua-->PUEDEN DISOCIARSE. La excepción es que puede ser reversible.

Cuando la base o el ácido se disocian de forma irreversible = FUERTES

Cuando la base o el ácido se disocian de forma reversible = DÉBILES

Existe un valor de pH en el que el número de cargas positivas es igual al de cargas negativas--> PUNTO ISOELÉCTRICO

Página 3

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

CONFORMACIÓN: Forma en la que los polipéptidos se doblan en el espacio para crear un arreglo característico en cada tipo de proteína

NIVELES DE COMPLEJIDAD

1. Estructura primaria: Importan el número, variedad y orden de aa unidos covalentemente mediante enlaces peptídicos. La unión peptídica se produce en los ribosomas. Esta estructura determina las funciones vitales que la proteína vaya a realizar.

2. Estructura secundaria: Importa la relación espacial entre los aa. Es importante por los dominios que le da a la estructura terciaria. Hay dos tipos:

- Hélice Alfa: En espiral. Permite la máxima interacción con puentes de H. Los aa cargados no pueden formarlas

- Láminas Beta: En zig-zag. También interactúan mediante puentes de H y son estables solo cuando las R de los aa tienen cadenas laterales pequeñas y sin carga

3. Estructuras terciaria y cuaternaria: Importa la relación espacial entre cadenas polipeptídicas y cómo se organizan con respecto a las otras. Tienen función biológica. Intervienen diferentes factores para su estabilidad:

UNIONES DISULFURO: Requieren que grupos -SH se dispongan correctamente para oxidarse y generen una unión disulfuro

UNIONES ELECTROSTÁTICAS: Requieren que cadenas con cargas opuestas puedan atraerse. Estabilizan el interior de las proteínas

UNIONES VAN DER WAALS: Importa la distancia de separación entre los átomos, donde la atracción sea máxima.

PUENTES DE HIDRÓGENO: Se da entre un H y un átomo electronegativo. Es la fuerza más importante para el doblado de la proteína.

INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: Ocurren a lo largo de las cadenas polipeptídicas dado que tiene un gran número de grupos no polares y se tienden a formar micelas.

LA CISTEÍNA TIENE UNA GRAN IMPORTANCIA ESTRUCTURAL PORQUE REACCIONA CON EL GRUPO -SH DE OTRA CISTEÍNA PARA PERMITIR EL PLEGAMIENTO DE LA PROTEÍNA.

CISTEÍNA + CISTEÍNA = CISTINA

Página 4

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

PUNTO ISOELÉCTRICO

Al igual que en los aa, la disociación de grupos en las proteínas dependen del pH del medio en el que estén. En el pI el número de cargas negativas iguala al de cargas positivas.

MIGRACIÓN ELECTROFORÉTICA

Gracias al pHI característico de cada proteína, es posible separar las mezclas de proteínas por medio de electroforesis (técnica mediante la cual se separan las biomoléculas en disolución cuando se ven sometidas a un campo eléctrico)

SOLUBILIDAD

Es sensible a la composición iónica, al pH del medio, a la presencia de otros solventes y la T del medio (desnaturalización de clara de huevo cuando se calienta)

--> Desnaturalización de proteínas: Ocurre cuando cambia la composición iónica, el pH del medio, oresencia de algunos solventes o variaciones de T. Se pierden las estructuras de orden superior y queda en estructura primaria (no tridimensional). En muchos casos es reversible (renaturalización)

DIFUSIÓN

La velocidad de difusión de una proteína es lenta debido a su tamaño (macromolécula)

Página 5

IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS

Son las herramientas del proceso de la vida. Dada su versatilidad pueden participar en todas las etapas metabólicas de los organismos.

Pueden ser enzimas (Hexoquinasa), tasporte (Hemoglobina A), contráctiles (Actina), hormonas (Insulina), estructurales (Colágeno) y reserva (Caseína)