Flashcards
SEGUNDO SLIDE DE BIOQUIMICA
Flashcards do conjunto (37)
- 1O QUE SÃO AMINOÁCIDOS:-Moléculas constituídas por um grupamento amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R unidas a um único átomo de carbono.
- 2CARBONO A:-Adjacentes ao grupo funcional (amina);
-Quando são quatro grupos diferentes, será um carbono quiral ou assimétrico, no caso dos aminoácidos.
(Carbono quiral: Significa que realiza quatro ligações simples com ligantes diferentes). - 3SE HÁ CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL, A SUBSTÂNCIA EXISTE SOB DUAS FORMAS:-A molécula original e o enantiômero, que é quando está espelhado a molécula original;
-se o H³ estiver a esquerda, é chamado de L-Alanine ou Levogiro. Se estiver a direita, é chamado de D-Alanine ou Destrogero. - 4Sobre a Glicina...Não possui formas D e L, pois o C Alfa não é assimétrico.
- 5Classificação:-Apolares ou Hidrofóbicos: Não se diluem com a água, são importantes para a manutenção das estruturas das proteínas;
-Polares ou Hidrofílicos: Formam ligações de hidrogênio com a água, aumentam a solubilidade. - 6AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS:Essenciais: Não sintetizados pelos animais.
Não essenciais ou naturais: Sintetizados pelos animais.
(Os vegetais produzem os 20 aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas) - 7LIGAÇÕES PEPTÍDICAS:-condensação de duas moléculas com a saída de uma única molécula de água;
-Pode ocorrer formação de um dipeptídeo, oligo ou polipeptídeo. - 8AAS POLARES QUE FORMAM LIGAÇÕES/PONTES DE HIDROGÊNIO POSSUEM A OH (HIDROXILA) OU NH² (AMINO) EM SUA CADEIA LATERAL
- 9INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS OU HIDROFÍLICAS ACONTECEM DE ACORDO COM A POSIÇÃO DAS CADEIAS LATERAIS-Se for por dentro, é hidrofóbica;
-Se for por fora, é hidrofílica. - 10Interações iônicas acontecem entre as polares, geralmente na superfície das PTNs.São cadeias longas e flexíveis que conferem solubilidade a PTN.
- 11LIGAÇÕES/PONTES DISSULFETO:Cistina é um AA que tem S (enxofre) em sua composição.
Formam ligações entre eles, liberando uma molécula de H²O - 12PROTEÍNAS:São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas
por cadeias de aa;
•Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula, sendo
portanto o composto mais abundante de matéria viva;
•O que as difere entre si é a quantidade de aas, os tipos
e a sequência em que elas se organizam. - 13CLASSIFICAÇÃO:
- 14SUA FORMA:Fibrosas: Proteínas da estrutura:
-Colágeno, Queratina e Miosina
-São hidrofóbicas.
Globulares: Proteínas Transportadoras:
-Hemoglobina, Albumina e Enzimas;
-São hidrofílicas. - 15-Resistência e estrutura aos tecidos : Colágeno; -Contração muscular: Actina o Miosina; -Revestimento e impermeabilização: Queratina; -Hormonal: Insulina;-Defesa: Anticorpos;
-Alimentar e transporte: albumina e hemoglobina;
-Coagulação: Fibrinogênio;
-Enzimática: amilase, lipase. - 16ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL:
- 17ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL:
- 18ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL:
- 19ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL:
- 20ENZIMAS:-São fundamentais como moléculas reguladoras de ações biológicas.
Exemplos: lipases (lipídios, ácidos graxos e glicerol), Amilase
(amido), proteínase (proteínas) - 21O QUE SÃO ENZIMAS?-Proteínas notáveis, altamente especializadas e com alto
grau de especificidade com seus substratos;
-Poder catalítico, muito maior do que
catalisadores sintéticos;
-Aceleram reações químicas em condições suaves de
temperatura e pH;
-São o centro e o objeto de estudo principal da bioquímica,
atuando de forma organizada e catalisam centenas de
reações que degradam as moléculas dos nutrientes e
conservam suas energias. - 22CARACTERÍSTICAS PRINCIPAIS:-Promovem a catálise de reações biológicas – são
BIOCATALIZADORAS;
-Reduzem a energia de ativação das reações químicas, aumentam
a velocidade de reação;
•NÃO são produtos ou reagentes das reações;
-Praticamente, todas as reações que caracterizam o metabolismo celular
são catalisadas por enzimas;
-Possuem especificidade com o substrato. - 23MODELO CHAVE FECHADURA:
- 24CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS:-Lipases atuam nas gorduras, decompondo-as em glicerol e
ácidos graxos;
-Catalases decompõem a água oxigenada;
-Amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
-Proteases decompõem as proteínas;
-Celulases decompõem a celulose;
-Isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose. - 25QUANTO AO LOCAL DE AÇÃO:-Endocelulares: Atuam no interior das células onde foram produzidas, para agir em reações da própria célula (hexoquinase);
-Ectocelulares: São produzidas no interior de determinadas células, mas atuam fora das mesmas. Isso ocorre com as enzimas digestivas (Lipase, Amilase) - 26QUANTO A COMPOSIÇÃO:-Simples: Enzimas formadas por apenas aminoácidos, unidos por
ligações peptídicas;
-Conjugadas: Composta pela APOENZIMA (parte proteica) e pela
COENZIMA (porção não proteica, por exemplo hormônios
ou vitaminas). A enzima só estará ativada e funcional na presença da
COENZIMA, formando um complexo
denominado
HOLOENZIMA. - 27QUANTO A COMPOSIÇÃO:-Algumas enzimas podem exigir um componente adicional para sua
ativação. Este componente químico é chamado de COFATOR.
• COFATOR: Íons inorgânicos. Ferro, Magnésio, Manganês, Níquel,
Cobre...
• COENZIMA: Hormônios e vitaminas, principalmente. - 28ATIVIDADE ENZIMÁTICA:Existem situações específicas para as enzimas agirem de forma ótima no organismo;
-Fatores que afetam a atividade enzimática: Concentração do substrato,pH
e Temperatura. - 29CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO:Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade
da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam
ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato,
porque a velocidade da reação NÃO aumentará. - 30POTENCIAL HIDROGENIÔNICO:Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um
determinado pH. Grandes mudanças no pH podem provocar
desnaturação de proteínas e, consequentemente, sua
inativação. - 31TEMPERATURA:-Mais temperatura e atividade enzimática/até certo limite.
-Mais agitação e moléculas
com mais possibilidades de choques, perda da
conformação, ocorre desnaturação e inativação da enzima.
-Temperatura Ótima / MAMÍFEROS~ 35 E 40 ºC. - 32DESNATURAÇÃO DE PTN:-TEMPERATURA alta aumenta
agitação das moléculas
-Maior rompimento de ligações
-GRAU DE ACIDEZ / meios
muito ácidos ou muito básicos
aumentam o rompimento de
atrações elétricas que ajudam
manter a configuração espacial. - 33INIBIÇÃO ENZIMÁTICA:- INIBIDORES IRREVERSÍVEIS: Ligam-se as enzimas, inativando-as de maneira definitiva;
-Ocorrem modificações covalentes e definitivas no sítio de
ligação ou no sítio catalítico da enzima;
-INIBIDORES REVERSÍVEIS: Podem ser classificados como COMPETITIVOS ou NÃO COMPETITIVOS. Essa divisão é baseada na presença ou não de
competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo
da ENZIMA. - 34INIBIDORES IRREVERSÍVEIS:–Ligam-se as enzimas inativando-as de maneira definitiva;
-Ocorrem modificações covalentes no sítio de ligação. - 35INIBIDORES REVERSÍVEIS:-Podem ser classificados como COMPETITIVOS ou NÃO
COMPETITIVOS e ainda INCOMPETITIVOS. Essa divisão é baseada
na presença ou não de competição entre o inibidor e o
substrato pelo centro ativo da ENZIMA. - 36INIBIÇÃO ENZIMÁTICA COMPETITIVA:–Substrato compete pelo sítio ativo da enzima com outra
molécula semelhante à sua estrutura.
–Quando a molécula semelhante se liga à enzima, está ficará,
temporariamente, indisponível para o substrato. Ocorre então
a redução da velocidade da reação. - 37INIBIÇÃO ENZIMÁTICA NÃO COMPETITIVA:-O inibidor NÃO possui estrutura semelhante ao substrato.
–Este inibidor liga-se à enzima em outro local, formando um complexo enzima-inibidor. Há modificação na configuração do seu sítio ativo, impedindo a ligação do substrato.
–NÃO OCORRE COMPETIÇÃO ENTRE INIBIDOR E SUBSTRATO!!!
Informações
- Descrição
- Medicina Veterinária (Bioquímica) FlashCards sobre SEGUNDO SLIDE DE BIOQUIMICA, criado por José Galdino em 05-04-2024.
- Criado por
- José Galdino
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