Enzimas

Enzimas

1. Nomenclatura

   • Normalmente possuem o nome do que degradam mais o sufixo "ASE" Ex.: Lipase é uma enzima que catalisa o processo de degradação das gorduras

2. Componentes de reação

   • E -> Enzima P -> Produto S -> Substrato ES -> Complexo enzima substrato E + S ⇌ ES ⇌ P + E
   • Sítio Ativo
     • É o local onde a enzima e o substrato possuem o maior número de interações
   • Enzima
     • A enzima provoca uma diminuição na energia de ativação da reação. A partir do momento que ocorre uma menor variação na energia para ocorrer a reação, a reação se torna mais estável energeticamente, fazendo com que o gráfico tenha morrinhos em vez de um morro grande.
     • Ela possui essa capacidade, pois consegue quebrar e criar ligações químicas. O saldo energético desse conjunto de ações é sempre possível quando o substrato é o ideal para essa enzima (por isso elas são específicas)
   • Substrato
     • Age como reagente a ser transformado
   • Produto
     • É o produto almejado. Pode ser um lipídio quebrado, uma glicose ou qualquer outra coisa que interesse ao corpo 
   • Complexo enzima-substrato
     • É quando a enzima se junta ao substrato para formar o produto da reação
   • Complexo enzima-produto
     • Ocorre reações que transformam S em P. Com isso, a próxima etapa é a separação desse complexo em E + P

3. Atividade enzimática

   • São fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas
   • Os fatores que causam desnaturação nas proteínas
     • Como a enzima sempre trabalha em seu meio ótimo, mudança no pH, temperatura, concentração de sal e etc. Fazem a enzima trabalhar de forma menos eficiente, o que diminui a velocidade da reação
   • Concentração das enzimas
     • O aumento da concentração das enzimas causa um aumento da velocidade da reação até certo ponto. Quando há pouca enzima e muito substrato, o aumento da concentração de enzima favorece a velocidade, pois há excesso de substrato a serem catalisados. No entanto, caso haja muita enzima e pouco substrato, o aumento de enzimas prejudica a velocidade, pois essas enzimas começam a interagirem entre si.
   • Presença de inibidores
     • Os inibidores impedem a enzima de realizarem as suas funções. Isso acontece quando há alguma substância que interage com a enzima ocupando um lugar dela onde seria de um substrato.
     • Reversíveis
       • Nesse caso, o inibidor pode ser solto da enzima.
       • Competitivos
         • Esse inibidor concorre com a posição onde ficaria S na enzima, o que prejudica a dinâmica da reação. Eles normalmente tem bastante afinidade com E para ocorrer tal fenômeno.
         • Ex: MeOH e formaldeíno vs EtOH e acetaldeído
       • Mistos
         • Faz ambos
       • Incompetitivos
         • Esse inibidor se liga ao complexo enzima-substrato, o que impede a ida até o produto
     • Irreversíveis
       • Esses inibidores se agrupam a enzima de modo irreversível. Eles se combinam com um grupo funcional na molécula E, que é essencial para sua atividade. Ex: Aspirina e os inseticidas
   • Concentração de substrato
     • Ocorre uma velocidade máxima na reação até uma certa quantidade de concentração de substrato. A partir disso, ocorre uma estabilização da reta (hipérbole)
     • Equação de Michaells-Menten
       • É uma equação que dá o valor de Vo (velocidade inicial) em função da velocidade máxima, Km(constante de michaells) e a concentração de S
       • O Km tem grande importância nessa equação, pois diferencia enzimas no cérebro(Km baixo), que precisam o tempo todo estarem em velocidade máxima, de enzimas(Km mais elevado) de outras partes do corpo que não depende de o tempo todo estarem em máxima atividade.
       • Quando [S] é alto
         • Pois [S] >>> Km
         • Vo = Vmáx
           • Nessa situação, há substrato o suficiente para que o aumento dele não varie a velocidade. Afinal Vo já é o máximo possível.
       • Quando [S] é baixo
         • Pois Km >> [S]
         • Vo depende de Vmáx e [S]
           • Nesse caso, o aumento de [S] favorece o aumento da velocidade inicial até a velocidade máxima.
       • Quando Km = [S]
         • Vo = Vmáx/2
           • A enzima opera em velocidade moderada (metade da máxima capacidade)
       • Método gráfico
         • Hipérbole -> Reta
           • É mais fácil de trabalharmos com retas, logo podemos inverter a equação e tornar o gráfico, que outrora era uma hipérbole, numa reta.

4. Enzimas Regulatórias

   • Essas enzimas não estão no grupo das michaelianas, isto é, enzimas que obedecem a equação de Michaells-Menten
   • Enzimas alostéricas
     • Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador. Tal modulador alostérico age como inibidor ou ativador de outras enzimas
   • Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível
     • Nesse caso, há enzimas que provocam a ligação de grupos químicos covalentes e removidos da enzima reguladora