Proteínas

Proteínas

1. Composição quimica

   • Moléculas formadas a partir da ligaçao peptídica entre dois aminoácidos.
     • Aminoácidos
       • Essenciais
         • Organismo não pode produzir: Cisteína e Tirosina
       • Não essenciais
         • Produzidos pelo organismo
       • Condicionalmente essenciais
         • Aumento do seu requerimento em certas situações de patologias.
       • Funções no organismo
         • Constituição de proteína, estrutura da célula, hormonios, transporte de metabólitos e íons, atividade enzimática, imunidade, gliconeogenese no jejum e diabetes
       • Destino no metabolismo
         • Glicogenio: transformados em glicose (alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina)
         • Cetogenicos: podem se transformar em corpos cetonicos (leucina e lisina)
         • Glicocetogenicos: fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina.
       • Estrutura
         • Grupo amino, grupo carboxílico, uma cadeia lateral R
       • AA de cadeia ramificada
         • Substrato para síntese proteica, melhoram: massa muscular, balanço nitrogenado, função imune
       • Não há reserva de AA livre no organismo, mas existe um "pool" de AA que pode ser usado quando necessário.

2. Funções

   • Catalisadoras
     • Enzimas
       • Funções
         • Aumentam a velocidade das reações químicas; diminuem energia de ativação, podem ser utilizadas várias vezes, essenciais para metabolismo humano.
       • Características
         • Extremamente específicas, permanecem inalteradas a cada reação, não são consumidas na reação.
       • Sítio ativo
         • Fenda formada por I ou mais regiões de cadeia polipeptídica
         • Modelo de chave e fechadura para a ligação do substrato
         • Modelo de encaixe induzido
       • Isoenzimas
         • Agem em tecidos diferentes, porém no mesmo substrato.
       • Coenzimas
         • Moléculas orgânicas não-proteicas que fornecem grupos funcionais.
         • Sintetizadas a partir de vitaminas.
         • Exemplos: Tiamina pirofosfato, Coenzima A, Biotina, piridoxal-fosfato, NAD e FAD, Vitamina E e C E Íons metal
       • Fatores
         • pH, temperatura, presença de ativadores e inibidores
           • Inibidores
             • Mimetizam ou participam de uma etapa da reação
             • Análogos do estado transitório
   • Transporte
     • Transferrina, Hb, Mb, albumina
   • Contraçao
     • Actina e miosina
   • Proteçao
     • Imunoglobulinas e anticorpos
   • Hormonal
     • Insulina e glucagon
   • Estrutural
     • Colágeno e elastina

3. Estrutura

   • Primária
     • Sequencia linear, ligações peptídicas, específicas para cada proteína
   • Secundária
     • ligações de hidrogenio, hélices alfa, folhas pregueadas,
   • Terciária
     • enovelamento tridimensional, ponte de hidrogenio, ponte de dissulfeto, forças de Van der Waals
   • Quaternária
     • Duas ou mais estruturas terciárias

4. Forma

   • Fibrosas: moléculas torcidas (albumina e queratina)
   • Globulares: moléculas enoveladas (hemoglobina)

5. Fontes

   • Completas
     • Carne, leite, ovos, peixes, aves
   • Parcialmente completas
     • Leguminosas, oleaginosas, cereais
   • Totalmente incompletas
     • Não fornecem aas essenciais nem mesmo para manutenção do organismo.

6. Fatores antinutricionais

   • Inibidores : Tripsina, quimiotripcina , lectinas, tanino e fitato

7. Digestão

   • -Estomago: pepsina, oligopeptídeos
   • Lúmen intestinal: enzimas proteolíticas,
   • Células de borda em escova do epitélio intestinal: enzimas proteolíticas
   • Pancreas: proenzimas pancreáticas

8. Absorção

   • Toda a mucosa intestinal, maior parte na porção superior do intestino delgado
   • Parte é metabolizada no enterócito e parte vai para o fígado pela veia porta

9. Conformação estrutural

   • Desnaturação
     • Desenrolamento da molécula, volta a estrutura linear, se feita em condições controladas aumenta a digestibilidade

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