tema 2: PROTEÍNAS

tema 2: PROTEÍNAS

1. AMINOÁCIDOS

   • características
     • Su estructura está formada por un grupo amino, un grupo ácido y una cadena lateral que determina sus propiedades químicas. Existen 20 tipos de aminoácidos que son esenciales y solamente se diferencian en su cadena lateral.

2. CARACTERÍSTICAS

   • Producto final de la transmisión de la información genética
   • La función biológica depende de su estructura
     • cambios en la secuencia primaria de aminoácidos (mutaciones) pueden provocar un plegamiento erróneo de la molécula o una alteración estructural de forma que la función quede alterada, pudiéndose desencadenar un proceso patológico. 
   • Gran variedad estructural y funcional
   • Propiedades ácido - base
     • ecuación de Henderson - Hasselbach
     • Anfóteras
       • ya que poseen grupos ácidos y grupos básicos
     • Su carga depende del pH
     • Punto isoeléctrico
       • es el pH al cual la carga de la proteína es cero
   • Solubilidad y Ph
     • pH < pI, carga neta +
     • pH>pI, carga neta -
     • pH = pI, carga neta O
   • Solubilidad y fuerza iónica
     • Salting in
     • Salting out
     • Precipitación por salado
       • No desnaturalizante, reversible, fácil y barata

3. CLASIFICACIÓN

   • Criterio fisíco
     • el más utilizado es el de solubilidad, según la clasificación de osborne
   • Criterio químico
   • Criterio estructural
     • también conocido como criterio de forma, no es demasiado correcto su uso.&nbsp;

4. ESTRUCTURA Y CONFORMACIÓN

   • La conformación es la disposición espacial de los átomos de una proteína.&nbsp;Las posibles conformaciones de una proteína incluyen cualquier estado estructural que pueda lograrse sin la ruptura de enlaces covalentes. Hay proteínas que pueden adquirir diversas conformaciones para cumplir determinadas funciones. A dichas conformaciones se las denomina conformaciones funcionales. Proteína nativa: proteína que se encuentra en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas. Proteína desnaturalizada: proteína que no se encuentra en ninguna de sus conformaciones nativas; es decir, desplegada y no funcional, pero continúa con los mismos enlaces peptídicos.
   • ESTRUCTURA PRIMARIA
     • Es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de una cadena polipeptídica.&nbsp;
     • enlace peptídico plano y rígido
       • Normalmente se encuentra en conformación trans, posee cierto carácter parcial de doble enlace debido a posibles resonancias, su rigidez limita el número de conformaciones para una proteína,&nbsp;
     • entender sus propiedades funcionales, identificar su familia, describir las mutantes
     • su secuencia de aminoácidos determinará su función.
     • proteínas homólogas
     • estabilizada por enlaces covalentes
   • ESTRUCTURA SECUANDARIA
     • Distribución espacial local de los residuos de aminoácidos de un segmento específico de la cadena polipeptídica principal, sin tener en cuenta la conformación de las cadenas laterales ni su relación con otros segmentos. Se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
     • HÉLICE ALFA
       • Estructura rígida que se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal (normalmente dextrógira) en torno a un eje o varilla imaginario rígido.
       • estabilizada por puentes de hidrógeno
         • Los factores que afectan a la estabilidad de la hélice alfa son los siguientes: repulsión o atracción electrostática entre residuos, impedimento estérico, interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos separadas, interacción entre residuos de aa en los extremos de la hélice alfa y el dipolo eléctrico. Un aa cargado positivamente desestabiliza y un aa cargado negativamente estabiliza. Destacar que la prolina y la glicina tienen un efecto desestabilizador de la hélice alfa.
     • LÁMINA BETA
       • Formada cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipéptidicas, formando un esqueleto extendido en forma de zig - zag. Estas cadenas en zig zag se disponen de manera adyacente formando una lámina estabilizada por puentes de hidrógeno. Se diferencias las láminas paralelas y las antiparalelas.
     • GIROS BETA
       • Son elementos de conexión entre las hélice alfa y las láminas beta. Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas. Abundan en la prolina y en la glicina.
     • estabilizada por intercciones débiles
   • ESTRUCTURA TERCIARIA
     • Describe la disposición global de todos los átomos de una proteína.
     • estabilizadas por interacciones enlazantes débiles
     • clasificación
       • FIBROSAS
       • GLOBULARES
   • ESTRUCTURA CUATERNARIA
     • Es la disposición de las subunidades proteícas en complejos tridimensionales.
     • estabilizada por intercciones débiles
   • ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
     • Disposiciones muy estables de varios elementos de la estructura secuandaria y las conexiones entre ellos.

5. DESNATURALIZACIÓN

   • Es la pérdida de la estructura tridimensional suficiente para originar la pérdida de la función, no implica la rotura del enlace covalente. Provoca cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína, una drástica disminución de su solubilidad y la pérdida de propiedades biológicas.. Además es irreversibñe, salvo condiciones controladas. Los agentes que la provocan pueden ser físicos o químicos.

6. RENATURALIZACIÓN

   • Proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada recupera su conformación nativa y también su actividad biológica siempre y cuando sea devuelta a las condiciones en las que la conformación nativa es estable.