PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. aminoácidos

   • molécula orgânica formada por um grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R (de dimensão e características variáveis), ligados a um carbono saturado.
     • existem 20 tipos de aminoácidos, os quais se ligam de forma variada para originarem diferentes proteínas
       • os não essenciais são produzidos pelo corpo em quantidade suficiente para suprir as demandas do organismo
       • os condicionalmente essenciais são os que em condições normais, o organismo produz em quantidade adequada mas em determinadas situações clínicas, há uma necessidade aumentada desse aminoácido
       • os essenciais não são produzidos pelo corpo em quantidade suficiente
   • Funções
     • construção de novos tecidos no corpo, músculos e órgãos
     • inibição do catabolismo, que previne o uso de massa magra como fonte de energia
     • regulação da síntese hormonal e de processos metabólicos corporais
     • atuar como matéria prima na construção de proteínas no corpo.

2. estrutura

   • Estrutura Primária:
   • Estrutura Secundária:
   • Estrutura Terciária:
   • Estrutura Quaternária:
   • • pode ocorrer por alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa.

3. composição

   • Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
   • conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico.

4. função

   • transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina)

5. digestão

   • começa no estômago, a presença de ácido clorídrico, desnatura as proteínas, A enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores. No intestino delgado as proteínas sofrem ação da tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase. Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta.

6. enzimas

   • agem acelerando a velocidade das reações químicas em nosso organismo (catalisadores) de reações químicas.
     • elas atuam somente em um determinado composto (substrato) e efetuam sempre o mesmo tipo de reação
   • co-enzimas
     • é uma molécula orgânica ou metalorgânica unida a uma enzima
       • vitaminas
       • NAD
       • FAD
   • possuem estrutura tridimensional
   • se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação.
     • Teoria da Chave-Fechadura.
     • Encaixe Induzido
       • fatores que alteram a atividade das enzimas
         • Temperatura
         • pH
         • Tempo
         • Concentração da enzima e do substrato
   • Inibição Enzimática
     • Reversível
       • o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade
     • Competitiva
       • liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto

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