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Biologia

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Biologia

  1. Base molecular de la vida

    • Organizacion y complejidad: Los seres vivos son sistemas complejos jerarquicos que siguen el principio de emergencia, cada nivel es generado por los anteriores
      • Omeostasis: Mecanismo consacrado al mantenimiento de las condiciones internas para poder mantenerse y funcionar correctamente
        • Irritabilidad: Respuesta se los seres vivos a estimulos internos y externos
          • Metabolismo: Intercambio de materia y energia mediante reacciones quimicas realizada por los seres vivos
            • Crecimiento y desarrollo: todo ser vivo experimenta un aumento de tamaño y un conjunto de cambios
              • Reproduccion y herencia: Capaces de reproducirse sexual o asexualmente. Los acidos nucleicos sirven como soporte de la informacion necesaria para el correcto funcionamiento, desarrollo y mantenimiento.
                • Evolucion: La informacion genetica es la misma durante toda la vida pero se dan mutaciones y recombinaciones de genes que hacen que la especie cambie a lo largo del tiempo y se determina mediante seleccion natural.
    • Enlaces químicos intramoleculares, fuertes
      • covalentes apolares con misma electronegatividad
        • covalentes polares con diferente electronegatividad que forman moleculas bipolares
          • Ionico, propio de las sales mineralos unidos por atraccion electroestática
      • Enlaces intermoleculares debiles
        • Puentes salinos: enzima + sustrato , aminoacidos , acidosnucleicos + proteina
          • Fuerzas de solvatacion: Na + Cl , carga positiva atrae la negativa provocando el desmoronamiento de la red ionica
            • Interacciones hidrofobias: Asociacion de moleculas para evitar el contacto acuoso
    • Bioelementos
      • Primarios: C,H,O,N,P,S 98% indispensables Secundarios Mg(clorofila),Ca(hueso),Na,K(impulsos),Cl Oligoelementos 14 comunes en todos los seres vivos con funciones catalíticas
      • Biomoleculas
        • Agua
          • Molecula binaria dipoolar 60% de V del cuerpo 80% del V molecular.Electricamente neutra
          • CARACTERISTICAS: Disolvente,elevada cohesion, fuerza de adhesion, alto calor especifico, baja ionización, menos densidad en liquido que en solido
          • FUNCIONES: Disolvente, bioquímica, transporte, estructural, termorreguladora
        • Sales minerales
          • Precipitadas: caparazones siliceos, endoesqueletos, conchas de bicarbonato calcico, Disueltas: funcion catalitica y cofactor
          • FUNCIONES
            • Electroquimica: mantenimiento del potencial de membrana, bomba de K y Na
            • Osmotica: regula el movimiento de agua a traves de las membranas celulares (plasmolisis/turgencia)
              • Dispersiones acuosas: difusion se esparcen, dialisis separa particulas coloidales mediante embrana semipermeablea las moleculares, osmosis separa dislvente de solito
            • Tamponadora: regulan el ph celular sin afectar a las proteinas o enzimas. tampon de bicarbonato =7,4 tampon fosfato =6,86
  2. Glucidos: biomoleculas organicas que se componen de C,O,H poliaclcoholes con funcion aldehido o letona

    • Monosacáridos: Aldehidos o cetonas de 3-7C
      • PROPIEDADES
        • Solidos cristalinos blancos
        • Dulces
        • Solubles en agua
        • Isomeria espacia Formulas identicas con atomos diferentemente enlazados
          • Enantiomeros
            • Si el OH del carbono mas alejado de la funcio principal esta a la derecha, serie D; a la izquierda, serie L
          • Epimeros
          • Polarizados: cuando un rayo de luz atraviesa una solucion de un polisacarido el plano gira un determinado ángulo
        • Poder reductor
      • Enlaces: Hemiacetal aldehido c1-c5, hemicetal cetona c2-c5 anillo de piranosa 6 c de furanosa 5c OH b arriba OH abajo
        • c anomerico-> c asimetrico ciclado
      • OSAS
    • OSIDOS
      • Holosidos
        • Oligosacaridos: cadenas cortas unidas por O-glucosidico con funcion energética (disacaridos)
          • Solidos cristalinos blancos
          • Dulces
          • Solubles en agua insolubles en disolventes polares
          • Hidrolizables con acidos o enzimas glucosidasas
        • Polisacaridos: moleculas largas de Monosacáridos enlace a:energetica,b estructural
          • Solidos no cristalinos blancos
          • Sin sabor dulce
          • Insolubles en agua
          • Forman dispersiones coloidales
          • Hidrolizables con acidos o encimas glucosidasas
          • Sin poder reductor
      • Enlace O-glucosidico entre el C anomerico y el grupo OH se libera H2O, los enlaces monocarbonilicos mantienen caracter reductor, los dicarbonilicos no.
      • Heterosidos glucidos con componentes no glucidicos
        • Heteropolisacaridos union entre uno o mas tipos diferentes de monosacaridos o derivados mediante enlaces monocarbonilicos
          • Glucosaminoglucanos
            • Acido hialuronico en la matriz extracelular, lubricante y anticoagulante
          • Pectinas y hemicelulosa
            • Pectinas: derivadas de la galactosa en pared celular Hemicelulosas polimeros ramificados de b-Dmonosacaridos
        • Glucolipidos cerebrosidos y gangliosidos, Glucoproteinas, Peptidoglucano y mureina, acido acetil muramico y n acetil glucosamina. constituyen la pared celular de las bacterias
  3. Lipidos, formados por COH, baja densidad insolubles en agua solubles en disolventes organicos y de aspecto brillante

    • Con acidos grasos
      • Largas cadenas hidrocarbonatadas con un grupo carboxilo en el extremo. Saturados: enlaces simple, estables y solidos a t ambiente. Insaturados, uno o mas enlaces dobles inestables que se oxidan para dar aldehdos liquedo sa t ambiente esenciales. PROPIEDADES: solubilidad, cabeza polar hidrofilica y cola apolar hidrofobia se disponen en mono/bi capas o micelas Punto de fusion proporcional a los C en inversamente a insaturaciones cuanto mas largas y saturadas sean las cadenas mayor energia se precisa para romper las fuerzas de van der waalls. Los lipidos se unen mediante enlaces de esterificacion o saponificacion
        • Acilgliceridos : glicerina + a.g
        • Glicerofosfolipidos
          • Principales aminoalcoholes
            • OH-CH2-CH2-NH3+ cefalina OH-CH2-CH2-N-H-(CH3)3 leticina OH-CH2-CH-COO-NH3+ cefalina
        • Esfingolipidos contienen ceramida formada por la union de la esfingosina con un a.g
          • Esfingofosfolipidos: ceramida+ a..fosforico con aminoalcohol. las mas importantes-> Esfingomielinas
          • Esfingoglucolipidos: ceramida + glucido mediante O-glucosidico formando gangliosidos y cerebrosidos, componentes de la membrana celular
      • Derivados de los acidos grasos
        • Ceras: esteres de a.g + alcoholes con los dos extremos hidrofobicos por lo que crean peliculas de tejidos: cerumen->funcion protectora. Eicosanoides:acidos poliinsaturados de la serie omega3y6.-> las PROSTAGLANDINAS actuan como mediadoras de la inflamacion
    • Sin acidos grasos
      • Lipidos esterolicos derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno
        • Esteroles
          • colesterol: facilita la fluidez en membranas celulares animales
          • Acidos biliares: se sintetizan en el higado e intervienen en la emulsion de grasas
          • Vitaminas D: regula metabolismo de Ca y P
          • Estradiol: Hormona sexual maduracion de organos sexuales
        • Esteroides
          • Hormonas sexuales: Progesterona y Testosterona
          • Hormonas de la corteza suprarenal: Cortisol y Aldosterona
      • Lipidos prenolicos: polimeros del isopreno
        • Quinonas: Ubiquinonatransportador de electrones, plastoquinona fotosintesis, vitaminas K y E
        • Terpenos o isoprenos: aceites vegetales responsables del color y olor de las plantas, destaca el filo, componente principal de la clorofila
  4. Proteínas: formadas por C,H,O,N suelen llevar P,S,Fe,Cu. Son las moleculas mas abundantes y representan el 50% del peso molecular en seco. Son polímeros lineales de aminoacidos unidos por enlace peptídico

    • Peptidos: 2-100 aminoácidos
      • Oligopeptidos 2-10
      • Polipeptidos 10-100
    • Proteínas+ 100 aminoácidos
      • Homoproteínas: Proteínas simples formadas sólo por aminoácidos.
      • Heteroproteínas formadas por una parte proteica: apoproteína y una no proteica: grupo prosteico
    • Aminoacidos, Las proteínas estan formadas por 20 aminoácidos y hay 150 que no forman parte de estas
      • Solidos cristalinos blancos
      • Solubles en agua por los grupos NH3 Y COOH
      • Isomería espacial y óptica
      • Caracter anfoótero: actúan como ácidos o como bases. Tienen un punto isoelectrico denominado Zwitterión
      • Enlace peptídico: enlace tipo amida entre el COOH y el NH3 desprendiendo 1H2O Es covalente muy fuerte y mas rigido que otros
        • Estructuras : sucesivos plegamientos de los aminoácidos para conseguir a estructura cuaternaria, la más estable y activada
          • Primaria, secuencia lineal unida por enlaces peptidicos. Cada secuencia es única para cada proteína. Una alteración en la estructura forma una proteína distinta con otra función o con perdida de actividad
          • Secundaria: modo en la que la cadena se dispone en el espacio, se establece por puentes de H entre los atomos de los enlaces peptidicos
            • Helice alpha. enrrollada sobre si misma en espiral dextógira 3-6 a.á a-queratina->plumas, uñas..
            • Lámina beta:: lámina plegada con enlaces de H entre C=O Y -NH b-queratina gusanos de seda y tela de araña
            • Helice de colágeno, rica en glicina, prolina e hidroviprolina que dificultan la hélice. algo mas estirada que la hélice alpha compuesta por 3 helices levógiras. Importantes para los vasos sanguineos,cartílagos y huesos
          • Terciaria forma en la que la estructura se pliega manteniendose estable por los enlaces entre eadicales. en las proteínas de estructura terciaria se alternan lamina beta y helice alpha formando dominios estructurales con forma variable segun su secuencia de aminoácidos
          • Estructura cuaternaria( conformación nativa): asociación de estructuras terciarias denominada oligomerica. Cada una de estas cadenas s edenomina protomero y sus enlaces son similares a los e la estructura terciaria
            • PROPIEDADES
              • Especificidad:: determina su función según su secuencia de a.á y cada especie tiene sus proteínas
              • Solubilidad dependiente de diversos factores
              • Capacidad tamponadora pueden neutralizar el ph comportandose coomo acidos o bases
              • Desnaturalizacíon perdida de la conformación nativa que no afecta a los enlaces ni a la estructura primaria pero que puede provocar variaciones
              • FUNCIONES
                • Estructural, forma y protección
                • Nutritiva o de reserva : aá comom nutriennntes
                • Transportadores: transportador de electrones
                • Contractil: cambio de forma o desplacamiento
                • Catalítica: intervienen en reacciones del metabolismo
                • Reguladora integrar y coordinar procesos bioquímicos
                • inmunitaria defensa inmunológica
  5. Encimas Bio catalizadores especifios que aumentan la velocidad de las reacciones sin participar en ellas. Generalmente son proteicas pero existen moleculas de ARN: RIBOZIMAS

    • Las enzimas suelen formar complejos multienzimaticos de modo que el producto de una es el sustrato de otra
    • Encimas simples compuestas por una fraccion proteica
      • Holoencimas compuestas porapoencima y grupo prosteico el cofactor
        • Cofactor: iones o moleculas no proteicas de bajo peso molecular Inorganicos Fe Mg Zn  Coencimas NAD  Y FAD
    • Mecanismo de acción enzimatica: modelo llave cerradura, modelo ajuste inducido
    • CARACTERISTICAS
      • Especificidad: cada encima actua con sustrato concreto
      • Regulación: la regulación de las rutas metabolicas sucede por mecanismos de activacion y desactivacion
      • Efectividad:aceleran el roceso de las reacciones hasta un 10^10 veces + rápido
      • Rrendimiento del 100%
      • losterismo
    • centro activo: compuesto porras de fijación y catalizadores que se encargan de la union al sustrato para obtener el producto
    • Factores que afectan a la actiidad enzimatica: Tª y p:, Concentración a nivel de sustrato: la velocidad de reacción incrementa a medida que lo hace la concentración de sustratoto. La constante de Michaleis-Menten representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de la velocidad máxima
      • Inhibidores o activadores: sustancias que se unen a la enzima, el inhibidor es con frecuencia el producto de la reacción
        • Irreversibles: se unen deforma covakente inutlizando el centro activo
        • Reversibles competitivos: se unen de forma no covalente mpidieno la formacion de productos o la liberación
        • Inhibidores competitivos: se unen de forma no covalente debido a su similitud quimica
  6. vITAMINAS : Grupo de sustancias que necesitamos en poca proporcion la carencia se denomina avitaminosis o hipovitaminosis

    • Liposolubles : incluidas en el grupo de los lípidos esterolicos -> prenolicos o quinonas, se almacenan en el tejido adiposo y no son solubles en agua, las deiciencias se manifiestan lentamente
    • Hidrosolubles incluyen nucleotidos en su estructura, son solubles en agua y su exceso no se almacena en el organismo
  7. Acidos nucleicos,: moleculas organicas formadas por H,O,N,P. existen dos tipos ARN y ADN

    • un nucleosido se forma mediante el enlace N-glucosidico entre el C1 de la pentosa y el grupo NH de la base
      • Un nucleotido se forma por enlace esterfosforico entre el ácidofosforico y el carbono 5 de la penosa
        • Nucleotidos no nucleicos libres en el citoplasma celular
          • Nucleotidos trifosfato: sirven como vectores de energia en la celula liberando o consumiendo energia en reacciones
          • AMP ciclico:activa enzimas para dar respuesta a la señal hormonal. Se forma a partir de ATP
          • Coenzimas:aceptan los electrones de las reacciones de reduccion
    • Polinucleotidos : nucleotidos unidos mediante enlaces fosfodiester , si se une a la ribosa -> ARN desoiribosa-> ADN se da entre el grupo P en posicion 5 y el OH en posicion 3
      • ADN:
        • Estructura primaria
          • secuencia de desoxirribonucleotidos enlazados 5->3 cada secuencia determina las caracteristicas y el funcionamiento y se encuentra la información genetica
          • Dogma central, Replicacion ,transcripcion y traduccion
        • Estructura secundaria
          • Descubierta por Watson y Crick : misma cantidad de AyT y CyG
          • Doble helice dextrogira, enrrollamiento plectonemico(imposible separar sin desenrollar) Disposicion interna de las bases nitrogenadas, complementariedad, disposición antiparalela, doblehelice de 2nm, con una longitud de vuelta de 3,4nm
          • ADN A helice dextrogira mas ancha y compacta,.Se da por deshidratación del ADN. ADN Z helice levogira, se encuentra en regiones ricas en CyG
          • Desnaturalización del ADN a una tª de 100º
        • Estructura terciaria
          • Cel.proc. mitocondrias y cloroplastos tienen una helice duplohelicoidal circular obtenido por la girasa
            • En cel. euc. el empaquetamiento varia en funcion del estado fisioilogico y requiere la colaboración de histonas. El ADN aparece empaquetado en forma de cromatina y su maximo nivel de empaqquetamiento es el cromosoma
              • Cromosoma: ADN ascociado a proteinas, estructura no permanente y con funcio de asegurar la coservacion y transmision de la informacion genetica
                • ARN La mayoria son monocatenarios a excepción de los retrovirus, se sintetiza por transcripcion de ADN mediante enzimas polimerasas y se distringuen diferentes tipos
                  • ARNr: se asocia aproteinas y forma los ribosomas, su función es la traducción de la secuencia de nucleotidos del ARNm en una secuencia de aminoácidos
                  • ARNr dconstituye el nucleolo de las celulas y dirige la sintesis de ARNr
                  • ARNm Hebra unica cuya secuencia de bases es complementaria con un fragmento de ADN y que translada la informacion genetica del ADN a los ribosomas para la sïntesis de proteínas. Existe un ARN para cada proteina. En procariotas se sintetiza directamente y en eucariotas precisa de maduración para ser traducible
                  • ARN pequeño nucleolar, esta implicado en la maduración del ARNm y se une a ciertas proteinas del nucleo formando ribonucleoproteinas pequeñas nucleares
                  • ARNt entre 70 y 80 ribonucleoproteinas plegadas en forma de trébol. En la celulahay un ARNt especifico para cada aá detacan dos regiones: brazo aceptor y bucle central

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