Fichas
bioquimica 1
Fichas del conjunto (26)
- 1Defina extremidade amino-terminal e carboxi-terminal de um polipeptídeo.Amino-terminal: Inicia a cadeia polipeptídica.
Carboxi-terminal: Finaliza a cadeia polipeptídica. - 2Enumere as funções das proteínas e exemplifique.6. Transportadoras, Estruturais, Reserva, Reguladoras, Catalisadoras, Defesa.
- 3Explique o que é a estrutura primária de uma proteínaCadeia polipeptídica longa e aberta, formada por ligação peptídica.
- 4Explique o que é a estrutura secundária de uma proteína. Quais as ligações que mantêm uma alfa-hélice e uma folha beta?Proteína dobrada entre si, devido a interações entre átomos não pertencentes ao grupo R.
Formadas a partir de ligações de hidrogênio. - 5Explique o que é a estrutura terciária de uma proteína. Quais as interações envolvidas e entre que grupos (aminoácidos) ocorrem?Proteína dobrada entre si, devido a interações de hidrogênios, sulfídricas e pontes salinas
(dipolo-dipolo e ligações iônicas). - 6Explique como se posicionam os aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos na estrutura de uma proteína globular.Os hidrofóbicos ficam na parte interna da proteína e os hidrofílicos na parte externa.
- 7Explique o que é a estrutura quaternária de uma proteína.Formada por ligações entre dois ou mais polipeptídeos.
- 8Qual a função das chaperonas?Impedir que a proteína durante a sua formação acabe fazendo ligações erradas, além de
corrigir as proteínas mal dobradas. - 9O que é desnaturação? Cite exemplos de agentes desnaturantes.Quebra das ligações das proteínas fazendo-as voltar a sua estrutura primária, dependendo de
quanto desnaturam pode ser um processo reversível. PH, Temperatura, Solventes orgânicos. - 10Comente sobre os paradigmas "estrutura-função" e "desordem-função".Estrutura-função: A proteína possui a estrutura certa, e função normal.
Desordem-função: A proteína possui a estrutura errada, mas realiza a função normal (correta). - 11Diferencie proteínas simples e conjugadas. Exemplifique.Simples: Proteínas que só tem aminoácidos. (colageno, actina e miosina)
Conjugada: Proteínas que possuem aminoácidos e grupos não proteicos (hemoglobina,
lipoproteínas) - 12Classifique as proteínas quanto à conformação. Exemplifique.Globulares: Proteínas mais arredondadas e hidrofílicas (ex. hemoglobina)
Fibrosa: Proteínas que desempenha função estrutural, são hidrofóbicas (ex. colageno,
queratina). - 13Diferencie: mutação silenciosa, mutação sem sentido, mutação de sentido incorreto conservativa, mutação de sentido incorreto não-conservativa.silenciosa: muda o codon, mas não muda a estrutura, mantendo a função.
sem sentido: muda o codon, faz com haja o comando de parada.
Sentido incorreto conservativo: Muda o codon, muda a estrutura, mas permanece a mesma
função.
Sentido incorreto não-conservativo: Muda o codon, muda a estrutura, muda a função. - 14Represente a estrutura de um alfa-aminoácido, indicando seus grupos.É composto por um Alpha Carbono, ligado por um grupo amina, grupo carboxila e um grupo Rvvvvvvvv
- 15Liste funções dos aminoácidos, além da constituição das proteínas.Precursores de hormônios, pigmentos, intermediários metabólicos.
- 16O que são e quantos são os aminoácidos-padrão?São aminoácidos que constituem a proteína. Há 20 aminoácidos padrões.
- 17Classifique os aminoácidos-padrão quanto ao grupo R (cadeia lateral). EXPLIQUE.Cadeias laterais:
apolares- Não interagem bem com a água;
Polares não carregados (neutras) - Cadeias que formam ligações de hidrogênio mas não
possuem carga;
Polares carregados negativamente - Cadeias que formam ligações de hidrogênio, possuindo
carga negativa, possuem caráter ácido;
Polares carregados positivamente - Cadeias que formam ligações de hidrogênio, possuindo
carga positiva, possuem caráter básico;
Aromáticas (parcialmente apolar) - Cadeias que possuem aneis aromáticos. - 18Diferencie D e L-aminoácidos. Quais estão presentes nas proteínas?D-aminoácido é a configuração do aminoácido onde o grupo amina está na parte direita do
aminoácido. L-aminoácido é a configuração do aminoácido onde o grupo amina está localizado
na parte esquerda do aminoácido, sendo a configuração presente nas proteínas. - 19Classifique os aminoácidos quanto ao destino metabólico.Aminoácidos glicogênicos - Podem ser usados para a síntese de glicose.
Aminoácidos cetogênicos - Corpos cetônicos que servem como substitutos da glicose no
processo de produção de energia. - 20Classifique os aminoácidos quanto à importância nutricional para mamíferos.Aminoácidos essenciais - São produzidos em quantidades insuficientes no organismo, sendo
obtidos através da dieta.
Aminoácidos não essenciais - Não são obtidos necessariamente através da dieta, o organismo
pode sintetizar.
Aminoácidos semiessenciais - podem ser sintetizados pelo organismo, mas em certas
situações de estresse, doença ou crescimento acelerado, a síntese não é suficiente e devem
ser obtidos através da dieta. - 21Explique a causa da doença fenilcetonúriaAusência da enzima da fenilalanina, sem a função adequada dessa enzima, a fenilalanina se
acumula no organismo e se torna tóxica. - 22Explique como se forma uma ligação peptídica.Ligação de duas ou mais moléculas de aminoácidos através da desidratação.
- 23Explique o que ocorre nas regiões tamponantes das curvas de titulação dos aminoácidos.Ocorre o estado de equilíbrio, o grupo amino e carboxila ficam em seus estados ionizados.
- 24Configuração absoluta da citrulina. A citrulina isolada de melancias tem a estrutura apresentada a seguir. Ela é um aminoácido D ou L? Qual função R ela representa? Explique.Aminoácido D, pois o grupo amina se encontra à direita
do Carbono alpha. Função polar não carregada (devido
ao grupo amina presente). - 25Os aminoácidos a seguir são do tipo D ou L? Qual função R eles representam? Explique.a) Aminoácido D. Função apolar (devido a presença de hidrocarbonetos)
b) Aminoácido D (o grupo R
sempre fica em baixo do
Carbono). Função aromática
(relativamente apolar). - 26—
Información
- Descripción
- Bioquímica Fichas sobre bioquimica 1, creado por Julia Claudino el 31/07/2024.
- Creado por
- Julia Claudino · jul 2024
- Actualizado
- 2 ago 2024
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