Flashcards
Flashcard - enzimas
Cards in this deck (29)
- 1O que são enzimas?Proteínas catalisadoras
- 2Qual a importância das enzimas?Aumentar a velocidade das reações sem serem consumidas
- 3Como as enzimas aceleram as reações?Diminuindo a energia de ativação necessária para transformar substratos em produtos
- 4O que é o sítio ativo?Fenda localizada na superfície da enzima
- 5O que forma os sítios ativos?Grupos das cadeias laterais dos aminoácidos
- 6Qual a função dos sítios ativos?Encaixar os substratos para que ocorra as reações enzimáticas
- 7O que é o modelo encaixe induzido?O substrato interage com os radicais livres do sítio ativo, induzindo uma mudança conformacional nele, permitindo o encaixe enzima-substrato
- 8Qual o estado de transição do modelo encaixe induzido?Quando a enzima apresenta seu maior encaixe com o substrato
- 9Quais fatores podem interferir na reação enzimática?Temperatura, pH, concentração de substrato e concentração de enzimas
- 10Como a temperatura pode interferir nas reações enzimáticas?O aumento de temperatura ocasiona agitação das moléculas, aumentando a velocidade das reações
- 11Até quantos graus a temperatura pode interferir nas reações enzimáticas?37°, após isso ocorre a desnaturação
- 12Como o pH pode interferir nas reações enzimáticas?Cada enzima possui um pH específico e sua alteração muda o estado de ionização dos radicais do sítio ativo, impedindo a ligação substrato-sítio ativo
- 13Como o aumento da concentração do substrato pode interferir nas reações enzimáticas?Quanto maior a concentração de substrato, maior é a velocidade da reação, até atingir o ponto de saturação das enzimas
- 14Como a concentração de enzimas pode interferir nas reações enzimáticas?Quanto maior a concentração de enzimas, maior a velocidade das reações, até que atinja a saturação de substratos
- 15O que é KM?Uma constante que estabelece a concentração de substrato necessária para que a enzima produza a metade da sua velocidade máxima
- 16Como funciona o KM?Quanto menor o valor de KM, maior a afinidade com a enzima
- 17O que é Vmáx.?Velocidade máxima que a enzima produz quando está totalmente saturada pelo substrato
- 18O que é o inibidor enzimático?Qualquer molécula que se liga a enzima diminuindo a velocidade da reação
- 19Quais os tipos de inibição?Irreversível e reversível
- 20O que são os inibidores irreversíveis?O inibidor se liga por ligação covalente ao sítio ativo, impedindo a ligação do substrato
- 21O que são os inibidores reversíveis?O inibidor se liga por ligação não covalente (fraca) ao sítio ativo da enzima ou a outra parte da cadeia polipeptídica
- 22Quais os tipos de inibidores reversíveis?Competitivo e não competitivo
- 23O que é a inibição competitiva?A estrutura química do inibidor e do substrato é semelhante. Logo, o inibidor competitivo se liga ao sítio ativo e o substrato aumenta sua concentração para atingir metade da Vmáx, mudando o Km, mas não a Vmáx
- 24O que é a inibição não competitiva?O inibidor se liga ao complexo enzima-substrato-inibidor. Assim, o Km não muda, mas não atinge a mesma velocidade máxima. Desativando a enzima temporariamente.
- 25Como a atividade enzimática pode ser regulada?Condições de reação (temperatura, pH...); por fosforilação; modificação alostérica; feedback; clivagem proteolítica
- 26O que é a clivagem proteolítica?Uma das maneiras de regular a atividade enzimática através da forma inativa das enzimas (zimogênio)
- 27O que são enzimas alostéricas?Proteínas reguladores com um sítio catalítico e outro alostérico
- 28O que se liga ao sítio alostérico na regulação alostérica?Um modulador que regula as atividades enzimáticas
- 29As enzimas alostéricas apresentam curva de velocidade.Falso, pois não seguem o comportamento cinético de Michaelis-Menten, tendo a concentração de substrato correspondente a metade da Vmáx (K0,5)
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- Residência Médica Bioquimica Flashcards on Flashcard - enzimas, created by maju alves on 26/11/2023.
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- maju alves
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