Flashcards
Bioquimica
Cards in this deck (67)
- 1Quais as principais caracteristicas das enzimas?-Proteínas
-Aceleram a velocidade da reação
-Especifica
-Não é consumida na reação - 2Como funciona as enzimas?-não alteram a constante de equilibrio nem a variação de energia, mas diminui a energia de ativação, tornando a reação mais rapida.
- 3Qual modelo explica como a enzima funciona?modelo ajuste induzido, por causa da mudança conformacional do sitio de ligação da enzima em contato com o substrato.
- 4Quais são as 7 classes de reações usadas para classificar as enzimas?Oxirredutase (transferencia de eletrons)
Transferase (Tranferencia de grupos)
Hidrolase (tranferencia de grupos funcionais para a agua)
Liases (Adiçao ou rompimento de duplas ligações)
Isomerases (isomesros, tranferencia de grupos nas moleculas)
Ligases (formação de ligações do tipo c-c, c-s, c-o e c-n. - 5O que são cofatores e coenzimas? Quais as importancias deles?Cofatores = Moléculas não proteicas (ions ou organicos) que podem ajudar na formação do sitio ativo da enzima
Coenzima = Moléculas organicas que servem de transportadoras de grupos quimicos ou eletrons durante a reação. - 6O que são parametros Vo, Km, kcat, Vmax e S?velocidade inicial= quando a quantidade de substrato é grande e a de produto pequena
KM é a metade da velocidade maxima da reação, que indica a concentração de substrato necessario para definir a metade da Vmax
velocidade maxima é a taxa maxima da produção de produto
Kcat representa o número de moléculas de substrato que uma enzima pode converter em produto
S é o substrato, que sera utilizado para formar o produto - 7Como são obtidos?Vo é calculada a partir da taxa de formação de produto no início da reação.
A reação enzimática é realizada em diferentes concentrações de substrato para determinar o Km e o Vmax.
Kcat é determinado pela equação: Vmax/[e]
[e]=concetração total de enzima - 8Como definir a afinidade pelo Km?A enzima que possui Km menor possui mais afinidade com o substrato e se liga mais rapidamente
- 9O que é uma inibição competitiva? Que caracteristicas possui? Como comprovar? Qual a utilidade?Inibição competitiva é quando o sitio ativo da enzima é competido com o substrato e o inibidor. Tem caracteristica de mudar a cinetica enzimatica. No grafico de michaelis mendem a curva é alterada para a direita. Pode ser util para a regulação metabolica.
- 10O que é um eletrófilo e um nucleófilo? De exemplos.Nucleofilo é uma molecula ou um ion que doa um par de eletron para outro atomo ou ion para formar uma nova ligação covalente. (HO-, HS-, H3C-)
Eletrofilo é uma molecula ou ion que aceita o par de eletron do nucleofilo
(H2CO,H+) - 11O que é protease?São enzimas que catalisam a quebra de ligações peptídicas em proteínas.
- 12O que é o ponto de clivagem?Local específico na sequência de aminoácidos de uma proteína onde uma protease ou outra enzima de clivagem realiza a quebra da ligação peptídica.
- 13Qual a definição de Sitio Ativo?O sítio ativo é a região específica de uma enzima onde ocorre a catalisação da reação química.
- 14O que é triade catalitica?Consiste em três resíduos de aminoácidos que colaboram para a atividade catalítica da enzima. (Ser - Atua como o nucleófilo que ataca a ligação peptídica no substrato, (-OH) que é responsável pela clivagem.)
His - A histidina doa ou aceita prótons durante a reação, ajudando a tornar a serina mais nucleofílica.
Asp - Auxilia na estabilização da carga positiva que se desenvolve na histidina durante o processo catalítico. - 15Como a mudança de pH poderia afetar a atividade da quimotripsina (enzima protease)?O ph altera a prevalencia da forma da molecula, em um ph baixo prevalece a forma positiva, ph neutro a forma neutra e no ph alto a forma negativa
- 16Qual a explicação para o perfil sigmoide da curva de um grafico? (não segue michaelis menten)Curva sigmoide representa a cinética de enzimas alostéricas que tem cooperatividade na ligação do substrato
- 17O que são enzimas alostericas?São um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas pelo modelo de MM.
Possuem um ou mais sítios alostéricos distintos do sítio ativo, onde a reação catalítica ocorre, que altera estrutura tridimensional e a atividade. Modulador alosterico se liga no sitio de ligação. - 18Qual a diferença do modulador alosterico positivo e negativo?Positivo = aumenta a atividade, facilitando a ligação do substrato ao sitio ativo (ATP)
Negativo = diminui a atividade, dificultando a ligação do substrato no sitio ativo (CTP) - 19Qual a vantagem para uma célula regular uma via metabólica por alosterismo?A regulação alostérica permite à célula gerenciar e otimizar processos metabólicos complexos de maneira eficiente e adaptativa. Promove a economia de recursos e energia, também garante que as vias metabólicas sejam ajustadas. Ou seja, ocorre uma modulação reversivel, que se liga a um grupo de enzimas e altera a atividade.
- 20O que são Isoenzimas?catalisam a mesma reação mas tem estrturas diferentes (consequentemente, velocidades diferentes).
- 21Que aminoácidos das proteínas podem ser fosforilados?As serinas, treoninas e tirosinas, pois contem hidroxilas em suas cadeias laterais e adicionam fosfato.
- 22Qual a vantagem do controle por fosforilação e desfosforilização? Como essa regulação poderia ser ativada e desativada?A importancia é a regulação da atividade de enzimas e proteinas por modificação covalente reversivel. Proteínas cinase pode fosforilar e serem ativadas por hormonios, e a fosfatase pode desfosforilar.
- 23O que são zimogênios? Como podem ser ativados? Qual a vantagem?Zimogenio é proteína/ enzima inativa.
São clivada -> quebra de ligação peptidica (perde aminoacido) -> muda a atividade
ativa quando quer.
importante para a regulação da atividade enzimatica. (pepsinogenio) - 24Qual a definição do acido graxo? e a diferença do saturado e insaturado?é acido carboxilico com uma cadeia longa, que pode ser saturado (ligação simples) ou insaturado (com dupla ligação)
- 25Qual signicado de omega 3?omega é carbono mais distante da carbonila (C=O)
omega 3 - insaturação está a 3 carbonos depois do omega - 26Como as insturações influenciam no ponto de fusão dos lipideos?A diferença do ponto de fusão de lipideos é dada pelas insaturações, visto que quanto menos insaturações tiver a molecula, mais energia precisa para romper as ligações de contato entre uma molecula e outra, pois terão mais areas de contato por força de wanderwalls
mais interação= maior pf - 27Triacilglicerol
- 28Quais as caracteristicas do triacilglicerol?lipideo de armazenamento de acido graxo
não é anfipatico
tem 1 carbono quiral, o central - 29Como as insaturações do grupo R do triacilglicerol influencia no estado fisico?determina o pF = estado fisico
+ insaturado = - solido
-insaturado = + solido - 30Qual a característica da estrutura dos lipídeos de membrana?Lipideos de membrana são formados por Glicerofosfolipideos e Esfingolipideos, que são anfipaticos
- 31GlicerofosfolipideoClicerol com fosfato+alcool
- 32EsfingolipideoCadeia carbonica de 18C
amina+acido graxo=amida
O- grupo cabeça polar
- 33Alem de formarem a membrana de células e outras organelas, que outras funções estes lipídeos possuem?Lipideos funcionam como biosinalizadores para resposta inflamatoria, formação de coagulos, contração muscular de vias respiratorias e no sistema ABO como sinalização/receptores.
- 34O que é um isopreno? Dê exemplos de lipídeos derivados de isopreno.Isopreno é um composto de carbono e hidrogenio com duas duplas ligações e uma ramificação
-vitaminas (E,K,A)
-lipideos de membrana
-lipideos esteroides (4 aneis ciclicos e 1 hidroxila solitaria)
- 35Descreva algumas das funções biológicas do colesterol.manutenção da fluidez da membrana, a produção de hormônios esteróides, a síntese de vitaminas e sais biliares, e a regulação da sinalização celular.
- 36Por que as membranas são feitos por fosfolipídios, em vez de serem feitas por ácidos graxos em si? Por que a membrana não é feita de triacilgliceróis?A membrana é feita de glicerofosfolipideos e esfingolpideos pela necessidade de ser anfipática (parte polar e apolar), alem de precisar ser fluida para responder a estimulos. O grau de saturação tambem é importante para a estrtura da proteina.
- 37Qual a diferença entre proteínas integral e periférica de membrana? Que característica estrutural você poderia indicar para as proteínas integrais?A proteína integral esta conectada na membrana, diferente da periferica que esta ligada covalentemente a membrana. A caracteristica estrutural é marcada pela diferença e localização dos polos polares e apolares, sendo a parte apolar (hidrofobica) voltada para fora e polar (hidrofilica) para dentro, podendo ocorrer a troca de substancia entre a membrana pela parte polar
- 38Qual a importancia da temperatura para a membrana?A temperatura regula membrana de forma que interage com as insaturações da membrana, a membrana que possui insaturações ao aumentar a temperatura, diminui a concentração do composto na membrana, porque suas ligações são afetadas com a energia coloca. ja as saturadas, ao aumentar a temperatura, aumenta a concentração, isso por causa do ponto de fusão diferente. Como exemplificação, o colesterol modula a fluidez da mebrana porque preenche as insaturações dando rigidez a membrana, por isso, membrana com colesterol tem caracteristica de aumentar a fluidez em baixa temperatura e diminuir a fluidez em altas temperaturas.
- 39As proteínas podem trocar de posição (lateralmente) na membrana? Qual a importância desse fenômeno?Esse movimento contribui para a funcionalidade dinâmica e a flexibilidade das membranas celulares, facilitando processos essenciais como sinalização, interação celular e manutenção da integridade da membrana.
- 40Explique a diferença de gradiente químico e eletroquímico.Gradiente quimico é referente a concentração, e o eletroquimico a cargas. O gradiente quimico considera a quantidade de moleculas organicas de um composto de um lado da membrana, para organizar o equilibrio. Levando em consideração que a variação de G positivo favorece o reagente, e a variação de G negativo favorece o produto. No gradiente eletroquimico é considerado os ions para atingir o equilibrio
- 41Explique as formas de transporte: a) difusão facilitada b) transporte ativo primário c) transporte ativo secundário d) transporte mediado por canal iônicoDifusão facilitada é a favor do gradiente e é facilitada por uma proteína de membrana
Transporte ativo primario é contra o gradiente utilizando energia da hidrolise do ATP
Transporte ativo secundario é contra o gradiente de concentração e utiliza o gradiente eletroquimico como fonte de energia
Transporte mediado por canal ionico é a favor do gradiente de concentração de forma altamente seletiva e rapida, com poros. - 42O que são Nucleotídeos?São "blocos constrtutores" de acidos nucleicos (DNA e RNA)
- 43Qual a estrtura do Nucleotideo?Uma pentose ligada ao fosfato com uma base purinica ou pirimidinica ligada carbono anomerico
- 44Qual a estrtura da pirimidina? Quais as bases pirimidicas?Um heterociclo de carbono e nitrogenio com alternancia de duplas ligações. Citosina, Timina e Uracila
- 45Qual a estrtura da purina? Quais as bases purinicas?É a estrtura da pirimidina adicionada de meio heterociclo de carbono e hidrogenio. Adenina e Guanina
- 46Qual a estrutura do DNA?são monomeros de desoxinucleotideos, ou seja, possuem H ligado ao carbono 2 da pentose
- 47Qual a estrutura do RNA?são monomeros de Ribonucleotideos, ou seja, possuem OH ligado ao carbono 2 da pentose
- 48Qual a diferença de nucleosideo e nucleotideo?Nucleosídeo: Composto por uma base nitrogenada e um açúcar (ribose ou desoxirribose), sem grupos fosfato.
Nucleotídeo: Composto por uma base nitrogenada, um açúcar e um ou mais grupos fosfato. - 49Como identificar as extremidade 3' e 5'?3' e 5' são terminais dos nucleotídeos em um polímero de ácido nucleico, que representam o carbono 3 e 5 da pentose, sendo o 3 ligado a uma hidroxila livre e o 5 ao grupo fosfato
- 50Que funções os nucleotídeos tem nas células?servem para sintetizar coenzimas (ex de compostos de nucleotideos: ATP, ATPase-->degrada ATP como fonte de energia, Coenzima A, NAD+)
- 51Caracteristicas da ligação fosfodiester nas ligações dos nucleotideos- ocorre no grupo fosfato que se liga ao açucar
- sempre sentido 5'->3' para carbonos livres
em ph 7 prevalece a carga negativa dada pelo fosfato - 52O que foi o experimento de Avery-MacLeod-McCarty?Foi um experimento com uma bacteria virulenta em ratos, com cepas diferentes, (virulenta e não virulenta) que demonstrou que o DNA isolado e encapsulado na bacteria não virulenta transmite informação
- 53Quais as definições da Regra de Chargaff?1- DNA varia de acordo com a especie
2- cada tecido de uma especie tem a mesma sequencia de DNA
3- DNA não muda com a idade, nutrição ou ambiente
4- A+G=T+C
A=T G=C - 54Quais as caracteristicas da estrtura do DNA?ligação de hidrogênio contribuem
modestamente para estabilidade da dupla hélice, mas são
responsáveis pela especificidade do pareamento de base - 55Quais as caracteristicas da dupla helice?1- Antiparalelas
2 - Complementares
3- 3 ligações de H entre as bases
4- grupamento fosfato fica posicionado para fora da helice (impede a hidrolise)
5- bases nitrogenadas são internas na helice (especificidade e moderada estabilidade)
6- pareamento correto favorece a dupla helice
7- fendas maiores e menores cria sitio de reconhecimento para ligação de proteínas
8- sugere a forma de replicação do DNA (fitas molde) - 56Como a absorbancia tem relação com o DNAem um grafico de absorbancia por temp. percebe que a absorbancia aumenta conforme o DNA passa de dupla fita para simples fita, isso sendo considerado a curva de desnaturação,
- 57Qual a função do RNA, RNAt, RNAm e RNAr?RNA - simples fita
RNAt - carrega aminoacido
RNAm - serce para carregar informação de um gene
RNAr - lê o RNAm e sintetiza a ligação peptidica - 58Que carga o DNA tem?negativa, pH básico favorece a desnaturação
- 59O que é a agarose e qual sua função na eletroforese?É um polissacarideo de uma alga, de ph neutro, usado para separar em função do tamanho
- 60Qual a função do Azul de Bromo fenol na eletroforese do DNA?É um corante de carga e marcador de migração, esses corantes se ligam ao DNA e permitem a visualização dos fragmentos no processo de separação, importante para saber quando desligar a eletroforese
- 61Explique a função dos reagentes no sequenciamento de DNA de Sanger a) dNTPs b) ddNTPs c) DNA polimerase d) iniciador (primer)a) Nucleotídeos:
b)Terminadores de Cadeia, Interruptores.
c) enzima responsável pela síntese de uma nova fita de DNA.
d) pedaço do DNA necessario para a DNA polimerase começar a sintetização. - 62O que é o DNS?serve para a avaliação da cinética enzimática da hidrólise da sacarose catalisada pela invertase, além da determinação de açúcares redutores totais. ácido dinitrosaliaco
- 63Como a biossinalização ocorre?Sinal extracelular - sensibiliza o receptor que inicia a transdução - ocorre uma resposta celular para o meio intracelular
- 64Quais são os componetes na biossinalização?Ligante- que sensibiliza o receptor
Receptor acoplado a proteína G- mudança alosterica
Segundo mensageiro - ativa a proteína cinase para continuar a transdução - 65Qual os três tipos de dessensibilação que ocorre?Atividade GTPasica da proteína G
Fosforilação do receptor
Associação com a proteína arretina - 66Exemplos de segundo mensageiro em vias de biosinalizaçãoFosforilase C - pode produzir DAG ou IP3 que vão sinalizar a produção de Ca2+ e ativam a proteina cinase C
- 67Descreva o processo de biossinalização da insulinasinal extracelular- no receptor ocorre uma autofosforilação - torna a proteína G ativa - interage com mais proteínas G - ocorre mais fosforilações no meio - influencia na atividade do nucleo - acelera e ativa a sintese do glicogenio
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- Description
- faculdade Bioquimica Flashcards on Bioquimica, created by Ester Daniele da Silva on 03/08/2024.
- Created by
- Ester Daniele da Silva
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