8184955
Description
Flashcards by Luciano Vale, updated more than 1 year ago
|
Created by Luciano Vale
about 7 years ago
|
|
| Question | Answer |
| Aminoácidos | Alfa carbono + Grupamento amino + Carboxila + Hidrogênio |
| As plantas são capazes de produzir todos os seus aminoácidos, entretanto, os animais necessitam adquirir alguns através da dieta, subdividindo-os em: -Aminoácidos Naturais -Aminoácidos Essenciais | .Existem 21 aminoácidos, número pequeno quando comparado à vastidão de proteínas .Metionina -> aminoácido de partida na síntese proteica .Histidna -> É um aminoácido essencial apenas na infância -Proteínas completas: Fornecem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade -Proteínas incompletas: Não fornecem todos os aminoácidos essenciais |
| Transaminação | Produz aminoácidos de radicais diferentes Troca de radical entre um cetoácido e um aminoácido |
| Ligação Peptídica | .Aminoácidos se unem através da síntese por desidratação (OH + H) |
| Proteínas (Protídios) | .Dezenas ou centenas de aminoácidos .Polímeros de aminoácidos -Proteína Simples: Constituídas apenas de aminoácidos - Proteínas Conjugadas (Complexas): Contêm outras substâncias além de aminoácidos Apoproteína (Aminoácidos) + Grupo Protéstico (Substância diferente) Ex: Hemoglobina, Glicoproteínas, Fosfoproteínas |
| Estrutura das proteínas | Primária: Linear -> Ligações Peptídicas Secundária: Alfa-hélice e folha-beta -> Pontes de hidrogênio Terciária: Dobramento da estrutura secundária -> Ponte dissulfeto (Grupos tiol ligados (SH -> S-S), ligação salina e interações hidrofóbicas Quartenária: Duas ou mais cadeias polipeptídicas Ex: Hemoglobina .Alisamento capilar consiste na quebra nas ligações dissulfeto da queratina |
| Solubilidade e Desnaturação | Globulares: Solúveis em água Fibrosas: Insolúveis em água .Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de certos compostos químicos causam a desnaturação .Altera as propriedades da proteína .Normalmente irreversível |
| Papéis das proteínas | Estrutural: Colágeno Hormonal: Insulina Defesa: Imunoglobulinas/Anticorpos Contração muscular: Actina e Miosina Coagulação sanguínea: Tromboplastina, protrombina e fibrinogênio Impermeabilização: Queratina Transporte: Hemoglobina Enzimática: Pepsina, fosfolipase |
| Doenças | Kwashiorkor: Doença do filho primogênito, África, inchaço ventral (Degradação da albumina que atua no equilíbrio osmótico) -> Malnutrição Marasmo: Fome no mundo -> Subnutrição |
| Enzimas | .Biocatalisadores .Certas moléculas de RNA podem atuar como enzimas (Riboenzimas) .Cofatores -> Íons inorgânicos .Coenzimas -> Moléculas orgânicas (Vitaminas) .Apoenzima -> Parte proteica *Holoenzima = Apoenzima + Coenzima ou Cofator |
| Ação | Endoenzimas: Dentro das células Exoenzimas: Fora das células .O substrato se liga ao sítio ativo ou centro ativo .Não é consumida na reação |
| Propriedades | .Especificidade (Chave-Fechadura) .Isoenzimas: Diferentes, porém atuam no mesmo substrato .Agem in vivo e in vitro .Nas reações reversíveis a enzima cataliza para ambos os lados |
| Equação de Michaelis | E + S <-> ES <-> E + P |
| Nomenclatura | .Acrescenta-se ase ao nome do substrato Ex: Maltase, Lactase, Lipase |
| Linus Pauling | .Linus Pauling demonstrou que o modelo chave-fechadura era inadequado porque a ideia da enzima totalmente complementar ao substrato é energeticamente pouco eficiente .Pauling admitiu que, no início da reação, a enzima não precisa ser totalmente complementar ao substrato, precisando sê-lo somente durante o “estado de transição” |
| Daniel Koshland | .Encaixe induzido: O substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima |
| Influência da temperatura | A temperatura humana ideal é 37º |
| Influência do PH | PH ácido: Pepsina PH básico: Suco entérico, Ptialina |
| Influência da concentração | A velocidade cresce até o momento em que não há mais enzimas livres |
| Ativadores e Inibição | .Proenzima ou zimogênios: Forma inativa Inibições reversivas: .Inibição competitiva: Substratos similares disputam pelo sítio ativo -Aumentar a concentração do substrato desejado aumenta a velocidade desta reação .Inibição não competitiva ou alostérica: Substâncias que não participam do complexo enzima-substrato, mas se ligam no sítio alostérico inibindo ou acelerando a atividade enzimática Inibição Irreversível: Ligações covalentes com o sítio ativo Ex: Cianeto e citocromo-oxidase |
Want to create your own Flashcards for free with GoConqr? Learn more.