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Proteínas

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Proteínas

Constituidas por C,H,O,N y a veces de Cu, P, Zn, S, Fe
- Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos
Se agrupan según la función
- Estructurales
- Actividad biológica
- Valor nutritivo
  - Digestibles, no tóxicas, utilizables para el organismo
    - Productos animales y vegetales poseen cantidades importantes
  - Compuestas además de proteínas estructurales y actividad biológica
Propiedades funcionales
- No nutricional, influye en el comportamiento de algunos componentes del alimento
  - Caracteristicas sensoriales
  - Propiedades físicas
    - Durante el procesado, almacenamiento, preparación y consumo
      - Se modifica la estructura inicial de la proteína
        Influidas por el pH, T°, condiciones del proceso, lípidos, hidratos de carbono
    - Tamaño, composición, secuencia de aminoácidos
- Propiedades hidrodinámicas
  - Interacción de las proteínas con el agua
    - Absorción
    - Hinchamiento
    - Adhesión
    - Dispersabilidad
    - Solubilidad
      - Equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y proteína-disolvente
      - Esencial en la elaboración de salsas, sopas deshidratadas, bebidas, púres
      - Se mide el pH y el grado de extracción y purificación de proteínas
      - Clasificación y solubles en
        Albúminas, agua, pH=6,6
        Globulinas, soluciones salinas, pH= 7
        Prolaminas, etanol al 70%
        Gluteninas, soluciones muy ácidas o alcalinas
      - Depende de
        pH
        en el punto isoeléctrico es minima
        En agua alejados del punto isoeléctrico son mas solubles
        Temperatura
        Directamente proporcional entre 0 y 40°C
        Tipo de disolvente
        Fuerza iónica
        Aumenta la solubilidad con las sales que contienen iones divalentes
        MgCl2 y MgSO4
      - Se utiliza el indice de solubilidad del nitrógeno y el perfil de solubilidad en función del pH, del tratamiento térmico y de la fuerza iiónica
    - Viscosidad
      - Directamente relacionada con el diámetro aparente de las moléculas dispersas
      - Se ve afectada por la rotura de puentes de hidrógeno o disulfuro modificando el diametro aparente
        pH
        Temperatura
        Concentración proteica
        Concentración salina
      - Tixotropía
        Agitar la disolucion proteíca disminuye la viscosidad pero al dejarlo en reposo un tiempo se recupera hasta el estado inicial
        Roptura de puentes de hidrogeno al agitar que se vuelven a unir en el reposo
    - Gelificación
      - Proteínas alimentarias
        Miofibrilares
        Textura de la carne, ayuda a la emulsión de las salchichas y otros productos cocidos
        Micelas de caseína
        Cuajadas, leches fermentadas, queso y postres lácteos
        De lactosuero
        T° entre 70-80°C postres lácteos, yogures y requesón
        De la clara de huevo
        Agente ligante en pastelería y derivados cárnicos
      - Se tiene en cuenta para la calidad
        Resistencia del gel
        Transparencia del gel
        Grado de desestabilización
        pH, concentración de proteína, T°
      - Influye
        Temperatura
        El aumento de esta favorece la interacción proteína-proteína
        pH
        Concentración proteíca
        Favorece el contacto entre proteínas
        Concentración salina
      - Geles por calentamiento
        Proteínas con elevada proporción de aminoácidos hidrofobos (ovoalbúmina)
        Concentración elevada: gel opaco, se forma rápido
        Proteínas con baja proporción de aminoácidos hidrófobos (gelatina)
        Concentración elevada: gel claro, reversible, elástico, se forma lento
      - Proceso a seguir
        Desnaturalización proteíca
        Desplegamiento de las moléculas proteícas
        Interacción proteína-proteína
        Agregación posterior
        Hidrofóbica, electrostáticas, puente de hidrogeno, puentes disulfuro
        CO- y NH+ reaccionan con las moléculas de agua
    - Precipitación
    - Fibras
    - Pastas proteicas
      - Proteínas del gluten
        Se amasan en contacto con agua y T° ambiente
        Distinta proporción genera distintos tipos de harina
        Una buena masa de panadería incluye un equilibrio entre
        Gluteninas
        Elasticidad y cohesión a la masa panaria
        Gliadinas
        Fluidez, extensibilidad y expansión de la masa
- Propiedades ligadas
  - Características de superficie
    - Espumas
      - Dispersiones de gotas de gas (aire o CO2), en una fase continua líquida o semisólida, formada por las laminillas
        Merengue, nata batida, pam
        Desestabilización por
        Pérdidas del líquido de la lámina por gravedad, diferencia de presión o evaporación
        Difusión del gas de las burbujas pequeñas hacia las grandes
        Rotura de la laminilla líquida que separa la fase gaseosa
        Se valora la propiedad espumante a partir de
        Capacidad de formación de espumas
        Estabilidad de la espuma
        Firmeza de la espuma
        Clara de huevo, hemoglobina, gelatina, proteínas de lactosuero, proteínas de trigo
        Estabilidad
        En el punto isoeléctrico pero poca espuma
        Iones Ca2+
        Adición de azucares
    - Fenómenos relacionados con la tensión superficial
Propiedades de hidratación
- En los productos alimenticios el agua puede
  - Modificar la propiedades fisicoquímicas
  - Influir en la aceptación final
- Relacionada directamente con la composición aminoácida y su conformación
- Unión del agua y la proteína
  - Puentes de hidrogeno
  - Cadenas laterales de aminoácidos
    - Hidrófobas
      - Menor hidratación
    - Hidrófilas
      - Mayor hidratación
        Puentes de hidrogeno
  - Enlaces dipolo-dipolo
- Conformación de las proteínas
  - Ordenación en el espacio
    - Secundaria
    - Terciaria
- Se ven afectadas por
  - Temperatura
    - Al aumentar se rompen los puentes de hidrogeno y no se fija el agua
  - pH
    - Entre 9 y 10 se da la hidratación por la ionización de los grupos sulfhidrilo
    - Valores alejados del punto isoeléctrico contribuyen a la hidratación por carga + o - en la proteína
    - Punto isoeléctrico es el punto mínimo de hidratación
  - Concentración de proteínas
    - Influye en la cantidad total de agua que se absorbe
  - Fuerza iónica
    - En soluciones con concentración salina
      - Baja
        Salting-in
        la interacción agua-proteína sigue presente
      - Elevada
        Salting-out
        Disminuye la interacción agua-proteína
- Métodos para determinar la captación del agua
  - Agua ligada
  - Agua no congelable
  - Agua capilar
Emulsiones
- Sistemas dispersos de dos líquidos poco solubles o insolubles entre ellos
- O/W fase dspersante agua y dispersa aceite
  - Leche, mayonesa
- W/O fase dispersante aceite y dispersa agua
  - Mantequilla, margarina
- Se desetabiliza por
  - Separación de las fases por sedimentación
  - Floculación de las gotas debido a una suspensión de las cargas eléctricas
  - Coalescencia de las gotas aumenta el tamaño real de estas
- Para ampliar su vida útil se usan agentes emulsionantes
  - Electrolitos minerales
  - Materias insolubles muy divididas
  - Moléculas tensoactivas
  - Cristales líquidos
  - Macromoléculas disueltas en la fase continua
- Gran solubilidad, estructura disociada y desplegada y una buena hidrofobicidad propiedades claves de las proteínas para la emulsión
- Se debe determinar la capacidad emulsionante (CE) y la estabilidad de una emulsión (ES)
Fijaciíón de aromas
- Ocurre si hay lugares disponibles, es decir, si no están bloqueados por interacciones proteícas o de otra naturaleza
  - Se modifica por
    - Presencia de agua
    - Liofiliación, libera los aromas ligados a la proteína y la retención es mejor a presiones de vapor bajas y estan a baja concentración
    - Compuestos que tienden a disociar las proteínas
    - Fuerte proteolisis disminuye la fijación
    - Desnaturalización proteíca
Procesos tecnológicos
- con el fin de modificar las propiedades funcionales
  - Tratamiento térmico
  - Proceso de deshidratación
  - Tratamientos mecánicos de reducción de tamaña
Texturización
- Proceso en el que las proteína globulares se transforman en fibrilares aumentando la aplicación en alimentos
  - La modificación se logra por
    - Hilado o formación de fibras
      - Al menos 90% de proteína
        Repulsión electrostática dando una disolución proteíca
        Alineación de fibras mediante paso por orificios bajo presión
        Coagulación de las proteínas (ajuste del pH al punto isoeléctrico, concentración de sal)
        Cristalización parcial
        Agentes ligantes y aditivos si es necesario
        Se calientan y trocean
    - Extrusión termoplástica
      - 50-70% de proteína
        Se somete a presiones y temperaturas elevadas hasta una pasta viscosa (tiempo corto)
        Extrusión rápida para enfriar
        Se rehidratan para estructura masticable
      - No se forman fibras bien definidas sino únicamente partículas de naturaleza fibrosa