Flashcards
ENZIMAS
Flashcards do conjunto (32)
- 1POR QUE ESTUDAR ENZIMAS?deve ser capaz de se autorreplicar e catasilar reações químicas eficientes e seletivamente
barreira de ativação de compostos
IMPORTÂNCIA DE CATÁLISE: reações químicas necessário para sustentar a vida ocorrendo em escala de tempo útil
doenças a partir da deficiência de enzimas - 2"CICLO"ENZIMAS -> CATALISADORES -> AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES -> ATUAM DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
- 3REAÇÕES (PRODUTOS E REAGENTE)A + B --------> C + D
reagentes produtos
reação com catalisador fica mais "baixo" e se controla mais - 4HISTÓRIA+ catálise biológica - início séc. XIX
- digestão da carne: estômago
- sugestão de amido: saliva
+ década de 50
- Louis Pasteur concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por "fermentos" = enzimas - 5HISTÓRIA+ James Sumner (1926)
- isolou e cristalizou a urease
- cristais eram de proteínas
- postulou que “todas as enzimas são proteínas”
+ John Northrop (década 30)
- cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas
+ Década de 50 – séc. XX
- 75 enzimas → isoladas e cristalizadas;
- ficou evidenciado caráter protéico. - 6ENZIMA × PROTEÍNAtodas as enzimas são PROTEÍNAS, com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que possuem atividade enzimática e são chamadas de RIBOZIMAS
- 7NOMENCLATURAse hidrolizam:
LIPASE: gorduras
AMILASE: amido
PROTEASE: proteínas
nomes arbitrários:
TRIPSINA E. PEPSINA - PROTEASES
CATALASE - H² O² - 8NOMEADA SEM AMBIGUIDADE MAIS COMPLEXO BASEADO COM O MECANISMO DE REAÇÃO1° dígito - classe
2° dígito - subclasse
3° dígito - sub-subclasse
4° dígito - indica o substrato - 9CLASSES DA ENZIMA
- 10FÓRMULA LÁATP + D-GLICOSE ----> ADP + D-GLICOSE-6-FOSFATO
EXEMPLO:
IUB - ATP:glicose fosfotransferase
E.C. 2.7.1.1
2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
Nome trivial: Hexoquinase - 11ENZIMAS E COFATORESAPOENZIMA: parte protéica da enzima
COFATOR: íons inorgânicos
COENZIMA: moléculas orgânicas
- grupo prostético: COFATOR e/ou coenzima ligado à enzima
HOLOENZIMA: enzima + cofator/coenzima (enzima ativa)
ESTRUTURA ENZIMATICA - RIBOZIMAS - RNA - 12DEFINIÇÕES - ENZIMASAÇÃO CATALITICA: fornecer ambiente específico que uma reação e energeticamente mais favorável
SITIO ATIVO: cavidade da enzima onde ocorre reação enzimática
SUBSTRATO: molécula que se liga ao sítio ativo e sofre ação da enzima
COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO:
E + S <=> E S <=> E + P
E – Enzima S - Substrato(s) P – Produto(s)
ES - Complexo Enzima -Substrato - 13CARACTERÍSTICAS DA ENZIMAacelera a reação
- 14NÚMERO DE RENOVAÇÃOnúmero de molécula de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima
não alterar o estado de equilíbrio:
- abaixam a energia de ativação
- keq não é afetado pela enzima
- enzima baixa a energia de ativação / catalizador aumenta a velocidade da reação, não afeta seu equilíbrio, diminuindo a energia da ativação - 15ENERGIA DE ATIVAÇÃOenergia necessária para que a reação ocorra em uma das duas direções
- alinhamento do grupo químico, forma cartas transientes instáveis, rearranjos de ligações - 16MODELO DE COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATOchave-fechadura (enzima com sítio ativo complementar)
encaixe induzido (a enzima ajusta ao substrato) - 17MODELO CHAVE-FECHADURAalto grau de especificidade, com sítio ativo complementar ao substrato
interação específica e exclusiva entre duas moléculas que tem formas complementares
uma enzima complementar ao seu substrato seria muito pouco eficiente - 18MODELO ENCAIXE INDUZIDOENERGIA DE LIGAÇÃO: energia derivada da interação da enzima-substrato, usada pelas enzimas para diminuir a energia de ativação das reações
enzima e substrato sofrem ajuste na conformação para encaixe, substrato é distorcido para conformação do estado de transição - interações entre enzima e substrato
enzima complementar ao seu estado de transição
+ - / - + -> depois a região do meio se dobra - 19ENERGIA DE LIGAÇÃO- interações fracas
- especificidade enzima-substrato
- diminui a entropia entre moléculas reagentes
- retirada da camada de solvatação dos reagentes
- força de tensão e torção
- responsável por ajuste induzidos
- enzimas não específicas - 20UM CICLOSUBSTRATOS - COMPLEXOS ES - LIGAÇÃO SÍTIO ATIVO ENCAIXE INDUZIDO - LIBERAÇÃO DO PRODUTO + ENZIMA INALTERADA
- 21POR QUE AS ENZIMAS SÃO ESPECÍFICAS?“Apesar do ajuste induzido as enzimas são altamente específicas”
- 22FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICANATUREZA PROTÉICA: pH, temperatura
COMPLEXO ES: concentração do substrato e da enzima
PRESENÇA DE INIBIDORES
PRESENÇA DE ATIVIDADES - 23EFEITO DO pHmantidas as condições de temperatura, concentração de substrato e enzima
um pH ótimo depende da enzima - 24EFEITO DA TEMPERATURAmantidas as condições de pH ótimo, concentração de substrato e enzima
- 25EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DA ENZIMAmantidas as condições de temperatura ótima, pH ótimo e substrato em excesso
- 26EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DA SUBSTRATOmantidas fixas as condições de temperatura ótima e pH ótimo
- 27INIBIDORES E IMPORTÂNCIA DO ESTUDOagentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo a reação enzimática
enzima catalisa tudo, importantes agentes farmacêuticos
mecanismos enzimáticos - 28TIPOS DE INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICAINESPECÍFICA: inibidor diminui atividade de toda enzima
ESPECÍFICA: inibidor diminui atividade de uma enzima, que pode ser irreversível ou reversível - 29FORMA IRREVERSÍVELIRREVERSÍVEL: combina com sítio ativo, forma complexo estável e ligação covalente entre inibidor e enzima
- inibidores suicidas, compostos por poucos reativos até se ligarem à enzima -> convertido em composto reativo que combina irreversivelmente com a enzima / forma produto que é potente inibidor do próximo passo da via metabólica - 30FORMA REVERSÍVELREVERSÍVEL: tira o inibidor e volta ao normal
- inibidor forma com a enzima um composto instável, inibição não envolve formação de ligação covalente
-> pode ser do tipo:
- competitiva: estrutura semelhante à substrato e liga-se ao sítio ativo da enzima / inibidor e substrato competindo no sítio / na presença do inibidor competitivo, diminui afinidade da enzima pelo substrato, aumenta substrato necessário para enzima funcionar normal
- incompetitiva: não se liga ao sítio ativo da enzima e liga ao complexo ES
- mista: liga ao sítio ativo da enzima e outro sítio, liga ao complexo ES e à enzima livre - 31ENZIMAS ALOSTÉRICASenzima -> sítio ativo - substrato
enzima -> centro alostérico - modeladores ou efetores - altera conformação - altera atividade - 32REGULAÇÃO NAS ENZIMAS ALOSTÉRICASinibição por feedback
enzima possui um sítio alostérico ao qual se liga o produto final da via
Informações
- Descrição
- Vestibular BIOQUÍMICA FlashCards sobre ENZIMAS, criado por Brena Leal em 30-11-2022.
- Criado por
- Brena Leal
- Visualizações
- 0
- Avaliação