Quiz
Enzimas-I
This quiz has question types that open in the usual player.
Questions in this quiz (30)
1Enzimas são [blank_start]catalisadores biológicos[blank_end] sujeitos às mesmas leis que regem [blank_start]reações químicas[blank_end].
- Acatalisadores biológicos
- Bcatalisadores químicos
- Creações químicas
- Dreações endergônicas
- Ereações exergônicas
- Freações físicas
2A respeito dos aspectos importantes que diferenciam catalisadores biológicos e químicos é CORRETO afirmar que:
- ANos catalisadores biológicos, a velocidade de reação é mais lenta.
- BOs catalisadores biológicos precisam de condições experimentais amenas, como temperaturas menores que 100 ºC, pressão atmosférica e pH adequados.
- CCatalisadores químicos possuem maior especificidade quanto a identidade de seus substratos (reatantes) e produtos, tendo rendimento maior do que nos catalisadores biológicos.
- DA capacidade de regulação é maior nos catalisadores biológicos.
- EA atividade catalítica de muitas enzimas variam em resposta à variação de substâncias químicas que não o(s) seu(s) substrato(s).
- FSão mecanismos de processos regulatórios da atividade enzimática: controle alostérico, modificação covalente da enzima e variação na quantidade de enzima sintetizada.
3Cinética é o estudo da(s) [blank_start]velocidade(s)[blank_end] que a(s) [blank_start]reação(ões)[blank_end] ocorre(m). Seu objetivo é o [blank_start]mecanismo da reação[blank_end] (descrição das [blank_start]etapas e sequência[blank_end] em que elas ocorrem a partir da variação da [blank_start]velocidade da reação[blank_end] em resposta à mudanças nas [blank_start]condições experimentais[blank_end] (temperatura, pH, concentração de substrato/produto, inibidores, efeitos isotópicos, etc.). Estes estudos resultam na [blank_start]descrição das etapas (rota da reação)[blank_end] e, portanto, no mecanismo da reação química catalisada por uma determinada enzima.
- Avelocidade(s)
- Breação(ões)
- Cmecanismo da reação
- Detapas e sequência
- Evelocidade da reação
- Fcondições experimentais
- Gdescrição das etapas (rota da reação)
4A importância do estudo da cinética enzimática para os processos biológicos (e bioquímicos) pode ser resumida nas seguintes alternativas:
- ADeterminação das constantes de dissociação de substratos/produtos e inibidores, e velocidade máxima de catálise.
- BDeterminação do mecanismo hidrolítico, levando em consideração medidas de variação da velocidade enzimática em função das variações das condições experimentais são combinadas com estudos químicos e estruturais da enzima.
- CPermite o entendimento do papel desempenhado por determinada enzima em uma rota metabólica.
- DA velocidade da reação enzimática sob condições experimentais apropriadas possibilita determinar a quantidade de enzima presente (p.ex., análise clínica).
5É possível determinar experimentalmente a ORDEM DE UMA REAÇÃO medindo [A] ou [P] em função do tempo:
v=-d[A]/dt=d[P]/dt=velocidade da reação
A reação
A->P, de fórmula v=-d[A]/dt=k[A] (k em s^-1)
é uma reação de primeira ordem.- ATrue
- BFalse
6A reação 2A->P, de fórmula v=-d[A]/dt=k[A]^2 (k em M^-1 s^-1) é uma reação de primeira ordem.
- ATrue
- BFalse
7A reação A+B->P, de fórmula v=-d[A]/dt=-d[B]/dt=k[A][B] (k em M^-1s^-1)
É uma reação de segunda ordem, de primeira ordem em A e de primeira ordem em B.- ATrue
- BFalse
8Para uma reação elementar, a [blank_start]ordem da reação[blank_end] corresponde à [blank_start]molecularidade[blank_end] da mesma,isto é o número de moléculas que devem colidir na reação elementar.
- Aordem da reação
- Bmolecularidade
9O sítio ativo liga-se ao [blank_start]substrato [S][blank_end], formando o [blank_start]complexo enzima-substrato [ES][blank_end], que é convertido no [blank_start]complexo enzima-produto [EP][blank_end] que subsequentemente se dissocia em [blank_start]enzima [E][blank_end] e [blank_start]produto [P][blank_end].
- Asubstrato [S]
- Bcomplexo enzima-substrato [ES]
- Ccomplexo enzima-produto [EP]
- Denzima [E]
- Eproduto [P]
10Qual é a classe de enzimas que promovem a reação de quebra de um polipeptídeo, com a interferência de uma molécula de água?
- ALigase
- BLiase
- CHidrolase
- DIsomerase
- ETransferase
- FOxirredutase
11As [blank_start]enzimas[blank_end] são [blank_start]catalisadores[blank_end] proteicos que aumentam a velocidade de uma reação química e [blank_start]não são consumidas[blank_end] durante a reação que catalizam.
- Aenzimas
- Bcatalisadores
- Cnão são consumidas
12As enzimas contêm uma região específica chamada de [blank_start]sítio ativo[blank_end]. O sítio ativo contém cadeias laterais de [blank_start]aminoácidos[blank_end] que criam uma superfície tridimensional [blank_start]complementar[blank_end] ao substrato.
- Asítio ativo
- Baminoácidos
- Ccomplementar
13As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química.
- ATrue
- BFalse
14A respeito da especifidade pelo substrato,é correto afirmar que:
- AAs forças não covalentes entre os substratos e outras moléculas que interagem com as enzimas são: forças de Van der Waals, eletrostáticas, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
- BO sítio de ligação ao substrato consistem em uma porção da proteína enzimática que é topologicamente (forma com saliências e reentrâncias) incompatível com o substrato (incomplementaridade geométrica).
- COs resíduos de aminoácidos que formam o sítio de ligação estão arranjados de modo a interagir especificamente com a molécula do substrato por forças de atração (complementaridade eletrônica).
15Modelo no qual a enzima modifica sua forma para que o substrato possa encaixar corretamente no sítio ativo.
A descrição acima corresponde a qual modelo?- AModelo chave e fechadura da ligação enzima-substrato
- BModelo encaixe induzido da ligação enzima-substrato
- CModelo de modificação do substrato
- DModelo chave e fechadura alternado
- EModelo enzima-substrato ligante
16Algumas enzimas se associam com um [blank_start]cofator[blank_end] (quando for [blank_start]orgânico[blank_end] recebe o nome de [blank_start]coenzima[blank_end]) não proteico, que é necessário para a [blank_start]atividade enzimática.[blank_end]
A [blank_start]apoenzima[blank_end] é a enzima inativa e [blank_start]sem o cofator[blank_end], a [blank_start]holoenzima[blank_end] é a enzima [blank_start]associada ao cofator[blank_end], na sua forma ativa e pronta para receber o substrato.- Acofator
- Borgânico
- Ccoenzima
- Datividade enzimática.
- Eapoenzima
- Fsem o cofator
- Gholoenzima
- Hassociada ao cofator
17A atividade enzimática não pode ser regulada, as enzimas não podem ser ativadas ou inibidas. A velocidade de formação do produto não responde às necessidades da célula.
- ATrue
- BFalse
18Praticamente todas as reações têm uma barreira de energia separando reatantes de produtos. Essa barreira, a energia livre de ativação, é a diferença entre a energia dos reatantes e aquela de um intermediário de alta energia, que ocorre durante a formação do produto.
- ATrue
- BFalse
19DeltaG# representa a [blank_start]energia livre de ativação[blank_end] e representa a diferença entre a energia livre do [blank_start]estado de transição[blank_end] e do [blank_start]substrato[blank_end], é [blank_start]menor[blank_end] quando a reação é [blank_start]catalisada[blank_end]. Essa ação [blank_start]não altera o equilíbrio[blank_end] da reação, somente aumenta sua [blank_start]velocidade[blank_end].
- Aenergia livre de ativação
- Bestado de transição
- Csubstrato
- Dmenor
- Ecatalisada
- Fnão altera o equilíbrio
- Gvelocidade
20A+B->P
v=d[P]/dt=k[A][B], onde k=('KT/h)e^-deltaG#/RT), onde:
k=constante de velocidade;
'K=1,3087x10^-23JK^-1
h=66,6261x10^-34;
R=8,3245JK^-1mol^-1- ATrue
- BFalse
21A alternativa que contém os fatores que afetam a velocidade de uma reação enzimática é:
- ApH, temperatura e concentração de substrato
- Bsomente pH e temperatura
- CpH e concentração de substrato
22O pH tem influência nas [blank_start]cargas[blank_end] da enzima e a temperatura aumenta a atividade da enzima,até atingir a [blank_start]desnaturação[blank_end].
- Acargas
- Bdesnaturação
23Qual é a definição de velocidade máxima?
- AÉ o máximo de velocidade da reação, relacionada com o aumento da concentração de substrato.
- BÉ a velocidade alcançada quando a reação tem muito pouco substrato.
- CÉ a velocidade máxima de catálise da enzima, quando esta está inativa.
24A maioria das enzimas mostra uma cinética de [blank_start]Michaelis-Menten[blank_end] onde a curva de velocidade de reação inicialxconcentração de substrato possui uma curva [blank_start]hiperbólica.[blank_end] As enzimas [blank_start]alostéricas[blank_end] apresentam uma curva [blank_start]sigmóide.[blank_end]
- AMichaelis-Menten
- Bhiperbólica.
- Calostéricas
- Dsigmóide.
25Km é a concentração de substrato que te dá a metade da velocidade máxima (Vmax/2).
- ATrue
- BFalse
26A equação de [blank_start]Lineweaver-Burk[blank_end] é muito utilizada porque permite a realização de equações algébricas mais práticas para a criação de [blank_start]gráficos.[blank_end]
- ALineweaver-Burk
- Bgráficos.
27A respeito das enzimas alostéricas é correto afirmar que:
- ASão constituídas de apenas uma unidade e um centro ativo.
- BA ligação de um substrato a um centro ativo pode afetar a ligação de outro substrato a outro centro ativo de forma cooperativa resultando em uma curva sigmóide.
- CNo efeito homotrópico os ligantes são idênticos e no efeito heterotrópico os ligantes são diferentes.
- DO efeito positivo diminui a afinidade da proteína pelo ligante e o efeito negativo aumenta a afinidade da proteína pelo ligante.
- ENa regulação alostérica o efetor ou modulador é o ligante que se liga a um sitío ativo diferente (alostérico), influenciando a ligação de outro ligante.
28A respeito do modelo de simetria é correto afirmar que:
- AUma proteína alostérica é um oligômero de protômeros que são simetricamente desconexos.
- BCada protômero pode existir em (pelo menos) dois estados conformacionais, designados T e R. Estes estados T e R encontram-se em equilíbrio tanto para os oligômeros associados quanto para os não associados ao ligante.
- CO ligante não pode se ligar a um protômero em qualquer conformação. A mudança conformacional não altera a afinidade do protômero pelo ligante.
- DA simetria molecular da proteína é conservada durante esta mudança conformacional. Os protômeros mudam suas conformações de forma alternada: é comum termos oligômeros que possuem os protômeros nos estados R e T simultaneamente.
29A respeito do modelo sequencial ou do encaixe induzido a afirmativa correta é;
- AA hipótese do encaixe induzido postula que uma interação flexível entre o ligante e a proteína induz uma mudança conformacional da proteína, a qual resulta na diminuição da afinidade do ligante pela proteína.
- BA associação do ligante não induz uma mudança conformacional na subunidade; interações cooperativas se originam a partir da influência que estas mudanças conformacionais terão sobre as subunidades vizinhas.
- CSe a associação do ligante diminuir a afinidade dos sítios vizinhos, então teremos cooperatividade positiva.
- DA força das interações entre subunidades vizinhas não depende do grau de acoplamento
mecânico entre as subunidades no modelo seqüencial. - EPortanto, a essência do modelo sequencial é a de que a afinidade de um ligante pela
proteína varia com o número de ligantes associados à mesma, enquanto que no modelo
de simetria esta afinidade depende somente do estado quaternário da proteína.
30O modelo de [blank_start]simetria[blank_end] assume implicitamente o modelo de [blank_start]chave-fechadura[blank_end] de Emil Fischer de associação do ligante à proteína no qual os sítios de ligação da proteína são rígidos e [blank_start]complementares[blank_end] ao formato do ligante.
- Asimetria
- Bchave-fechadura
- Ccomplementares
Information
- Description
- Biomed 1 (Bioquímica) Quiz on Enzimas-I, created by Júlia Arrueé on 18/10/2019.
- Author
- Júlia Arrueé
- Language
- Português
- Views
- 2
- Tags
- Rating
- No ratings yet Rate this quiz