Proteínas

Proteínas

1. é o único nutriente que possui nitrogênio (16%)

2. AMINOÁCIDOS (AA)

   • ESSENCIAIS: são aqueles que o organismo não pode produzir → oferecidos pela dieta.
   • NÃO ESSENCIAIS: são produzidos pelo organismo humano em q de suficiente p/ atender demanda orgânica.
   • CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS: em algumas situações clínicas, ocorre o aumento dos seus requerimentos, como sua quantidade não é suficiente p/ atender a demanda, tornam-se condicionalmente essenciais.
   • p/ a síntese proteica adequada é necessário tanto os AA essenciais como os não-essenciais.
   • quase todos AA têm certas FUNÇÕES específicas no organismo.
     • HISTIDINA – Histamina.
     • ARGININA – Síntese de ureia no fígado
     • FENILALANINA – Precursor da tirosina (tiroxina e epinefrina) e da melanina.
     • TRIPTOFANO – precursor da niacina (B3 ) e do neurotransmissor serotonina.
     • METIONINA – síntese de carnitina, precursor da cisteína
     • GLUTAMINA – Nutrição de enterócitos e células do SI, integridade da mucosa intestina
     • CREATININA – Fosfato de creatina (reservatório de energia muscular).
   • Glicogênicos - podem ser transformados em glicose:
     • Alanina
     • arginina
     • metionina
     • cisteína
     • cistina
     • , histidina
     • treonina
     • valina
   • Cetogênicos - podem se transformar em corpos cetônicos:
     • Leucina
     • Lisina
   • Glicocetogênicos - podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos:
     • fenilalanina
     • triptofano
     • isoleucina
     • tirosina
   • H2N: GRUPO AMINO
   • COOH: grupo carboxílico
   • R: cadeia lateral R
   • C: carbono saturado
     • O carbono * (central) é um carbono assimétrico que pode existir na configuração L (de Levo ou esquerda) ou D (de dextro ou direita).
   • Nos mamíferos todos os aas são levógenos (L)

3. As ptns são compostas de 1 ou + cadeias polipeptídicas lineares

   • Nas ligações peptídicas ocorre a ligação entre:
     • grupo carboxílico de 1 aa
     • grupo amino do aa adjacente

4. CLASSIFICAÇÃO:

   • CATALIZADORAS - Enzimática
     • São as mais numerosas e especializadas. Atuam, como biocatalizadores das reações químicas.
   • TRANSPORTE - Transferrina, Hb, Mb, albumina
     • Hemoglobina
   • HORMONAL - Insulina, glucagon...
     • Hormônio do crescimento
     • Calcitonina
   • ESTRUTURAL - Colágeno, elastina
     • Como as glicoproteínas que formam parte das membranas
     • As histonas que formam parte dos cromossomas
     • O colágeno, do tecido conjuntivo fibroso
     • • A elastina, do tecido conjuntivo elástico
     • • A queratina da pele.
   • PROTEÇÃO - Imunoglobulinas, anticorpos
   • CONTRAÇÃO - Actina e miosina

5. ESTRUTURAS:

   • PRIMÁRIA:
     • sequência linear na qual os aas estão unidos por ligações peptídicas, nessa sequência todos os resíduos de aas apresentam-se na configuração L.
   • SECUNDÁRIA:
     • organização de aminoácidos no qual consiste em ligações intermoleculares ( ligações de hidrogênio) entre um resíduo de aminoácido com outro
     • isso faz com que ''enrole'' a cadeia polipeptíca
   • TERCIÁRIA:
     • baseia se no enovelamento tridimensional de um polipeptídeo
     • é a formação espacial da proteína como um todo
     • possiveis tipos de interação entre diferentes resíduos de aminoácidos
       • ponte de hidrogênio
       • ponte de dissulfeto
       • forças de Van der Waals
   • QUATERNÁRIA:
     • só existe quando a estrutura possuir uma ou mais estruturas terciárias
     • certas proteínas são compostas por mais de uma cadeia polipeptídica
     • a formação espacial dessas cadeias, juntas, que determina a estrutura quaternária
   • Conformação Estrutural
     • DESNATURAÇÃO
       • ruptura das interações que mantêm as estruturas mais complexas que envolvem as cadeias polipeptídicas,
       • promovendo o “desenrolamento da molécula” e a configuração original nativa a uma estrutura linear.
       • O processo de desnaturação depende do agente desnaturante e da intensidade do processo de desnaturação.
       • sob condições controladas facilita o acesso de enzimas proteolíticas à cadeia polipeptídica,
       • O tratamento térmico traz efeitos benéficos
         • • Inativação de toxinas de origem protéica
           • toxina botulínica produzida pelo Clostridium botulinum
           • enterotoxina do Staphylococcus aureus;
           • enzimas responsáveis por alterações sensoriais negativas

6. ABORDAGEM NUTRICIONAL:

   • COMPLETA -apresentam todos os aas essenciais
     • Carne Leite(caseína); Ovos(albumina); Peixes; Aves
   • PARCIALMENTE COMPLETA - fornecem aas em quantidade suficiente apenas à manutenção orgânica
     • Leguminosas; Oleaginosas; Cereais
   • TOTALMENTE INCOMPLETAS - não fornecem aas essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo.
     • Gelatina

7. VALOR NUTRICIONAL DAS PROTEÍNAS

   • composição em aminoácidos;
   • disponibilidade dos aminoácidos
   • ausência de toxicidade e fatores antinutricionais.
     • São compostos naturalmente presentes em alimentos, que interferem negativamente na atividade de determinadas enzimas digestivas
     • BAIXA a disgestibilidade das PTN
     • BAIXA a qualidade nutricional das PTN.
   • digestibilidade
     • É a medida da porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de AA ou qq outro composto nitrogenado.
     • Ptn de origem animal: 90 a 95%
     • Ptn de origem vegetal:Feijão: 50-75% Milho: 67%
     • início estômago – pepsina (HCl transforma pepsinogênio em pepsina)
       • lúmen intestinal – enzimas proteolíticas [secretadas pelo pâncreas (tripsinogênio, chimotripsinogênio, proelastase e procarboxipeptidase a E b)
     • As enzimas não são secretadas na forma ativa como pró-enzimas ou zimogênios.
       • são ativadas pela perda de uma pequena parte da cadeia polipeptídica por meio de uma hidrólise parcial
         • As enzimas que atuam no processo são endo e exopeptidases
           • ESTÔMAGO: GASTRINA (hormônio)
             • INTESTINO DELGADO: COLECISTOCININA E SECRETINA
               • - Pâncreas - Proenzimas pancreáticas - tripsinogênio em tripsina, que ativa as demais
                 • Jejuno - células de borda em escova do epitélio intestinal = enzimas proteolíticas [secretadas pela mucosa do intestino delgado (di e tripeptidases)].
   • absorção dos aminoácidos
     • A absorção ocorre por toda a mucosa intestinal, porém a maior parte ocorre na porção superior do intestino delgado
       • Após a entrada no intestino delgado e grosso parte é metabolizada no próprio enterócitos e parte vai para o fígado pela veia porta

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