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Flashcards

ENZIMAS

Brena Leal BIOQUÍMICA Vestibular Portuguese 32 cards

ENZIMAS

Cards in this deck (32)

  1. 1POR QUE ESTUDAR ENZIMAS?deve ser capaz de se autorreplicar e catasilar reações químicas eficientes e seletivamente
    barreira de ativação de compostos
    IMPORTÂNCIA DE CATÁLISE: reações químicas necessário para sustentar a vida ocorrendo em escala de tempo útil
    doenças a partir da deficiência de enzimas
  2. 2"CICLO"ENZIMAS -> CATALISADORES -> AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES -> ATUAM DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
  3. 3REAÇÕES (PRODUTOS E REAGENTE)A + B --------> C + D
    reagentes produtos
    reação com catalisador fica mais "baixo" e se controla mais
  4. 4HISTÓRIA+ catálise biológica - início séc. XIX
    - digestão da carne: estômago
    - sugestão de amido: saliva
    + década de 50
    - Louis Pasteur concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por "fermentos" = enzimas
  5. 5HISTÓRIA+ James Sumner (1926)
    - isolou e cristalizou a urease
    - cristais eram de proteínas
    - postulou que “todas as enzimas são proteínas”
    + John Northrop (década 30)
    - cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas
    + Década de 50 – séc. XX
    - 75 enzimas → isoladas e cristalizadas;
    - ficou evidenciado caráter protéico.
  6. 6ENZIMA × PROTEÍNAtodas as enzimas são PROTEÍNAS, com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que possuem atividade enzimática e são chamadas de RIBOZIMAS
  7. 7NOMENCLATURAse hidrolizam:
    LIPASE: gorduras
    AMILASE: amido
    PROTEASE: proteínas
    nomes arbitrários:
    TRIPSINA E. PEPSINA - PROTEASES
    CATALASE - H² O²
  8. 8NOMEADA SEM AMBIGUIDADE MAIS COMPLEXO BASEADO COM O MECANISMO DE REAÇÃO1° dígito - classe
    2° dígito - subclasse
    3° dígito - sub-subclasse
    4° dígito - indica o substrato
  9. 9CLASSES DA ENZIMACLASSES DA ENZIMA
  10. 10FÓRMULA LÁATP + D-GLICOSE ----> ADP + D-GLICOSE-6-FOSFATO
    EXEMPLO:
    IUB - ATP:glicose fosfotransferase
    E.C. 2.7.1.1
    2 - classe - Transferase
    7 - subclasse - Fosfotransferases
    1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
    1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
    Nome trivial: Hexoquinase
  11. 11ENZIMAS E COFATORESAPOENZIMA: parte protéica da enzima
    COFATOR: íons inorgânicos
    COENZIMA: moléculas orgânicas
    - grupo prostético: COFATOR e/ou coenzima ligado à enzima
    HOLOENZIMA: enzima + cofator/coenzima (enzima ativa)
    ESTRUTURA ENZIMATICA - RIBOZIMAS - RNA
  12. 12DEFINIÇÕES - ENZIMASAÇÃO CATALITICA: fornecer ambiente específico que uma reação e energeticamente mais favorável
    SITIO ATIVO: cavidade da enzima onde ocorre reação enzimática
    SUBSTRATO: molécula que se liga ao sítio ativo e sofre ação da enzima
    COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO:
    E + S <=> E S <=> E + P
    E – Enzima S - Substrato(s) P – Produto(s)
    ES - Complexo Enzima -Substrato
  13. 13CARACTERÍSTICAS DA ENZIMAacelera a reação
  14. 14NÚMERO DE RENOVAÇÃOnúmero de molécula de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima
    não alterar o estado de equilíbrio:
    - abaixam a energia de ativação
    - keq não é afetado pela enzima
    - enzima baixa a energia de ativação / catalizador aumenta a velocidade da reação, não afeta seu equilíbrio, diminuindo a energia da ativação
  15. 15ENERGIA DE ATIVAÇÃOenergia necessária para que a reação ocorra em uma das duas direções
    - alinhamento do grupo químico, forma cartas transientes instáveis, rearranjos de ligações
  16. 16MODELO DE COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATOchave-fechadura (enzima com sítio ativo complementar)
    encaixe induzido (a enzima ajusta ao substrato)
  17. 17MODELO CHAVE-FECHADURAalto grau de especificidade, com sítio ativo complementar ao substrato
    interação específica e exclusiva entre duas moléculas que tem formas complementares
    uma enzima complementar ao seu substrato seria muito pouco eficiente
  18. 18MODELO ENCAIXE INDUZIDOENERGIA DE LIGAÇÃO: energia derivada da interação da enzima-substrato, usada pelas enzimas para diminuir a energia de ativação das reações
    enzima e substrato sofrem ajuste na conformação para encaixe, substrato é distorcido para conformação do estado de transição - interações entre enzima e substrato
    enzima complementar ao seu estado de transição
    + - / - + -> depois a região do meio se dobra
  19. 19ENERGIA DE LIGAÇÃO- interações fracas
    - especificidade enzima-substrato
    - diminui a entropia entre moléculas reagentes
    - retirada da camada de solvatação dos reagentes
    - força de tensão e torção
    - responsável por ajuste induzidos
    - enzimas não específicas
  20. 20UM CICLOSUBSTRATOS - COMPLEXOS ES - LIGAÇÃO SÍTIO ATIVO ENCAIXE INDUZIDO - LIBERAÇÃO DO PRODUTO + ENZIMA INALTERADA
  21. 21POR QUE AS ENZIMAS SÃO ESPECÍFICAS?“Apesar do ajuste induzido as enzimas são altamente específicas”
  22. 22FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICANATUREZA PROTÉICA: pH, temperatura
    COMPLEXO ES: concentração do substrato e da enzima
    PRESENÇA DE INIBIDORES
    PRESENÇA DE ATIVIDADES
  23. 23EFEITO DO pHmantidas as condições de temperatura, concentração de substrato e enzima
    um pH ótimo depende da enzima
  24. 24EFEITO DA TEMPERATURAmantidas as condições de pH ótimo, concentração de substrato e enzima
  25. 25EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DA ENZIMAmantidas as condições de temperatura ótima, pH ótimo e substrato em excesso
  26. 26EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DA SUBSTRATOmantidas fixas as condições de temperatura ótima e pH ótimo
  27. 27INIBIDORES E IMPORTÂNCIA DO ESTUDOagentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo a reação enzimática
    enzima catalisa tudo, importantes agentes farmacêuticos
    mecanismos enzimáticos
  28. 28TIPOS DE INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICAINESPECÍFICA: inibidor diminui atividade de toda enzima
    ESPECÍFICA: inibidor diminui atividade de uma enzima, que pode ser irreversível ou reversível
  29. 29FORMA IRREVERSÍVELIRREVERSÍVEL: combina com sítio ativo, forma complexo estável e ligação covalente entre inibidor e enzima
    - inibidores suicidas, compostos por poucos reativos até se ligarem à enzima -> convertido em composto reativo que combina irreversivelmente com a enzima / forma produto que é potente inibidor do próximo passo da via metabólica
  30. 30FORMA REVERSÍVELREVERSÍVEL: tira o inibidor e volta ao normal
    - inibidor forma com a enzima um composto instável, inibição não envolve formação de ligação covalente
    -> pode ser do tipo:
    - competitiva: estrutura semelhante à substrato e liga-se ao sítio ativo da enzima / inibidor e substrato competindo no sítio / na presença do inibidor competitivo, diminui afinidade da enzima pelo substrato, aumenta substrato necessário para enzima funcionar normal
    - incompetitiva: não se liga ao sítio ativo da enzima e liga ao complexo ES
    - mista: liga ao sítio ativo da enzima e outro sítio, liga ao complexo ES e à enzima livre
  31. 31ENZIMAS ALOSTÉRICASenzima -> sítio ativo - substrato
    enzima -> centro alostérico - modeladores ou efetores - altera conformação - altera atividade
  32. 32REGULAÇÃO NAS ENZIMAS ALOSTÉRICASinibição por feedback
    enzima possui um sítio alostérico ao qual se liga o produto final da via

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Vestibular BIOQUÍMICA Flashcards on ENZIMAS, created by Brena Leal on 30/11/2022.
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Brena Leal
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